ATR-FTIR spectra of both ASC and PS

ATR-FTIR spectra of both ASC and PSC from the skin of striped catfish are depicted in the Fig. 3. FTIR spectra for both ASC and PSC were similar to those of collagens from other fish species (Muyonga et al., 2004). The amide A band of ASC and PSC was found at a wavenumber of 3321 cm1. According to Doyle, Bendit, and Blout (1975), a free N–H stretching vibration occurs in the range of 3400–3440 cm1 and when the NH group of a peptide is involved in a hydrogen bond, the position is shifted to lower frequencies, usually around 3300 cm1. The result indicated that the NH groups of this collagen were involved in hydrogen bonding, probably with a carbonyl group of the peptide chain. The amide B band positions of ASC and PSC were found at wavenumbers of 2926 and 2928 cm1, respectively, representing the asymmetrical stretch of CH2 (Muyonga et al., 2004). The amide I band of ASC and PSC were found at wavenumbers of 1651 and 1649 cm1, respectively. Due to the greater non-helical portion of the telopeptides in ASC, intramolecular H-bond between C@O of the peptide backbone and the adjacent hydrogen donor should be lower in ASC, in comparison with PSC. The amide I band with characteristic frequencies in the range from 1600 to 1700 cm1 was mainly associated with the stretching vibrations of the carbonyl group (C@O bond) along the polypeptide backbone (Payne & Veis, 1988), and was a sensitive marker of the peptide secondary structure (Surewicz & Mantsch, 1988). The amide II band of ASC and PSC was situated at a wavenumber of 1551 cm1, whilst the amide III band of ASC and PSC was located at wavenumbers of 1242 and 1244 cm1, respectively. The amide II and amide III bands represent N–H bending vibrations and C–H stretching, respectively (Payne & Veis, 1988). Furthermore, a strong C–H stretching also occurred at wavenumber of 1747 cm1 for both ASC and PSC, which was in agreement with the findings of Duan et al. (2009) who found a similar stretching pattern of collagen from the skin of common carp, a freshwater fish. The IR ratios between the amide III and 1454 cm1 of ASC and PSC were 1.17 and 1.16, respectively. An IR ratio of approximately 1 indicates the presence of helical structure (Plepis, Goissis, & Das-Gupta, 1996). Due to the similarity of the IR ratio between PSC, pepsin hydrolysis apparently had no pronounced effect on the triple-helical structure of PSC. However, there might be the slight differences between ASC and PSC, especially at the telopeptide region, which was cleaved by pepsin. Nagai, Suzuki, and Nagashima (2008) reported that there were some differences between the secondary structural components such as a-helix, bsheet, b-turn and other random coils between ASC and PSC from the skin of the common mink whale (Balaenoptera acutorostrata).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

