They noted that the IC50 values of

They noted that the IC50 values of the hydrolysates ranges
from 0.17 to 0.88 mg/mL, a range that covers most of the
values observed in the current study. In contrast, Guo et al.
(2009) used only one enzyme to obtain WPC hydrolysates
(a protease from L. helveticus LB13), and they tested the
influence of several hydrolytic parameters. They obtained
hydrolysates with ACE-IA between 15 and 63%, a range of
values that are less than most of the results reported here.
In another study, Silva (2010) carried out the hydrolysis
of WPC with a pancreatin similar to that used in the present
study. It was found that the ACE-IA changed from 79.28 to
91.88% for E : S ratios of 0.5:100 to 3.0:100, respectively.
Despite the higher catalytic activity of the pancreatin used
by Silva (2010) (34.7 U/mL), when compared to the pancreatin
used in the present study (5.97 U/mL), the results were
close to four of the six hydrolysates prepared here with the
same enzyme (H21 to H24) and were superior only to two
hydrolysates (H19 and H20).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

พวกเขาตั้งข้อสังเกตว่า ค่า IC50 ของ hydrolysates ในช่วงจาก 0.18 ถึง 0.88 mg/mL ช่วงที่ครอบคลุมส่วนใหญ่ของการค่าสังเกตในการศึกษาปัจจุบัน ในทางตรงข้าม กัว et al(2009) ใช้เพียงหนึ่งเอนไซม์รับ WPC hydrolysates(เป็นรติเอสจาก L. helveticus LB13), และพวกเขาทดสอบการอิทธิพลของพารามิเตอร์หลายไฮโดรไลติก พวกเขาได้รับhydrolysates กับ IA เอระหว่าง 15 และ 63% ช่วงค่าที่น้อยกว่าส่วนใหญ่ผลรายงานที่นี่ในการศึกษาอื่น Silva (2010) ทำการไฮโตรไลซ์ของ WPC กับ pancreatin ที่คล้ายกับที่ใช้ในปัจจุบันศึกษา พบว่า IA เอเปลี่ยนจาก 79.28 เพื่อ91.88% E: S อัตราส่วนของ 0.5:100 กับ 3.0:100 ตามลำดับแม้ มีกิจกรรมสูงที่ตัวเร่งปฏิกิริยาของ pancreatin ที่ใช้โดย Silva (2010) (34.7 U/mL), เมื่อเทียบกับ pancreatinใช้ในการศึกษาปัจจุบัน (5.97 U/mL), ผลลัพธ์ได้ใกล้กับสี่ hydrolysates หกที่พร้อมต่อการเดียวกันเอนไซม์ (H21 เพื่อ H24) และจะเท่ากับสองhydrolysates (H19 และเอท 20)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

พวกเขาตั้งข้อสังเกตว่าค่า IC50 ของไฮโดรไลเซช่วง
0.17-0.88 มิลลิกรัม /
มิลลิลิตรช่วงที่ครอบคลุมมากที่สุดของการค่าสังเกตในการศึกษาในปัจจุบัน ในทางตรงกันข้าม Guo et al.
(2009) ที่ใช้เพียงคนเดียวที่จะได้รับเอนไซม์ไฮโดรไลเซ WPC
(น้ำย่อยจากแอล helveticus LB13)
และพวกเขาทดสอบอิทธิพลของพารามิเตอร์ย่อยสลายหลาย พวกเขาได้รับการไฮโดรไลเซกับ ACE-IA ระหว่าง 15 และ 63%, ช่วงของค่าที่น้อยกว่ามากที่สุดของผลการรายงานที่นี่. ในการศึกษาอื่นซิลวา (2010) ดำเนินการไฮโดรไลซิของWPC กับ Pancreatin เดียวกับที่ใช้ใน ปัจจุบันการศึกษา ผลการวิจัยพบว่า ACE-IA เปลี่ยนจาก 79.28 ที่จะ91.88% สำหรับ E: อัตราส่วน S 0.5: 100-3.0. 100 ตามลำดับแม้จะมีการเร่งปฏิกิริยาที่สูงขึ้นของPancreatin ที่ใช้โดยซิลวา(2010) (34.7 U / มิลลิลิตร) เมื่อเทียบกับ Pancreatin ใช้ในการศึกษาในปัจจุบัน (5.97 U / มิลลิลิตร) ผลลัพธ์ที่ได้ใกล้กับสี่หกไฮโดรไลเซเตรียมไว้ที่นี่ด้วยเอนไซม์เดียวกัน(H21 เพื่อ H24) และที่เหนือกว่าเพียงสองไฮโดรไลเซ(H19 และ H20 )

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

พวกเขากล่าวว่าในช่วงของค่า ic50
จาก 0.17 มิลลิกรัม / มิลลิลิตร เท่ากับ 0.88 , ช่วงที่ครอบคลุมมากที่สุดของ
ค่าสังเกตในการศึกษาปัจจุบัน ในทางตรงกันข้ามกัว et al .
( 2009 ) ที่ใช้เพียงหนึ่งจะได้รับเอนไซม์ของ WPC
( โปรติเอสจาก L helveticus lb13 ) , และพวกเขาตรวจสอบ
อิทธิพลของพารามิเตอร์คุณภาพหลาย ได้ของด้วย
ace-ia ระหว่าง 15 และ 63 %ช่วงของ
ค่าที่น้อยกว่ามากของผลรายงานที่นี่ .
ในการศึกษาอื่น ซิลวา ( 2010 ) ดําเนินการไฮโดรไลซิส
ของ WPC กับ Pancreatin คล้ายกับที่ใช้ในการศึกษาครั้งนี้

พบว่า ace-ia เปลี่ยนจาก 79.28

% E : s 91.88 ต่อ 0.5:100 เพื่อ 3.0:100 ตามลำดับ
แม้จะสูงกว่า ความว่องไวของ Pancreatin ใช้
โดย ซิลวา ( 2010 ) ( 34 .7 U / ml ) เมื่อเทียบกับ Pancreatin
ใช้ในการศึกษา ( 5.97 U / ml ) ผลการวิจัย
ใกล้สี่ในหกของเตรียมมาด้วย
เอนไซม์เดียวกัน ( h21 เพื่อ h24 ) และเหนือกว่าเพียงสองของ ( h19 H20 และ

)