be the main contributors to the gel

be the main contributors to the gel formation of WPI-3 exposed
to the NTC treatment (Fig. 3F). WPI-3 had the highest content of
a-La, which potentially contributes with four disulfide bonds in
contrast to two disulfide bonds and one free thiol group of b-Lg.
Initially, changing the solution from MQ water to NEM, lead to a
shift in gel point to slightly elevated temperatures of +1.5–2.5 C.
Under NEM conditions, the proteins are incapable of interacting
via disulfide bonds, and the gel network formation is dependent
on non-covalent interactions. This may explain the shift in gel
points, as the proteins need to unfold to a greater extent, thus
requiring more heat/time, before gelation can occur. The shift in
gel point was observed for all samples indicating that disulfide
bonds are in general very important for the formation of the
heat-induced gel network (Shimada & Cheftel, 1989). Indeed, heating
causes exposure of the free thiol of b-Lg leading to
sulfhydryl/disulfide interchange reactions that are important in
the development of heat-induced gel, and it is expected that these
occur during heating of the samples. However, as NTC and heat
treated samples did not exhibit the same gelling behavior, the gelling
behavior observed for the NTC samples cannot be attributed
solely to these interchange reactions. Heating facilitates
sulfhydryl/disulfide interchange reactions, and concurrent ultrasonication
may enhance/accelerate the reactions.
For NEM samples, non-covalent interactions seemed responsible
for establishing the gel network, indicating that, at least when
disulfide bonding was inhibited, these interactions were sufficient
for gelation.
The further setting of the gel network (holding at 85 C and subsequent
cooling) was similar for all samples prepared from WPI-1
and WPI-2 (see Supplementary information). A steeper rise in G0
values was observed for WPI-3 MQ samples, and for NEM samples
even more so. The altered development of G0 values could be a consequence
of the high a-La content. As a-La denatures over a longer
time and temperature range, it will initially take longer time for
the proteins to reach a conformational state, where the required
interactions can take place. When possible, disulfide bonds may
be the energetically preferred, but when inhibited they may
require a higher degree of unfolding, explaining the steeper development
of G0 values for NEM samples during holding and cooling.
When regarding gelling behavior, differences in a-La:b-Lg ratio
again appeared to mediate different outcomes. High contents of
