Catalase is a homo-tetrameric enzym

Catalase is a homo-tetrameric enzyme that has its heme active site deeply buried inside the protein. Its only substrate, hydrogen peroxide (H2O2), reaches the heme through a 45 Å-long channel. Large-subunit catalases, but not small-subunit catalases, have a loop (gate loop) that interrupts the major channel. Two accesses lead to a gate that opens the final section of the channel to the heme; gates from the R-related subunits are interconnected. Using molecular dynamic simulations of the Neurospora crassa catalase-1 tetramer in a box of water (48,600 molecules) or 6 M H2O2, it is shown that the number of H2O2 molecules augments at the surface of the protein and in the accesses to the gate and the final section of the channel. Increase in H2O2 is due to the prevalence and distribution of amino acids that have an increased residency for H2O2 (mainly histidine, proline and charged residues), which are localized at the protein surface and the accesses to the gate. In the section of the channel from the heme to the gate, turnover rate of water molecules was faster than for H2O2 and increased residence sites for water and H2O2 were determined. In the presence of H2O2, the exclusion of water molecules from a specific site suggests a mechanism that could contend with the competing activity of water, allowing for catalase high kinetic efficiency.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Catalase เป็นเอนไซม์ tetrameric ตุ๊ดที่มีเว็บไซต์ใช้งาน heme ที่ฝังลึกภายในโปรตีน พื้นผิวของมันเท่านั้น ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ (H2O2), ถึง heme ผ่านช่อง 45 Å-ยาว Catalases ใหญ่ย่อย แต่ไม่เล็กย่อย catalases มีวน (เกวน) ที่ขัดจังหวะช่องหลัก หาสองนำไปสู่ประตูที่เปิดส่วนสุดท้ายของช่อง heme ประตูจาก subunits R ที่เกี่ยวข้องจะเข้าใจ ใช้การจำลองแบบโมเลกุลของ tetramer catalase-1 crassa Neurospora ในกล่องของน้ำ (48,600 โมเลกุล) หรือ 6 M H2O2 มันจะปรากฏว่า จำนวนโมเลกุล H2O2 augments ที่ผิว ของโปรตีน และ ในการหาประตูและส่วนสุดท้ายของช่องนั้น เพิ่ม H2O2 เป็นชุกและการกระจายของกรดอะมิโนที่มีซี่การเพิ่ม H2O2 (ส่วนใหญ่ histidine, proline และตกค้างชำระ), ซึ่งเป็นภาษาท้องถิ่นที่พื้นผิวของโปรตีนและหากับประตู ในส่วนของช่องจาก heme ประตู อัตราการหมุนเวียนของโมเลกุลของน้ำได้เร็วกว่าสำหรับ H2O2 และไซต์เรสซิเดนซ์เพิ่มน้ำและ H2O2 ได้กำหนด ข้อยกเว้นของโมเลกุลน้ำจากไซต์เฉพาะแนะนำกลไกที่สามารถขับเคี่ยวกับกิจกรรมการแข่งขันของน้ำ การอนุญาตให้ประสิทธิภาพสูงเดิม ๆ catalase ในต่อหน้าของ H2O2

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

catalase เป็นเอนไซม์ตุ๊ด tetrameric ที่มีการใช้งานเว็บไซต์ของ heme ฝังลึกภายในโปรตีน พื้นผิวของมันเท่านั้นไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ (H2O2) ถึง heme ผ่าน 45 ช่องนาน catalases ขนาดใหญ่ subunit แต่ไม่ catalases เล็ก subunit มีห่วง (ห่วงประตู) ที่ขัดจังหวะช่องทางหลักใน สองการเข้าถึงนำไปสู่​​ประตูที่เปิดส่วนสุดท้ายของช่องทางที่จะ heme; ประตูจากหน่วยย่อยวิจัยที่เกี่ยวข้องกับการเชื่อมต่อกัน โดยใช้การจำลองแบบไดนามิกโมเลกุลของ Neurospora crassa catalase-1 tetramer ในกล่องของน้ำ (48,600 โมเลกุล) หรือ 6 M H2O2 ก็จะแสดงให้เห็นว่าจำนวนของโมเลกุล H2O2 augments ที่พื้นผิวของโปรตีนและในการเข้าถึงไปที่ประตูและ ส่วนสุดท้ายของช่อง เพิ่มขึ้น H2O2 เป็นเพราะความชุกและการกระจายของกรดอะมิโนที่มีที่อยู่อาศัยที่เพิ่มขึ้นสำหรับ H2O2 (ส่วนใหญ่ฮิสติดีนโพรลีนและสารตกค้างคิดค่าบริการ) ซึ่งได้รับการแปลเป็​​นภาษาท้องถิ่นที่พื้นผิวโปรตีนและการเข้าถึงไปที่ประตู ในส่วนของช่องทางจาก heme ไปที่ประตู, อัตราการหมุนเวียนของโมเลกุลของน้ำได้เร็วกว่า H2O2 และเพิ่มเว็บไซต์ที่อยู่อาศัยสำหรับน้ำและ H2O2 ได้รับการพิจารณา ในการปรากฏตัวของ H2O2 ยกเว้นของโมเลกุลของน้ำจากเว็บไซต์ที่เฉพาะเจาะจงให้เห็นกลไกที่สามารถต่อสู้กับกิจกรรมการแข่งขันของน้ำเพื่อให้สามารถ catalase ประสิทธิภาพการเคลื่อนไหวสูง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

คะตะเลสเป็นโฮโม tetrameric เอนไซม์มีฮีมแอกทีฟไซต์ฝังลึกเข้าไปในโปรตีน พื้นผิวของมัน , ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ ( H2O2 ) ถึงท่านผ่าน 45 ยาวช่อง• . catalases ใบใหญ่ แต่ไม่เล็ก ซึ่ง catalases มีห่วง ( ห่วงประตู ) ที่ขัดขวางช่องทางหลัก สองทีทำให้ประตูเปิดส่วนของช่องต่อท่าน ; gates from the R-related subunits are interconnected. Using molecular dynamic simulations of the Neurospora crassa catalase-1 tetramer in a box of water (48,600 molecules) or 6 M H2O2, it is shown that the number of H2O2 molecules augments at the surface of the protein and in the accesses to the gate and the final section of the channel.เพิ่มแบตเตอรี่เนื่องจากความชุกและการกระจายของกรดอะมิโนที่เพิ่มขึ้นทำเนียบสำหรับ H2O2 ( ส่วนใหญ่เมื่อปริมาณโพรลีน และกำชับ residues ) ซึ่งเป็นโปรตีนในผิวและเข้าถึงประตู ในส่วนของช่องจากท่านไปประตู turnover rate of water molecules was faster than for H2O2 and increased residence sites for water and H2O2 were determined. In the presence of H2O2, the exclusion of water molecules from a specific site suggests a mechanism that could contend with the competing activity of water, allowing for catalase high kinetic efficiency.