In 1984, the capability of the ethanol-producing bacterium
Zymomonas mobilis to produce sorbitol from sucrose
or mixtures of glucose and fructose was disclosed
(Barrow et al. 1984; Viikari 1984a, b), and Leigh et al.
(1984) reported that sorbitol formation is coupled with
the dehydrogenation of glucose to form glucono-δ-lactone.
Some possible pathways for sorbitol formation by
Z. mobilis had been suggested by Viikari (1984a, b) but
the metabolic route was definitively elucidated by
Zachariou and Scopes (1986), who showed that a
single enzyme, glucose-fructose oxidoreductase (GFOR;
EC 1.1.1.99), a tetrameric protein with tightly coupled
NADP, was responsible for both the reduction of fructose
to sorbitol and the dehydrogenation of glucose
to glucono-δ-lactone. Additionally, these authors also
identified the presence of glucono-δ-lactonase (GL;
EC 3.1.1.17), an enzyme that hydrolyses glucono-δ-lactone
to gluconic acid
ในปี 1984 ความสามารถของแบคทีเรียผลิตเอทานอลZymomonas mobilis ผลิตซอร์บิทอลจากซูโครสหรือส่วนผสมของน้ำตาลกลูโคสและฟรักโทสถูกเปิดเผย(บาร์โรและ al. 1984 Viikari 1984a, b), และลีห์ et al(1984) รายงานว่า ซอร์บิทอลก่อตัวควบคู่กับdehydrogenation ของกลูโคสจะฟอร์ม glucono-δ-lactoneมนต์บางเป็นไปได้สำหรับชนิดผู้แต่งโดยZ. mobilis ถูกแนะนำ โดย Viikari (1984a, b) แต่กระบวนการเผาผลาญได้ elucidated โดยแน่นอนZachariou และขอบเขต (1986), ซึ่งชี้ให้เห็นว่าการเอนไซม์เดียว oxidoreductase ฟรักโทสกลูโคส (GFOREC 1.1.1.99), โปรตีน tetrameric กับแน่นควบคู่NADP เป็นผู้รับผิดชอบทั้งการลดลงของฟรักโทสซอร์บิทอลและ dehydrogenation ของกลูโคสการ glucono-δ-lactone นอกจากนี้ เหล่านี้ผู้เขียนยังระบุสถานะของ glucono-δ-lactonase (GLEC 3.1.1.17), เอนไซม์ที่ hydrolyses glucono-δ-lactoneการ gluconic กรด
การแปล กรุณารอสักครู่..