a-La appeared to confer a gel more dependent on disulfide bonds,
whereas gels prepared from WP powders with high b-Lg formed a
network by both covalent and non-covalent interactions. One
should note, however, that the inhibition of disulfide bonds may
give room for non-covalent interactions that may not otherwise
take place during gelation.
In conclusion, the results demonstrate that high intensity ultrasound
combined with heat confers an effect on the thermal behavior
of whey proteins in WP isolates. We suggest that high intensity
ultrasound and heat combined mediates an unfolding of the proteins,
making the intramolecular bonds more accessible to the
forces of ultrasound. The effects are dependent on a-La:b-Lg ratio,
where higher amounts of a-La render aWP solutions more susceptible
to the forces of ultrasound. Furthermore, the a-La:b-Lg ratio is
also important for the inter- and intramolecular interactions
formed subsequent to ultrasound-mediated unfolding of the proteins,
where higher amounts of a-La appears associated with
higher degree of disulfide bonding.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ร่วมสมทบหลักจะก่อเจล WPI-3 ถูกหรือไม่รักษา NTC (Fig. 3F) WPI 3 มีเนื้อหาสูงสุดของการลา ซึ่งอาจ มีสี่ไดซัลไฟด์พันธบัตรในความแตกต่างสองไดซัลไฟด์พันธบัตรและกลุ่ม thiol ฟรีหนึ่งบี Lg.เริ่มต้น เปลี่ยนโซลูชันจาก MQ น้ำลมอนสแกน นำไปสู่การกะเจจุดให้อุณหภูมิสูงขึ้นเล็กน้อยของ + 1.5 – 2.5 cภายใต้เงื่อนไขที่ลมอนสแกน โปรตีนเป็นหมันโต้ตอบไดซัลไฟด์พันธบัตร และเจ ก่อตัวเครือข่ายจะขึ้นอยู่ในการโต้ตอบไม่ใช่ covalent นี้อาจอธิบายกะในเจลจุด เป็นโปรตีนที่จำเป็นต้องแฉไปขอบเขตมากขึ้น ดังนั้นยิ่งต้องให้ความร้อน/เวลา ก่อน gelation สามารถเกิดขึ้นได้ กะในจุดเจถูกสังเกตตัวอย่างทั้งหมดที่ระบุว่า ไดซัลไฟด์พันธบัตรมีความสำคัญมากต่อการเครือข่ายทำให้เกิดความร้อนเจ (ชิมาดะและ Cheftel, 1989) แน่นอน ความร้อนทำให้แสงของ thiol ฟรีของ Lg b ที่นำไปสู่ปฏิกิริยาแลกเปลี่ยน sulfhydryl/ได ซัลไฟด์ที่มีความสำคัญในการพัฒนาของความร้อนทำให้เกิดเจล และคาดว่าที่เหล่านี้เกิดขึ้นระหว่างความร้อนของตัวอย่าง อย่างไรก็ตาม เป็น NTC และความร้อนบำบัดอย่างไม่แสดงพฤติกรรม gelling เดียว การ gellingไม่สามารถบันทึกพฤติกรรมที่สังเกตตัวอย่าง NTCเพื่อแลกเปลี่ยนปฏิกิริยาเหล่านี้ อำนวยความสะดวกในการทำความร้อนปฏิกิริยาแลกเปลี่ยน sulfhydryl/ได ซัลไฟด์ และ ultrasonication พร้อมกันอาจเพิ่ม/เร่งปฏิกิริยาจะสำหรับตัวอย่างลมอนสแกน โต้ตอบไม่ใช่ covalent ดูเหมือนรับผิดชอบสำหรับการสร้างเครือข่ายเจ ระบุว่า น้อยเมื่อยึดไดซัลไฟด์ถูกห้าม โต้ตอบเหล่านี้ได้เพียงพอสำหรับ gelationการตั้งค่าเพิ่มเติมของเครือข่ายเจ (กดค้างไว้ที่ 85 C และต่อมาทำความเย็น) ที่ตัวอย่างทั้งหมดที่เตรียมจาก WPI-1และ WPI-2 (ดูรายละเอียดเพิ่มเติม) G0 