แรมสเป็คตราเอทีอาร์-FTIR ของ ASC และ PSC จากผิวหนังของปลาดุกลายจะแสดงใน Fig. 3 แรมสเป็คตรา FTIR ASC และ PSC ได้ใกล้เคียงกับ collagens จากพันธุ์ปลาอื่น ๆ (Muyonga et al., 2004) พบวงดนตรี A amide ASC และ PSC ที่ wavenumber ของ 3321 cm1 ตามดอยล์ นน่า และ Blout (1975), สั่นสะเทือนการยืด N – H ฟรีเกิดขึ้นในช่วง 3400-3440 cm1 และเมื่อกลุ่ม NH ของเพปไทด์เป็นพันธะไฮโดรเจน ในตำแหน่งคือจากความถี่ต่ำ ปกติประมาณ 3300 cm1 ผลระบุว่า กลุ่ม NH ของคอลลาเจนนี้ได้เกี่ยวข้องกับไฮโดรเจนยึด อาจ มีกลุ่ม carbonyl ของโซ่เพปไทด์ ตำแหน่งวง amide B ของ ASC และ PSC พบที่ wavenumbers cm1 2926 และ 2928 ตามลำดับ แทนของ CH2 ชาย asymmetrical (Muyonga et al., 2004) Amide ฉันวง ASC และ PSC พบที่ wavenumbers cm1 1651 และ 1649 ตามลำดับ เนื่องจากส่วนมากไม่ใช่ helical ของ telopeptides ใน ASC intramolecular H-พันธะระหว่าง C@O ของแกนหลักของเพปไทด์และผู้บริจาคติดไฮโดรเจนควรจะต่ำกว่าใน ASC เมื่อเปรียบเทียบกับ PSC Amide ฉันวง มีลักษณะความถี่ในช่วงตั้งแต่ 1600 ถึง 1700 cm1 ถูกส่วนใหญ่เกี่ยวข้องกับการสั่นสะเทือนของกลุ่ม carbonyl (C@O บอนด์) ตามแนวแกนหลักของ polypeptide ยืด (Payne & Veis, 1988), และเป็นเครื่องหมายที่สำคัญของโครงสร้างรองของเพปไทด์ (Surewicz & Mantsch, 1988) วงทู amide ASC และ PSC ถูกตั้งอยู่ที่ wavenumber ของ 1551 cm1 ในขณะที่วง III amide ASC และ PSC มีอยู่ wavenumbers 1242 และ 1244 cm1 ตามลำดับ Amide II และ amide III วงดนตรีที่แสดงการสั่นสะเทือนดัด N – H และ C – H ยืด ตามลำดับ (Payne & Veis, 1988) นอกจากนี้ ความแข็งแกร่ง C – H ยืดยังเกิดที่ wavenumber cm1 1747 ASC และ PSC ซึ่งถูกยังคงพบของด้วน et al. (2009) ที่พบคล้ายยืดรูปแบบของคอลลาเจนจากผิวหนังของปลาไน ปลาน้ำจืด อัตรา IR amide III และ 1454 cm1 ASC และ PSC มีความ 1.17 1.16 ตามลำดับ อัตราส่วนประมาณ 1 IR การบ่งชี้สถานะของโครงสร้าง helical (Plepis, Goissis &ดัสกุปตา 1996) เนื่องจากความคล้ายคลึงกันของอัตราส่วนระหว่าง PSC IR ไฮโตรไลซ์เพพซินเห็นได้ชัดว่ามีผลไม่ออกเสียงในทริ helical PSC อย่างไรก็ตาม อาจมีความแตกต่างเล็กน้อยระหว่าง ASC PSC โดยเฉพาะอย่างยิ่งในภาค telopeptide ซึ่งถูกแหวก โดยเพพซิน Nagai, Suzuki และชิมา (2008) รายงานว่า มีความแตกต่างระหว่างส่วนประกอบโครงสร้างรองเช่นเป็นเกลียว bsheet, b-เปิด และขดลวดอื่น ๆ สุ่มระหว่าง ASC PSC จากผิวของทั่วกระชังวาฬ (วาฬ acutorostrata) .

