residues of the native protein are

residues of the native protein are only partially located on the surface and exposed to water. Significant parts are located inside the globule. An excess of gelatin results in a decrease in the fluorescence intensity and in a small shift of  max from 339 to 344 nm.
These facts indicate a partial unfolding of BSA with an additional
exposure of the hydrophobic tryptophan residues to the surface.
What is the reason for the great difference in structure formation
between native and BSATA in systems containing gelatin? We have
considered three possible reasons for such a behavior of BSA: (1)
the structure and the charge of thermally aggregated BSA could be
different in the presence of gelatin as compared to those of native
BSA. (2) Change in solvent quality for BSA molecules after limited
thermoaggregation. (3) Steric reasons affecting complex formation.
Let us consider all these possibilities.
If partial destabilization of the secondary structure of BSATA and
an additional exposition of the hydrophobic tryptophan residues to
the surface in the presence gelatin take place, they might increase
the charge of the interacting molecules and affect the structure
of the complexes formed. Actually, the z-average potential of BSA(zzaBSA) is −8.45 mV ± 0.8 mV), whereas zzaBSATA
= −11.6 ± 0.8 mV.
At the compositions corresponding to the maximal binding of BSA
by gelatin, the average z potential of the gelatin–BSA complex particles is (zzaBSA–gel)∼=0 [20], against +3.8 mV for BSATA. It is obvious that the difference between the surface charge of the complex particles when formed by native or by thermally aggregated BSA can be one of the reasons their great difference in size.
Capacity of bovine serum albumin to interact with gelatin could
be also changed after its thermoaggregation due to a change in its activity in its saturated solution.
Therefore Rosenberg’s method was applied to evaluate a possible changes in the activity of BSA after its limited thermoaggregation. Fig. 8 shows the effect of PEG on the solubility of BSA inwater before and after thermally induced aggregation at pH 5.4.
The dependences obtained proved to be rectilinear. Extrapolation of
this dependence to CPEG= 0 gives the value for the effective activity
of the protein in its saturated solution (log Cbiopolymer) [34].
The results obtained show that thermally induced aggregation
of BSA does not affect appreciably the activity of saturated BSA

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ตกค้างของโปรตีนดั้งเดิมจะอยู่บนพื้นผิวเพียงบางส่วน และสัมผัสกับน้ำ ส่วนสำคัญอยู่ภายใน globule มากเกินตุ๋นผลลัพธ์ในการลดความเข้ม fluorescence และเล็กกะของสูงสุดจาก 339 การ 344 nmระบุข้อเท็จจริงเหล่านี้เป็นบางส่วนแฉของบีเอสเอ ด้วยเพิ่มเติมแสงของตกทริปโตเฟน hydrophobic พื้นผิวเหตุผลสำหรับความแตกต่างที่ดีในการก่อตัวของโครงสร้างคืออะไรระหว่างพื้น และ BSATA ในระบบประกอบด้วยตุ๋น เรามีพิจารณาเช่นลักษณะการทำงานของบีเอสเอสามประการ: (1)โครงสร้างและค่าธรรมเนียมของบีเอสเอรวมแพอาจจะแตกในต่อหน้าของตุ๋นเมื่อเทียบกับของพื้นเมืองบีเอสเอ (2) การเปลี่ยนแปลงคุณภาพบีเอสเอโมเลกุลตัวทำละลายหลังจำกัดthermoaggregation (3) เหตุผล steric ซับซ้อนก่อผลกระทบต่อให้เราพิจารณากล่าวทั้งหมดถ้า destabilization บางส่วนของโครงสร้างรองของ BSATA และตกทริปโตเฟน hydrophobic กับนิทรรศการเพิ่มเติมพื้นผิวในการตุ๋นอยู่ทำได้ พวกเขาอาจเพิ่มประจุไฟฟ้าของโมเลกุลที่มีการโต้ตอบและส่งผลกระทบต่อโครงสร้างของสิ่งอำนวยความสะดวกเกิดขึ้น จริง ศักยภาพ z-ค่าเฉลี่ยของ BSA(zzaBSA) เป็น −8.45 mV ± 0.8 mV), โดย zzaBSATA= −11.6 ± 0.8 mVในองค์ที่สอดคล้องกับการรวมสูงสุดของบีเอสเอโดยตุ๋น ศักยภาพ z เฉลี่ยของอนุภาคซับซ้อนตุ๋น – บีเอสเอเป็น∼ (zzaBSA – เจล) = 0 [20], กับ +3.8 mV สำหรับ BSATA เป็นที่ชัดเจนว่า ความแตกต่างระหว่างพื้นผิวค่าของอนุภาคซับซ้อนเมื่อเกิดขึ้นจากพื้น หรือ โดยบีเอสเอรวมแพสามารถเป็นหนึ่งในเหตุผลความแตกต่างของพวกเขามากขนาดกำลังการผลิตของวัว serum albumin เพื่อโต้ตอบกับตุ๋นได้นอกจากนี้ยังสามารถเปลี่ยนแปลงหลังจาก thermoaggregation เนื่องจากการเปลี่ยนแปลงในกิจกรรมของในโซลูชันการอิ่มตัวดังนั้น วิธีของ Rosenberg ใช้ประเมินการเปลี่ยนแปลงได้ในกิจกรรมของบีเอสเอหลังจาก thermoaggregation จำกัด Fig. 8 แสดงผลของ PEG ในละลายของบีเอสเอ inwater ก่อน และ หลังการรวมแพอาจที่ pH 5.4 Dependences ได้พิสูจน์ให้เป็นเส้นตรง Extrapolation ของนี้พึ่งพาการ CPEG = 0 ให้ค่าสำหรับกิจกรรมที่มีประสิทธิภาพโปรตีนในโซลูชันการอิ่มตัว (ล็อก Cbiopolymer) [34]ดูที่แพเกิดรวมได้รับผลของบีเอสเอไม่มีผลต่อ appreciably กิจกรรมของบีเอสเอที่อิ่มตัว

