Finally, exposure of a protein to a

Finally, exposure of a protein to an organic solvent, such as an alcohol, may also cause denaturation. Recall the hydrophobic effect in tertiary structure. The surface of the protein, in contact with water, will bristle with lots of hydrophilic (polar) amino acid side chains, while the hydrophobic (nonpolar) amino acid side chains tend to be tucked away toward the protein's interior. That interaction with the surrounding solvent (water) is an important factor in determining the ultimate stability of the folded protein. When an organic solvent such as an alcohol is mixed with the aqueous solution, the amino acid side chains on the surface don't dissolve in the water-alcohol mixture as well. The protein molecule twists and flexes (through free bond rotations within) as the hydrophilic side chains shun the alcohol. At the same time some interior hydrophobic side chains twist to the surface where they interact favorably with the organic solvent. The net effect is as though the protein molecule were trying to turn itself inside out in response to the change in the surrounding solvent. In the process H bonds and ionic interactions will be broken. The result is a structurally altered, perhaps unraveled, protein molecule.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ในที่สุด ได้รับโปรตีนตัวทำละลายอินทรีย์ เช่นเครื่องดื่มแอลกอฮอล์ อาจทำให้เกิดแปรสภาพ เรียกผลไล่น้ำในโครงสร้างระดับตติยภูมิ พื้นผิวของโปรตีน สัมผัสกับน้ำ จะแปรง ด้วยน้ำกรดอะมิโน (ขั้วโลก) ด้านโซ่ ในขณะที่โซ่ด้านฝ่ามือ (nonpolar) กรดอะมิโนมักจะถูกซุกอยู่ต่อภายในของโปรตีน ว่า การโต้ตอบกับตัวทำละลายโดยรอบ (น้ำ) เป็นปัจจัยที่สำคัญในการพิจารณาเสถียรภาพของโปรตีนพับที่ดีที่สุด เมื่อตัวทำละลายอินทรีย์เช่นแอลกอฮอล์ที่ผสมกับการละลาย กรดอะมิโนโซ่ด้านบนพื้นผิวที่ไม่ละลายในน้ำแอลกอฮอล์ผสมเช่น โปรตีนโมเลกุลบิด และยืดหยุ่น (ผ่านพันธบัตรฟรีหมุนเวียนภายใน) เป็นโซ่ข้างน้ำชุนของแอลกอฮอล์ ในเวลาเดียวกัน โซ่ข้างภายในฝ่ามือบางบิดกับพื้นผิวที่พวกเขาโต้ตอบพ้องต้องกันกับตัวทำละลายอินทรีย์ ผลสุทธิคือว่าโมเลกุลโปรตีนพยายามเปิดตัวเองภายในออกในการตอบสนองการเปลี่ยนแปลงในตัวทำละลายโดยรอบ ในกระบวนการ H พันธบัตรและไอออนโต้จะหัก ผลคือ โมเลกุลโปรตีนที่มีการเปลี่ยนแปลงโครงสร้าง บางที หลุด

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ในที่สุดการสัมผัสของโปรตีนตัวทำละลายอินทรีย์เช่นเครื่องดื่มแอลกอฮอล์อาจทำให้เกิดการสูญเสียสภาพธรรมชาติยัง จำชอบน้ำผลในโครงสร้างในระดับอุดมศึกษา พื้นผิวของโปรตีนในการติดต่อกับน้ำจะพองขนที่มีจำนวนมากที่ชอบน้ำ (ขั้ว) อะมิโนกรดโซ่ด้านในขณะที่ไม่ชอบน้ำ (nonpolar) อะมิโนโซ่ด้านกรดมีแนวโน้มที่จะซุกอยู่ที่มีต่อการตกแต่งภายในของโปรตีน ปฏิสัมพันธ์ที่มีรอบตัวทำละลาย (น้ำ) เป็นปัจจัยสำคัญในการกำหนดความมั่นคงที่ดีที่สุดของโปรตีนพับ เมื่อตัวทำละลายอินทรีย์เช่นเครื่องดื่มแอลกอฮอล์ผสมกับสารละลายกรดอะมิโนโซ่ด้านบนพื้นผิวที่ไ​​ม่ละลายในน้ำผสมแอลกอฮอล์ได้เป็นอย่างดี บิดโปรตีนโมเลกุลและยืดหยุ่น (ผ่านการผลัดพันธบัตรฟรีภายใน) เป็นโซ่ด้าน hydrophilic หลีกเลี่ยงเครื่องดื่มแอลกอฮอล์ ในขณะเดียวกันบางคนไม่ชอบน้ำภายในด้านโซ่บิดไปยังพื้นผิวที่พวกเขามีปฏิสัมพันธ์ในเกณฑ์ดีกับตัวทำละลายอินทรีย์ ผลกระทบสุทธิเป็นราวกับว่าโมเลกุลโปรตีนกำลังพยายามที่จะเปิดตัวเองภายในออกในการตอบสนองต่อการเปลี่ยนแปลงในรอบตัวทำละลาย ในกระบวนการพันธบัตร H และการมีปฏิสัมพันธ์ไอออนิกจะถูกหัก ผลที่ได้คือการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างอาจจะหลุดโมเลกุลโปรตีน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ในที่สุด แสงของโปรตีนที่เป็นตัวทำละลายอินทรีย์ เช่น แอลกอฮอล์ อาจทำให้เกิดการหยุดชั่วคราว . เรียกคืน Effect ) ในโครงสร้างตติยภูมิ พื้นผิวของโปรตีน ในการติดต่อกับน้ำ จะโกรธมากของน้ำ ( Polar ) กรดอะมิโนโซ่ข้าง ในขณะที่ไฮโดรโฟบิก ( nonpolar ) กรดอะมิโนโซ่ข้างมักจะถูกเก็บอย่างมิดชิดต่อภายในของโปรตีน ที่ปฏิสัมพันธ์กับสภาพแวดล้อมตัวทำละลาย ( น้ำ ) เป็นปัจจัยสำคัญในการกำหนดเสถียรภาพสูงสุดของพับโปรตีน เมื่อตัวทำละลายอินทรีย์ เช่น แอลกอฮอล์ผสมกับสารละลาย , กรดอะมิโนโซ่ข้างบนพื้นผิวที่ไม่ละลายในน้ำ แอลกอฮอล์ ผสมได้เป็นอย่างดี โปรตีนโมเลกุลบิดหัว ( ผ่านการหมุนพันธบัตรฟรีภายใน ) เป็นโซ่ข้างน้ำชุน แอลกอฮอล์ ในเวลาเดียวกันภายในบางอย่าง ) โซ่ข้างบิดไปยังพื้นผิวที่พวกเขาโต้ตอบพ้องต้องกันกับตัวทำละลายอินทรีย์ ผลสุทธิเป็นเหมือนโมเลกุลโปรตีน พยายามเปิดตัวเองออกภายในในการตอบสนองการเปลี่ยนแปลงในตัวทำละลายที่อยู่โดยรอบ ในกระบวนการ H พันธบัตรและปฏิสัมพันธ์ไอออนจะถูกทำลาย ผลที่ได้คือโครงสร้างการเปลี่ยนแปลง บางทีใช้ได้ , โมเลกุลโปรตีน