3.7. KineticsThe Km and Vmax values

3.7. Kinetics
The Km and Vmax values of the partially purified amylase were
determined using different concentrations of soluble starch as
the substrate. The results are presented in Fig. 4b. The effect of
increasing substrate concentration on the enzyme reaction rate
follows a typical Michaelis–Menten equation with soluble starch
as a substrate. Double reciprocal plots using least square regression
to fit the plots were used to calculate the KM. It should be considered
that the lower Km value of starch is related to the higher
affinity for starch compared with other substrates. The Km and Vmax
values of the amylase enzyme were calculated as 2.7 mg/ml and
34.30 units/minute/mg of protein, respectively, at pH 5.0 and at
70 C (Fig. 4b). These results were very similar to those obtained
with the purified amylase enzyme from finger millet seed, which
had a km value of 2.8 mg/ml (Chethan et al., 2008). However, the
values are higher than those obtained by Kumari et al. (2010),
who reported that the km value of amylase was 1.25 mg/ml.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

3.7 การจลนพลศาสตร์มีค่า Km และ Vmax ของ amylase บริสุทธิ์บางส่วนกำหนดโดยใช้ความเข้มข้นแตกต่างกันของแป้งละลายเป็นพื้นผิว ผลลัพธ์จะแสดง Fig. 4b ผลของการเพิ่มพื้นผิวความเข้มข้นอัตราปฏิกิริยาของเอนไซม์ดังต่อไปนี้เป็นสมการขั้น – Menten ทั่วไปกับแป้งละลายเป็นพื้นผิว ซึ่งกันและกันคู่ลงจุดใช้ถดถอยขนาดน้อยที่สุดพอดีผืนถูกใช้ในการคำนวณการ KM ควรพิจารณาที่ค่า Km ต่ำของแป้งจะเกี่ยวข้องกับสูงความสัมพันธ์สำหรับแป้งเปรียบเทียบกับพื้นผิวอื่น ๆ Km และ Vmaxมีคำนวณค่าของเอนไซม์ amylase เป็น 2.7 mg/ml และ34.30 หน่วย/นาที/มิลลิกรัมโปรตีน ตามลำดับ ค่า pH 5.0 และที่70 C (Fig. 4b) เหล่านี้ก็มีลักษณะคล้ายกับได้รับมีเอ็นไซม์ amylase ที่บริสุทธิ์จากเมล็ดฟ่างนิ้ว ที่มีค่า km 2.8 mg/ml (Chethan et al., 2008) อย่างไรก็ตาม การค่าสูงกว่าผู้ที่ได้รับโดยกุมารี et al. (2010),ที่รายงานว่า ค่า km ของ amylase 1.25 mg/ml

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

3.7 จลนศาสตร์
km และค่า Vmax ของบริสุทธิ์บางส่วนจากการพิจารณามีความเข้มข้นแตกต่างกัน

ละลายแป้งเป็นสับสเตรท ผลลัพธ์ที่แสดงในรูปที่ 4B . ผลของการเพิ่มความเข้มข้นสารอาหารในเอนไซม์

ตามอัตราของปฏิกิริยาทั่วไปและสมการที่มีมาก menten
แป้งละลายเป็นสับสเตรทแปลงการถดถอยกำลังสองน้อยที่สุดแบบคู่
พอดีแปลงถูกใช้ในการคำนวณทาง ก็ควรพิจารณาที่ค่าต่ำกว่ากม.
แป้งจะเกี่ยวข้องกับความสัมพันธ์ที่สูง
แป้งเมื่อเทียบกับวัสดุอื่น ๆ กิโลเมตรและค่า Vmax
ของเอนไซม์อะไมเลส คือคิดเป็น 2.7 มก. / มล. / นาทีและ
34.30 หน่วย / มก. โปรตีนที่ pH 5.0 และ
70  C ( ภาพ 4B )