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ตกค้างของโปรตีนพื้นเมืองที่มีอยู่เพียงบางส่วนบนพื้นผิวและสัมผัสกับน้ำ ส่วนที่สําคัญที่ตั้งอยู่ภายในเม็ด ส่วนเกินของเจลาตินผลในการลดลงของความเข้มแสงและในการเปลี่ยนแปลงเล็ก ๆ หรือไม่? สูงสุด 339-344 นาโนเมตร. ข้อเท็จจริงเหล่านี้แสดงให้เห็นว่าบางส่วนของบีเอสเอแฉเพิ่มเติมด้วยการสัมผัสของโพรไบโอตกค้างไม่ชอบน้ำที่พื้นผิว. อะไรคือสิ่งที่เหตุผลที่แตกต่างกันมากในการสร้างโครงสร้างระหว่างพื้นเมืองและ BSATA ในระบบที่มีเจลาติน? เราได้รับการพิจารณาสามเหตุผลที่เป็นไปได้สำหรับพฤติกรรมดังกล่าวของบีเอสเอ (1) โครงสร้างและค่าใช้จ่ายรวมของความร้อนบีเอสเออาจจะแตกต่างกันในการปรากฏตัวของเจลาตินเมื่อเทียบกับผู้พื้นเมืองของบีเอสเอ (2) การเปลี่ยนแปลงในตัวทำละลายที่มีคุณภาพโมเลกุลบีเอสเอ จำกัด หลังจากthermoaggregation (3) เหตุผล Steric มีผลต่อการสร้างที่ซับซ้อน. ขอให้เราพิจารณาทุกความเป็นไปได้เหล่านี้. ถ้า destabilization บางส่วนของโครงสร้างรองของ BSATA และนิทรรศการที่เพิ่มขึ้นของสารตกค้างโพรไบโอน้ำเพื่อผิวเจลาตินปรากฏตัวที่เกิดขึ้นพวกเขาอาจจะเพิ่มค่าใช้จ่ายของโมเลกุลของการโต้ตอบและส่งผลกระทบต่อโครงสร้างของสารประกอบเชิงซ้อนที่เกิดขึ้น ที่จริงศักยภาพ Z-เฉลี่ยของบีเอสเอ (zzaBSA) เป็น -8.45 mV ± 0.8 mV) ในขณะที่ zzaBSATA = -11.6 ± 0.8 mV. ในองค์ประกอบที่สอดคล้องกับผลผูกพันสูงสุดของบีเอสเอจากเจลาตินที่มีศักยภาพที่ซีเฉลี่ยของเจลาติน-BSA อนุภาคที่ซับซ้อน (zzaBSA เจล) = 0 ~ [20] กับ 3.8 mV สำหรับ BSATA เป็นที่ชัดเจนว่าความแตกต่างระหว่างค่าใช้จ่ายพื้นผิวของอนุภาคที่ซับซ้อนเมื่อเกิดขึ้นจากชาวพื้นเมืองหรือโดยการรวมความร้อนบีเอสเอสามารถเป็นหนึ่งในเหตุผลที่แตกต่างกันมากในขนาด. the ความจุของโปรตีนชนิดหนึ่งในซีรั่มวัวในการโต้ตอบกับเจลาตินอาจมีการเปลี่ยนแปลงหลังจากที่thermoaggregation เนื่องจากการเปลี่ยนแปลงในกิจกรรมในสารละลายอิ่มตัวของ. ดังนั้นวิธีการของโรเซนเบิร์กถูกนำมาใช้ในการประเมินการเปลี่ยนแปลงเป็นไปได้ในการทำงานของบีเอสเอหลังจาก thermoaggregation จำกัด รูป 8 แสดงให้เห็นถึงผลกระทบของ PEG ในการละลายของบีเอสเอ inwater ก่อนและหลังการรวมตัวเหนี่ยวนำความร้อนที่ pH 5.4. dependences ที่ได้รับการพิสูจน์แล้วว่าเป็นเส้นตรง การคาดการณ์ของการพึ่งพาอาศัยกันเพื่อ CPEG = 0 ให้ค่าสำหรับกิจกรรมที่มีประสิทธิภาพของโปรตีนในสารละลายอิ่มตัวของ(log Cbiopolymer) [34]. ผลที่ได้แสดงให้เห็นว่าการเหนี่ยวนำความร้อนรวมของบีเอสเอไม่ได้ส่งผลกระทบต่อประเมินการทำงานของบีเอสเออิ่มตัว

