Vitellogenin (Vg), the major precur

Vitellogenin (Vg), the major precursor of the egg-yolk proteins, has been found to play an immune role in fish and protochordate amphioxus, however, no study on the immune function of Vg in invertebrates has ever been studied before. In this study, the complete cDNA of Vg was identified from the scallop Patinopecten yessoensis (termed PyVg). The cDNA contained an open reading frame (ORF) of 6888 bp, encoding
a polypeptide of 2295 amino acid protein, which had an N-terminal signal peptide followed by
the mature Vg. The mature Vg had the domains Vitellogenin_N, domain of unknown function 1943
(DUF1943) and von Willebrand factor type D domain (VWD) as well as the consensus cleavage site
(R-X-R/K-R) and conserved motif (KTIGNAG). Tissue distribution assay revealed that PyVg transcripts were
predominantly present in the ovary and hepatopancreas, and its expression profile in ovary well reflected
the annual cycle of vitellogenesis. Interestingly, bacterial challenge caused a significant change
in PyVg expression, hinting an involvement of PyVg in the acute phase response in P. yessoensis. Consistently,
recombinant DUF1943 and VWD domains both could interact with LTA and LPS on bacterial wall,
and purified native PyVg displayed a broad-spectrum antibacterial activity against both Gram-negative
(Escherichia coli and Vibrio anguillarum) and Gram-positive bacteria (Staphylococcus aureus). Overall, these
data indicate that Vg is a pattern recognition molecule with bacterial growth-inhibiting activity in the
scallop.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Vitellogenin (Vg), สารตั้งต้นที่สำคัญของโปรตีนไข่แดง ได้พบบทบาทภูมิคุ้มกันในปลาและ protochordate amphioxus อย่างไรก็ตาม การอักเสบของ Vg ใน invertebrates ศึกษาไม่เคยได้เรียนก่อน ในการศึกษานี้ cDNA สมบูรณ์ของ Vg ที่ระบุจากบู่ Patinopecten yessoensis (เรียกว่า PyVg) CDNA ที่ประกอบด้วยกรอบการเปิดอ่าน (ORF) ของ 6888 bp เข้ารหัสpolypeptide 2295 กรดอะมิโนโปรตีน ซึ่งมีเพปไทด์สัญญาณ N-เทอร์มินัลการตามVg ผู้ใหญ่ Vg ผู้ใหญ่มีโดเมน Vitellogenin_N โดเมนของฟังก์ชันที่ไม่รู้จัก 1943(DUF1943) และโดเมนชนิด D คูณ Willebrand ฟอน (VWD) ตลอดจนไซต์ปริมติ(R-X-R/K-R) และนำแปลน (KTIGNAG) วิเคราะห์เนื้อเยื่อกระจายเปิดเผย PyVg ใบแสดงผลได้ส่วนใหญ่อยู่ในรังไข่ และ hepatopancreas และส่วนกำหนดค่าของนิพจน์ในรังไข่ที่ดีสะท้อนให้เห็นวงจรประจำปีของ vitellogenesis เป็นเรื่องน่าสนใจ ความท้าทายแบคทีเรียเกิดการเปลี่ยนแปลงอย่างมีนัยสำคัญในนิพจน์ PyVg, hinting การมีส่วนร่วมของ PyVg ในการตอบสนองระยะเฉียบพลันใน P. yessoensis อย่างสม่ำเสมอrecombinant DUF1943 และ VWD โดเมนทั้งสองสามารถโต้ตอบกับ LTA และ LPS บนผนังแบคทีเรียและ PyVg บริสุทธิ์ดั้งเดิมแสดงกิจกรรมการต้านเชื้อแบคทีเรีย broad-spectrum กับทั้งแบคทีเรียแกรมลบ(Escherichia coli และต่อ anguillarum) และแบคทีเรีย (Staphylococcus หมอเทศข้างลาย) โดยรวม เหล่านี้ข้อมูลบ่งชี้ว่า Vg นโมเลกุลรู้รูปแบบกับกิจกรรม inhibiting เจริญเติบโตของแบคทีเรียในการหอยแครง

