The pyridoxal 5*-phosphate (PLP)-de

The pyridoxal 5*-phosphate (PLP)-dependent enzyme
1-aminocyclopropane-1-carboxylate deaminase (ACCD)
catalyzes a reaction that involves a ring opening of cyclopropanoid
amino acid, yielding a-ketobutyrate and
ammonia. Unlike other PLP-dependent enzymes, this
enzyme has no a-hydrogen atom in the substrate. Thus,
a unique mechanism for the bond cleavage is expected.
The crystal structure of ACCD from Hansenula saturnus
has been determined at 2.0 Å resolution by the multiple
wavelength anomalous diffraction method using mercury
atoms as anomalous scatterers. The model was
built on the electron density map, which was obtained
by the density averaging of multiple crystal forms. The
final model was refined to an R-factor of 22.5% and an
Rfree-factor of 26.8%. The ACCD folds into two domains,
each of which has an open twisted a/b structure similar
to the b-subunit of tryptophan synthase. However, in
ACCD, unlike in other members of the b family of PLPdependent
enzymes, PLP is buried deep in the molecule.
The structure provides the first view of the catalytic
center of the cyclopropane ring opening.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Pyridoxal 5 * -ฟอสเฟต (PLP) - ขึ้นอยู่กับเอนไซม์1-aminocyclopropane-1-carboxylate deaminase (ACCD)catalyzes ปฏิกิริยาที่เกี่ยวข้องกับการเปิดวงแหวน cyclopropanoidกรดอะมิโน ผลผลิตได้ ketobutyrate และแอมโมเนีย ต่างจากเอนไซม์อื่น ๆ ขึ้นอยู่กับ PLP นี้เอนไซม์มีไม่มีไฮโดรเจนอะตอมในพื้นผิว ดังนั้นกลไกเฉพาะสำหรับปริตราสารหนี้ที่คาดไว้โครงสร้างผลึกของ ACCD จาก Hansenula saturnusตัดสินที่ความละเอียด 2.0 Åได้ โดยคูณวิธีการเลี้ยวเบน anomalous ความยาวคลื่นที่ใช้ปรอทอะตอมเป็น anomalous scatterers มีรูปแบบสร้างแผนที่อิเล็กตรอนความหนาแน่น ซึ่งได้รับโดยความหนาแน่นหาค่าเฉลี่ยของรูปแบบคริสตัลหลาย ที่รุ่นสุดท้ายที่กลั่นจะมีตัว R 22.5% และRfree-ปัจจัย 26.8% พับ ACCD เป็นสองโดเมนซึ่งได้เปิดการบิด / b โครงสร้างคล้ายกันให้ b-ย่อยของทริปโตเฟน synthase อย่างไรก็ตาม ในACCD เท่าในสมาชิกอื่น ๆ ของครอบครัวบีของ PLPdependentเอนไซม์ PLP จะฝังลึกในโมเลกุลมุมมองแรกของตัวเร่งปฏิกิริยาที่มีโครงสร้างศูนย์กลางของการเปิดวงแหวน cyclopropane

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

pyridoxal 5 * -phosphate (PLP) เอนไซม์ -dependent
deaminase 1 aminocyclopropane-1-carboxylate (ACCD)
กระตุ้นปฏิกิริยาที่เกี่ยวข้องกับการเปิดแหวน cyclopropanoid
กรดอะมิโนยอม-ketobutyrate และ
แอมโมเนีย ซึ่งแตกต่างจากเอนไซม์อื่น ๆ ขึ้นอยู่กับ PLP นี้
เอนไซม์ไม่มีอะตอมไฮโดรเจนในพื้นผิว ดังนั้น
กลไกที่ไม่ซ้ำกันสำหรับความแตกแยกตราสารหนี้ที่คาดว่า.
โครงสร้างผลึกของ ACCD จาก Hansenula Saturnus
ได้รับการพิจารณาที่ความละเอียด 2.0 โดยหลาย
ความยาวคลื่นวิธีการที่ผิดปกติโดยใช้เลนส์ปรอท
อะตอมเป็น scatterers ผิดปกติ รูปแบบที่ได้รับการ
สร้างขึ้นบนแผนที่อิเล็กตรอนหนาแน่นซึ่งได้รับ
ความหนาแน่นเฉลี่ยของรูปแบบคริสตัลหลาย
รูปแบบสุดท้ายที่จะถูกขัดเกลา R-ปัจจัยที่ 22.5% และ
Rfree ปัจจัย 26.8% ACCD พับเป็นสองโดเมน
แต่ละที่มีบิดเปิด / ขโครงสร้างคล้าย
กับ B-subunit ของโพรไบโอเทส อย่างไรก็ตามใน
ACCD เหมือนสมาชิกคนอื่น ๆ ในครอบครัวของข PLPdependent
เอนไซม์ PLP ถูกฝังลึกลงไปในโมเลกุล.
โครงสร้างให้มุมมองแรกของตัวเร่งปฏิกิริยา
ศูนย์กลางของการเปิดแหวน cyclopropane

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ที่ 5 * - pyridoxal ฟอสเฟต ( PLP ) - ขึ้นอยู่กับเอนไซม์อะมิเนส ( accd )

1-aminocyclopropane-1-carboxylate กระตุ้นปฏิกิริยาที่เกี่ยวข้องกับการเปิดวงแหวนของ cyclopropanoid

a-ketobutyrate กรดอะมิโน ผลผลิต และแอมโมเนีย ซึ่งแตกต่างจากอื่น ๆขึ้นอยู่กับ PLP เอนไซม์ เอนไซม์นี้
ไม่มี a-hydrogen อะตอมในสสาร ดังนั้น
กลไกที่ไม่ซ้ำกันสำหรับพันธบัตรตัว
คาดว่าโครงสร้างผลึกของ accd จากแฮนเซนูลา saturnus
ถูกตัดสินที่ความละเอียด 2.0 กริพเพนโดยการเลี้ยวเบนโดยใช้ความยาวคลื่นต่างกันหลาย

เป็นอะตอมปรอทที่ scatterers . แบบจำลองที่สร้างขึ้นจากความหนาแน่นของอิเล็กตรอนแผนที่

ซึ่งได้รับความหนาแน่นเฉลี่ยของรูปแบบผลึกหลายโดย
รูปแบบสุดท้ายคือการกลั่นเป็น R-factor ของ 22.5% และ
rfree ปัจจัย 26.8 %การ accd folds สองโดเมน
แต่ละที่มีการเปิดบิด / b โครงสร้างคล้ายคลึงกับ b-subunit
ทริปโทเฟนเทส . อย่างไรก็ตาม ใน
accd แตกต่างจากในสมาชิกของครอบครัวของบี plpdependent
เอนไซม์ PLP จะฝังลึกอยู่ในโมเลกุล
โครงสร้างให้มุมมองแรกของศูนย์การ
ของไซโคลโพรเพนแหวนเปิด