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ตกค้างของโปรตีนพื้นเมืองเป็นเพียงบางส่วนเท่านั้น ตั้งอยู่บนพื้นผิวและสัมผัสกับน้ำ ส่วนที่สำคัญอยู่ภายในเม็ดกลมเล็ก . ส่วนเกินของเจลาติน ผลในการลดลงในการเปลี่ยนความเข้มและในขนาดเล็ก  แม็กซ์จาก 339 ใน 344 nm .
ข้อเท็จจริงเหล่านี้แสดงถึงบางส่วนของบีเอสเอ แฉ ด้วยการเพิ่มเติม
แสงของตกค้างทริป ) เพื่อผิว .
อะไรคือเหตุผลของความแตกต่างในโครงสร้างการพัฒนา
ระหว่างพื้นเมืองและ bsata ในระบบที่มีเจลาติน ? เรามี
ถือว่าสามเหตุผลที่เป็นไปได้ เช่น พฤติกรรมของกลุ่ม ( 1 )
โครงสร้างและหน้าที่ ( ซึ่งอาจจะรวม
แตกต่างกันในการแสดงตนของเจลาติน เมื่อเทียบกับพวกพื้นเมือง
เอ . ( 2 ) การเปลี่ยนแปลงคุณภาพตัวทำละลายสำหรับโมเลกุลจำกัด
( หลังจากthermoaggregation . ( 3 ) เหตุผลที่เอมีผลกระทบเชิงซ้อน .
ให้เราพิจารณาความเป็นไปได้ทั้งหมดนี้ .
ถ้า destabilization บางส่วนของโครงสร้างและการแสดงออกของ bsata
เพิ่มเติมสำหรับทริป

) ผิวต่อหน้า เจลาติน ใช้สถานที่ พวกเขาอาจจะเพิ่มค่าใช้จ่ายของการมีปฏิสัมพันธ์โมเลกุล

และส่งผลกระทบต่อโครงสร้างของ สารประกอบเชิงซ้อนที่เกิดขึ้นจริงๆ แล้ว z-average ศักยภาพของกลุ่ม zzabsa ) − 9 MV MV ± 0.8 ) ส่วน zzabsata
= − 11.6 ± 0.8 MV .
ที่องค์ประกอบที่สอดคล้องกับค่าผูกพันของ BSA
โดยเจลาติน , เฉลี่ย Z ศักยภาพของเจลาติน– BSA ซับซ้อนอนุภาค ( zzabsa –เจล ) ∼ = 0 [ 20 ] กับ 3.8 MV สำหรับ bsata .จะเห็นได้ว่า ความแตกต่างระหว่างประจุพื้นผิวของอนุภาคที่ซับซ้อนเมื่อเกิดขึ้นโดยพื้นเมืองหรือโดยรวม ซึ่งหากสามารถเป็นหนึ่งในเหตุผลที่แตกต่างกันมากในขนาด
ความจุของอัลบูมินในการโต้ตอบกับเจลาติน อาจจะเปลี่ยนไปหลังจากที่ thermoaggregation
ของมันเนื่องจากการเปลี่ยนแปลงในกิจกรรม ในสารละลายอิ่มตัวของ .
ดังนั้น โรเซนเบิร์ก และถูกนำมาใช้เพื่อประเมินการเปลี่ยนแปลงได้ในกิจกรรมของกลุ่ม หลังจาก thermoaggregation จำกัดของมัน ภาพที่ 8 แสดงให้เห็นถึงผลกระทบของ PEG ในการละลายของบีเอสเอ ก่อนและหลังได้รับการใช้และที่ pH 5.4 .
dependences ได้พิสูจน์แล้วว่าเป็นเชิงเส้นตรง . ทำไม
การพึ่งพานี้ cpeg = 0 ให้คุ้มค่า
กิจกรรมอย่างมีประสิทธิภาพของโปรตีนในสารละลายอิ่มตัว ( log cbiopolymer ) [ 34 ] .
ผลลัพธ์ที่ได้แสดงให้เห็นว่าได้รับการรวม
ของ BSA ไม่มีผลต่อกิจกรรมของบีเอสเอ ได้อิ่ม