ขึ้นสูงชันค่าถูกตรวจสอบ สำหรับตัวอย่าง MQ WPI-3 และตัวอย่างลมอนสแกนดังนั้นยิ่ง อาจส่งผลต่อการพัฒนาเปลี่ยนแปลงของค่า G0เนื้อหาที่ลาสูง เป็นการลา denatures มากกว่าความยาวช่วงเวลาและอุณหภูมิ จะเริ่มต้นใช้เวลานานโปรตีนถึงรัฐ conformational ที่ต้องสามารถทำการโต้ตอบ เมื่อเป็นไปได้ พันธบัตรไดซัลไฟด์อาจจะต้องหรบ ๆ แต่ เมื่อห้ามพวกเขาอาจต้องการระดับสูงของกลุ่ม อธิบายการพัฒนาที่สูงชันค่า G0 สำหรับลมอนสแกนตัวอย่างระหว่างการจับ และการระบายความร้อนเมื่อเกี่ยวกับพฤติกรรม gelling ส่วนต่างในการ-ลา: b-อัตราส่วน Lgอีกครั้ง ปรากฏบรรเทาผลลัพธ์ต่าง ๆ เนื้อหาที่สูงของการลาปรากฏประสาทมากพึ่งไดซัลไฟด์พันธบัตร เจในขณะที่เจที่เตรียมจากผง WP กับ Lg b สูงขึ้นเป็นเครือข่าย โดย covalent และ covalent ไม่โต้ตอบ หนึ่งควรทราบ อย่างไรก็ตาม ว่า ยับยั้งไดซัลไฟด์ขายหุ้นกู้พฤษภาคมให้ห้องโต้ตอบไม่ใช่ covalent ที่อาจไม่เป็นอย่างอื่นtake place during gelation.In conclusion, the results demonstrate that high intensity ultrasoundcombined with heat confers an effect on the thermal behaviorof whey proteins in WP isolates. We suggest that high intensityultrasound and heat combined mediates an unfolding of the proteins,making the intramolecular bonds more accessible to theforces of ultrasound. The effects are dependent on a-La:b-Lg ratio,where higher amounts of a-La render aWP solutions more susceptibleto the forces of ultrasound. Furthermore, the a-La:b-Lg ratio isalso important for the inter- and intramolecular interactionsformed subsequent to ultrasound-mediated unfolding of the proteins,where higher amounts of a-La appears associated withhigher degree of disulfide bonding.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เป็นผู้ให้ข้อมูลหลักในการเกิดเจลของ WPI-3
สัมผัสเพื่อการรักษาที่กทช(รูป. 3F) WPI-3 มีปริมาณสูงสุดของ
A-La
ซึ่งอาจก่อให้เกิดกับสี่พันธบัตรซัลไฟด์ในทางตรงกันข้ามกับสองพันธบัตรซัลไฟด์และเป็นหนึ่งในกลุ่มthiol ฟรี B-แอลจี.
ในขั้นต้นการเปลี่ยนแปลงวิธีการแก้ปัญหาจากน้ำ MQ เพื่อ NEM
ที่นำไปสู่การเปลี่ยนแปลงในจุดเจลที่มีอุณหภูมิสูงขึ้นเล็กน้อย + 1.5-2.5 องศาเซลเซียส.
ภายใต้เงื่อนไข NEM
โปรตีนที่มีความสามารถในการมีปฏิสัมพันธ์ผ่านพันธบัตรซัลไฟด์, และการสร้างเครือข่ายเจลจะขึ้นอยู่กับปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ใช่โควาเลนต์
นี้อาจอธิบายการเปลี่ยนแปลงในเจลแต้มเป็นโปรตีนที่จะต้องมีการแฉในระดับสูงจึงต้องใช้ความร้อนมากขึ้นที่/ เวลาก่อนที่เจสามารถเกิดขึ้นได้ การเปลี่ยนแปลงในจุดที่พบว่าเจลสำหรับตัวอย่างทั้งหมดแสดงให้เห็นว่าซัลไฟด์พันธบัตรโดยทั่วไปสิ่งสำคัญมากสำหรับการก่อตัวของเครือข่ายเจลร้อนที่เกิดขึ้น(Shimada และ Cheftel, 1989) อันที่จริงความร้อนทำให้เกิดการสัมผัสของ thiol ฟรี B-แอลจีที่นำไปสู่ ​​sulfhydryl / ปฏิกิริยาแลกเปลี่ยนซัลไฟด์ที่มีความสำคัญในการพัฒนาของเจลร้อนที่เกิดขึ้นและเป็นที่คาดหวังว่าสิ่งเหล่านี้เกิดขึ้นในช่วงร้อนของกลุ่มตัวอย่าง