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

vitellogenin (Vg) ปูชนียบุคคลที่สำคัญของโปรตีนไข่แดงได้รับพบว่ามีบทบาทภูมิคุ้มกันในปลาและ protochordate amphioxus แต่ไม่มีการศึกษาเกี่ยวกับการทำงานของระบบภูมิคุ้มกันของ Vg ในสัตว์ไม่มีกระดูกสันหลังที่เคยได้รับการศึกษามาก่อน ในการศึกษานี้ cDNA ที่สมบูรณ์ของ Vg ถูกระบุจากหอยเชลล์ Patinopecten yessoensis (เรียกว่า PyVg) ยีนที่มีกรอบการอ่านเปิด (ORF) ของ 6888 bp, การเข้ารหัส
โปรตีนจาก 2295 โปรตีนกรดอะมิโนซึ่งมีเปปไทด์สัญญาณ n- ขั้วตามด้วย
Vg ผู้ใหญ่ Vg ผู้ใหญ่มีโดเมน Vitellogenin_N โดเมนของฟังก์ชั่นที่ไม่รู้จัก 1,943
(DUF1943) และฟอนชนิดปัจจัย Willebrand โดเมน D (VWD) เช่นเดียวกับเว็บไซต์แตกแยกฉันทามติ
(RXR / KR) และบรรทัดฐานป่าสงวน (KTIGNAG) ทดสอบการกระจายเนื้อเยื่อเปิดเผยว่าจิตบำบัด PyVg เป็น
ส่วนใหญ่อยู่ในรังไข่และตับและรายละเอียดการแสดงออกในรังไข่ดีสะท้อนให้เห็น
รอบปีของ vitellogenesis ที่น่าสนใจท้าทายแบคทีเรียที่เกิดการเปลี่ยนแปลงที่สำคัญ
ในการแสดงออกของ PyVg พูดเป็นนัยมีส่วนร่วมของ PyVg ในการตอบสนองในระยะเฉียบพลัน P. yessoensis อย่างต่อเนื่อง
DUF1943 recombinant และ VWD โดเมนทั้งสามารถโต้ตอบกับ LTA และ LPS บนกำแพงแบคทีเรีย
และบริสุทธิ์พื้นเมือง PyVg แสดงสเปกตรัมกว้างฤทธิ์ต้านทั้งแกรมลบ
(Escherichia coli และ Vibrio anguillarum) และแบคทีเรียแกรมบวก (Staphylococcus aureus) . โดยรวมเหล่านี้
ข้อมูลระบุว่า Vg เป็นโมเลกุลการจดจำรูปแบบที่มีฤทธิ์ยับยั้งการเจริญของแบคทีเรียที่เจริญเติบโตใน
หอยเชลล์

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ไวเทล ( VG ) , สารตั้งต้นหลักของไข่แดง โปรตีน พบว่ามีการเล่นบทบาทที่ระบบภูมิคุ้มกันในปลาและโปรโตคอร์เดตแอมฟิออกซัส แต่ไม่มีการศึกษาภูมิคุ้มกันของ VG ในสัตว์ไม่มีกระดูกสันหลัง เคยเรียนมาก่อน ในการศึกษานี้วิธีที่สมบูรณ์ของ VG ถูกระบุจากหอยเชลล์ patinopecten yessoensis ( เรียกว่า pyvg )วิธีประกอบด้วย open reading frame ( ORF ) 6888 BP
เป็นโพลีเปปไทด์ของกรดอะมิโนโปรตีน 2295 การเข้ารหัสซึ่งมีกรดอะมิโนเปปไทด์สัญญาณตาม
ผู้ใหญ่ วีจี ผู้ใหญ่มี vitellogenin_n VG โดเมน โดเมนของฟังก์ชันที่ไม่รู้จัก 1943
( duf1943 ) และวอนวิลแบรนด์ปัจจัยประเภท D โดเมน ( vwd ) รวมทั้งมติแยกออกเว็บไซต์
( r-x-r / k-r ) และรักษาบรรทัดฐาน ( ktignag )การทดสอบการกระจายเยื่อ เปิดเผยว่า pyvg transcripts ได้
เด่นอยู่ในรังไข่และตับ และการแสดงออกของรังไข่ก็สะท้อนให้เห็นในโปรไฟล์
vitellogenesis ในรอบปี . ทั้งนี้ ความท้าทายที่เกิดจากแบคทีเรีย
ความเปลี่ยนแปลง ในการแสดงออก pyvg , นัยการมีส่วนร่วมของ pyvg ในขั้นตอนการตอบสนองเฉียบพลันในหน้า yessoensis .
เสมอduf1943 vwd โดเมนทั้งคอมและสามารถโต้ตอบกับ LTA สเปรย์บนผนังและแบคทีเรีย
บริสุทธิ์พื้นเมืองเหล่านี้ pyvg แสดงกิจกรรมต่อต้านแบคทีเรียทั้งแกรมลบ
( Escherichia coli และ Vibrio anguillarum ) และแบคทีเรียแกรมบวก ( Staphylococcus aureus )
รวมเหล่านี้ข้อมูลระบุว่า วีจี เป็นรูปแบบโมเลกุลรับรู้กับแบคทีเรียเจริญเติบโตยับยั้งกิจกรรมใน
หอยเชลล์