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

สเปกตรัม ATR-FTIR ของทั้งสอง ASC และ PSC จากผิวของปลาดุกลายเป็นภาพในรูปที่ 3 สเปกตรัม FTIR ทั้ง ASC และ PSC มีความคล้ายคลึงกับของคอลลาเจนจากปลาสายพันธุ์อื่น ๆ (Muyonga et al., 2004) เอไมด์วงดนตรีของ ASC และ PSC ถูกพบใน wavenumber ของ 3321 CM1 ตามดอยล์ Bendit และ Blout (1975), ฟรี N-H ยืดการสั่นสะเทือนที่เกิดขึ้นในช่วงของ 3400-3440 CM1 และเมื่อกลุ่ม NH ของเปปไทด์มีส่วนร่วมในพันธะไฮโดรเจนตำแหน่งจะเลื่อนไปความถี่ต่ำ , ปกติประมาณ 3300 CM1 ผลที่ได้ชี้ให้เห็นว่ากลุ่ม NH คอลลาเจนนี้มีส่วนร่วมในพันธะไฮโดรเจนอาจจะมีกลุ่มคาร์บอนิลของห่วงโซ่เปปไทด์ ตำแหน่ง amide B กลุ่ม ASC และ PSC ถูกพบใน wavenumbers ของ 2926 และ 2928 CM1 ตามลำดับคิดเป็นยืดไม่สมดุลของ CH2 (Muyonga et al., 2004) วงเอไมด์ผมของ ASC และ PSC ถูกพบใน wavenumbers 1651 และ 1649 CM1 ตามลำดับ เนื่องจากส่วนที่ไม่ขดลวดมากขึ้นของ telopeptides ใน ASC, intramolecular H-ความผูกพันระหว่าง C @ O ของกระดูกสันหลังเปปไทด์และผู้บริจาคไฮโดรเจนที่อยู่ติดกันควรจะลดลงใน ASC ในการเปรียบเทียบกับ PSC วงเอไมด์ผมที่มีลักษณะความถี่ในช่วง 1600-1700 CM1 เป็นส่วนใหญ่ที่เกี่ยวข้องกับการสั่นสะเทือนยืดของกลุ่มคาร์บอนิล (C @ O พันธบัตร) พร้อมกระดูกสันหลัง polypeptide (เพนและ Veis, 1988) และเป็นเครื่องหมายสำคัญของ เปปไทด์โครงสร้างทุติยภูมิ (Surewicz & Mantsch, 1988) เอไมด์สองวงดนตรีของ ASC และ PSC ตั้งอยู่ที่เลขคลื่นของ CM1 1551 ขณะที่เอไมด์ที่สามของวง ASC และ PSC ตั้งอยู่ที่ wavenumbers ของ 1242 และ 1244 CM1 ตามลำดับ เอไมด์เอไมด์ที่สองและที่สามเป็นตัวแทนของวงดนตรี N-H สั่นสะเทือนดัดและ C-H ยืดตามลำดับ (เพนและ Veis, 1988) นอกจากนี้ที่แข็งแกร่ง C-H ยืดก็เกิดขึ้นที่ wavenumber ของ 1747 CM1 ทั้ง ASC และ PSC ซึ่งอยู่ในข้อตกลงกับผลการวิจัยของด้วนและคณะ (2009) ที่พบว่ามีรูปแบบที่คล้ายกันยืดคอลลาเจนจากผิวหนังของปลาไนปลาน้ำจืด IR อัตราส่วนระหว่างเอไมด์ iii และ 1454 CM1 ของ ASC และ PSC เป็น 1.17 และ 1.16 ตามลําดับ อัตราส่วน IR ประมาณ 1 แสดงให้เห็นการปรากฏตัวของโครงสร้างขดลวด (Plepis, Goissis และดา-แคนด์ 1996) เนื่องจากความคล้ายคลึงกันของอัตราส่วน IR ระหว่าง PSC, น้ำย่อยจองจำเ​​ห็นได้ชัดว่าไม่มีผลเด่นชัดในโครงสร้างสามขดลวดของ PSC อย่างไรก็ตามอาจจะมีความแตกต่างเล็กน้อยระหว่าง ASC และ PSC โดยเฉพาะอย่างยิ่งในภูมิภาค telopeptide ซึ่งได้รับการตัดโดยน้ำย่อย นากาอิ, ซูซูกิและชิมะ (2008) รายงานว่ามีความแตกต่างบางอย่างระหว่างส่วนประกอบโครงสร้างรองเช่นใบหู, bsheet, b-เปิดและขดลวดสุ่มอื่น ๆ ระหว่าง ASC และ PSC จากผิวหนังของวาฬมิงค์ที่พบบ่อย (Balaenoptera acutorostrata )