อย่างไรก็ตามในขณะที่กทชและความร้อนตัวอย่างได้รับการรักษาไม่ได้แสดงพฤติกรรมที่ก่อเจลเดียวกันก่อเจลสังเกตพฤติกรรมสำหรับกลุ่มตัวอย่างที่กทชไม่สามารถนำมาประกอบแต่เพียงผู้เดียวเหล่านี้ปฏิกิริยาการแลกเปลี่ยน เครื่องทำความร้อนอำนวยความสะดวกในsulfhydryl / ปฏิกิริยาแลกเปลี่ยนซัลไฟด์และ ultrasonication พร้อมกันอาจเพิ่ม/ เร่งปฏิกิริยา. สำหรับตัวอย่าง NEM ปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ใช่โควาเลนต์ดูเหมือนผู้รับผิดชอบสำหรับการสร้างเครือข่ายเจลแสดงให้เห็นว่าอย่างน้อยเมื่อพันธะไดซัลไฟถูกยับยั้งปฏิสัมพันธ์เหล่านี้เพียงพอสำหรับเจ. การตั้งค่าเครือข่ายต่อไปของเจล (โฮลดิ้งที่ 85 องศาเซลเซียสและต่อมาระบายความร้อน) เป็นที่คล้ายกันสำหรับทุกตัวอย่างที่เตรียมจาก WPI-1 และ WPI-2 (ดูข้อมูลเพิ่มเติม) เพิ่มขึ้นสูงชันใน G0 ค่าเป็นข้อสังเกตสำหรับ WPI-3 ตัวอย่าง MQ และสำหรับตัวอย่าง NEM มากยิ่งขึ้นดังนั้น การพัฒนาเปลี่ยนแปลงของค่า G0 อาจเป็นผลของสูง-La เนื้อหา ในฐานะที่เป็น-La denatures กว่าอีกต่อไปเวลาและช่วงอุณหภูมิแรกก็จะใช้เวลานานสำหรับโปรตีนที่จะไปถึงรัฐโครงสร้างที่จำเป็นในการมีปฏิสัมพันธ์สามารถใช้สถานที่ เมื่อเป็นไปได้พันธบัตรซัลไฟด์อาจจะเป็นที่ต้องการพลังแต่เมื่อยับยั้งพวกเขาอาจจะต้องมีระดับที่สูงขึ้นของการแฉอธิบายการพัฒนาชันของค่าG0 สำหรับตัวอย่าง NEM ในระหว่างการถือครองและการระบายความร้อน. เมื่อเกี่ยวกับพฤติกรรมที่ก่อเจลแตกต่างใน-La ข อัตราส่วน -Lg ปรากฏตัวอีกครั้งที่จะไกล่เกลี่ยผลลัพธ์ที่แตกต่าง เนื้อหาสูงของA-La ปรากฏเพื่อให้คำปรึกษาเจลขึ้นอยู่กับพันธบัตรซัลไฟด์ในขณะที่เจลที่เตรียมจากผงWP สูง B-แอลจีกลายเป็นเครือข่ายทั้งโควาเลนต์และการมีปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ใช่โควาเลนต์ หนึ่งควรทราบแต่ที่ยับยั้งการออกพันธบัตรซัลไฟด์อาจให้ห้องพักสำหรับการติดต่อที่ไม่ใช่โควาเลนต์ที่อาจไม่เป็นอย่างอื่นเกิดขึ้นในช่วงเจ. ในการสรุปผลการแสดงให้เห็นว่าอัลตราซาวด์ความเข้มสูงบวกกับความร้อนฟาโรห์ผลกระทบต่อพฤติกรรมการระบายความร้อนของเวย์โปรตีนไอโซเลทใน WP เราขอแนะนำให้ความเข้มสูงอัลตราซาวด์และความร้อนร่วมไกล่เกลี่ยแฉของโปรตีนที่ทำให้พันธบัตรภายในโมเลกุลเข้าถึงได้มากขึ้นกับกองกำลังของอัลตราซาวนด์ ผลขึ้นอยู่กับลาอัตราส่วน B-แอลจี, ที่ปริมาณที่สูงขึ้นของ-La ทำให้การแก้ปัญหา AWP อ่อนแอมากขึ้นต่อกองกำลังของอัลตราซาวนด์ นอกจากนี้ที่ลาอัตราส่วน B-แอลจีเป็นสิ่งที่สำคัญสำหรับการมีปฏิสัมพันธ์ระหว่างและภายในโมเลกุลที่เกิดขึ้นภายหลังการอัลตราซาวนด์พึ่งแฉของโปรตีนที่ปริมาณที่สูงขึ้นของ-La ปรากฏขึ้นที่เกี่ยวข้องกับระดับที่สูงขึ้นของพันธะซัลไฟด์

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เป็นผู้สนับสนุนหลักในการก่อตัวของ wpi-3 เปิดเผย
เจลเพื่อการรักษา กทช ( รูปที่ขา ) wpi-3 มีเนื้อหาสูงของ
a-la ซึ่งอาจมีส่วนช่วยกับสี่พันธบัตรซัลไฟด์ใน
ตรงกันข้ามกับสองพันธบัตรซัลไฟด์และหนึ่งฟรีขนาดกลุ่ม b-lg .