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

สเปกตรัม ATR-FTIR ของ ASC PSC จากหนังและปลาสวายเป็นที่ปรากฎในรูปที่ 3 FTIR spectra และทั้ง ASC PSC เป็นคล้ายกับบรรดาของคอลลาเจนจากปลาอื่น ๆ ( muyonga et al . , 2004 ) เอไมด์และวงดนตรีของ ASC PSC พบ wavenumber ของ 3321 CM1 . ตาม ดอยล์ เบนดิต และ blout ( 1975 )ฟรี n ) H ยืดการสั่นสะเทือนเกิดขึ้นในช่วง 3 , 400 – 1 CM1 และเมื่อ NH กลุ่มของเปปไทด์ที่มีส่วนเกี่ยวข้องในพันธะไฮโดรเจน ตำแหน่งจะเปลี่ยนความถี่ต่ำ โดยปกติประมาณ 3300 CM1 . ผลการศึกษาพบว่า NH กลุ่มคอลลาเจนนี้มีพันธะไฮโดรเจนอาจกับคาร์บอนิลกลุ่มเปปไทด์ ห่วงโซ่เอไมด์ของ ASC วงตำแหน่ง B และพบว่า wavenumbers ของ PSC และ 3006 ของ CM1 ตามลำดับ ) ยืดอสมมาตรของ C ( muyonga et al . , 2004 ) เอไมด์ผมและวงดนตรีของ ASC ที่ wavenumbers ของ PSC พบ 1143 968 CM1 และตามลำดับ เนื่องจากยิ่งโนนลาน ส่วนของ telopeptides ASC ใน ,h-bond intramolecular ระหว่าง C @ O ของเปปไทด์กระดูกสันหลังและผู้บริจาค ไฮโดรเจนที่อยู่ควรจะลดลงในการขับขี่ในการเปรียบเทียบกับ PSC . เอไมด์ผมวงดนตรีที่มีความถี่ในลักษณะช่วงจาก 1600 1700 CM1 เป็นหลักเกี่ยวข้องกับการยืดการสั่นสะเทือนของกลุ่มคาร์บอนิล ( C @ O บอนด์ ) ตาม polypeptide กระดูกสันหลัง ( เพน&ตระกูล , 1988 )และเป็นเครื่องหมายของเปปไทด์ที่มีโครงสร้างทุติยภูมิ ( surewicz & mantsch , 1988 ) เอไมด์ II และวงดนตรีของ ASC PSC ตั้งอยู่ที่ wavenumber ของ 1551 CM1 , ในขณะที่และวงดนตรีของ ASC III และตั้งอยู่ที่ wavenumbers PSC ของที่นี่ 919 CM1 และตามลำดับ เอไมด์ II และ III และวงดนตรีแสดง N ) H และ C - H การสั่น ดัด ยืด ตามลำดับ ( เพน&ตระกูล , 1988 )นอกจากนี้ แข็งแรง C และ H ยืดยังเกิดขึ้นที่ wavenumber CM1 ของแบบและทั้ง ASC PSC ซึ่งสอดคล้องกับผลการวิจัยของต้วน et al . ( 2009 ) ที่พบคล้ายกันยืดลายคอลลาเจนจากผิวของปลาไน ปลา ปลาน้ำจืด และอัตราส่วนระหว่างอะไมด์ 3 ตัว CM1 ของ ASC PSC เป็น 1.16 และ 1.17 ตามลำดับIR อัตราส่วนประมาณ 1 บ่งชี้ว่า การปรากฏตัวของโครงสร้างเกลียว ( plepis goissis & Das Gupta , , , 1996 ) เนื่องจากความคล้ายคลึงกันของ IR อัตราส่วนระหว่าง PSC เพพซินเอนไซม์เห็นได้ชัดว่ามีไม่เด่นชัดต่อโครงสร้างเกลียวสามของ PSC . อย่างไรก็ตาม อาจมีความแตกต่างเล็กน้อยระหว่าง ASC PSC และโดยเฉพาะอย่างยิ่งที่ telopeptide ภูมิภาค ซึ่งถูกตัดทอนโดยเอนไซม์เปปซินนากาอิ ซูซูกิ และ นากาชิม่า ( 2008 ) รายงานว่ามีความแตกต่างระหว่างส่วนประกอบโครงสร้างทุติยภูมิ เช่น a-helix bsheet b-turn , , และแบบอื่น ๆและระหว่างขดลวด ASC PSC จากหนังที่พบปลาวาฬมิ้งค์ ( balaenoptera
acutorostrata )