ตอนแรก เปลี่ยนโซลูชั่นจาก ? น้ำไม่นำไปสู่
กะ ในเจลจุดสูงเล็กน้อยอุณหภูมิ 1.5 – 2.5 
Cภายใต้เงื่อนไขที่ไม่ , โปรตีนมีความสามารถในการโต้ตอบ
ผ่านพันธบัตรซัลไฟด์ และเจลเครือข่ายการพัฒนาขึ้นอยู่กับ
ไม่โควาเลนต์การโต้ตอบ นี้อาจอธิบายการเปลี่ยนแปลงในจุดเจล
เป็นโปรตีนต้องแฉมีขอบเขตมากขึ้น ดังนั้น
เวลาที่ต้องการความร้อนมากขึ้น ก่อนการเกิดเจลที่สามารถเกิดขึ้นได้ การเปลี่ยนแปลงใน
เจลจุดสังเกตสำหรับตัวอย่างที่แสดงให้เห็นว่าได
พันธบัตรอยู่ในทั่วไปที่สำคัญมากสำหรับการก่อตัวของความร้อนจากเจล
เครือข่าย ( ชิมาดะ& cheftel , 1989 ) แน่นอนความร้อน
สาเหตุการเปิดรับข่าวสารของไทออลอิสระ b-lg นำไปสู่
sulfhydryl / ไดแลกเปลี่ยนปฏิกิริยาที่สำคัญในการพัฒนาให้เกิดความร้อน
เจล และคาดว่าทั้ง
เกิดขึ้นระหว่างความร้อนของตัวอย่าง อย่างไรก็ตาม กทช. และความร้อน
ตัวอย่าง ถือว่าไม่ได้แสดงเหมือนกัน gelling พฤติกรรม gelling พฤติกรรม ) กทชตัวอย่างไม่สามารถเกิดจาก
เพียงปฏิกิริยาการแลกเปลี่ยนเหล่านี้ ความร้อนได้สะดวก
sulfhydryl / ไดปฏิกิริยาการแลกเปลี่ยน และการ ultrasonication
อาจเพิ่ม / เร่งปฏิกิริยา .
สำหรับตัวอย่างหรือการปฏิสัมพันธ์จะไม่รับผิดชอบสำหรับการสร้างเครือข่าย
เจล ,แสดงให้เห็นว่า อย่างน้อยเมื่อ
ไดเชื่อมถูกยับยั้ง การปฏิสัมพันธ์เหล่านี้เพียงพอ

สำหรับเจลาติน . การตั้งค่าเพิ่มเติมของเจลเครือข่าย ( ค้างที่ 85  C
เย็นต่อมา ) ที่คล้ายคลึงกันสำหรับทุกตัวอย่างที่เตรียมจาก wpi-1
และ wpi-2 ( ดูข้อมูลเพิ่มเติม ) ลุกขึ้นชันใน G0
ค่าสังเกตอย่าง wpi-3 MQ และตัวอย่างแหนม
ยิ่งดังนั้น