The high concentration of OCT in he

The high concentration of OCT in hepatic tissue relative to other tissues leads to it being
regarded as a ‘liver-specific’ enzyme, however its usefulness is sometimes limited by the
technical requirements for the assay (Weingand et al., 1992; Evans, 1993). This enzyme
measurement should not be confused with ornithine decarboxylase (ODC) which is of
interest in studies of polyamine metabolism (Carakostas, 1988; Evans, 1989a).
5.1.13 Sorbitol Dehydrogenase (SDH)
(Also known as iditol dehydrogenase.) This enzyme catalyses the interconversion of DLsorbitol to fructose. General use has been confined largely to human medicine, but it can
be useful in canine and non-human primate studies as a confirmatory test for
hepatotoxicity since the enzyme distribution is confined mainly to the liver.
Animal clinical chemistry 60
5.1.14 Other Enzymes
Arginase, malate dehydrogenase (MDH), isocitrate dehydrogenase (ICDH), glucose-6-
phosphatase dehydrogenase (G6PDH) and alcohol dehydrogenase (ADH) are amongst
the many enzymes which have been measured in studies of hepatotoxicity.
Glutathione transferases (GST), essential in many detoxification processes, have until
recently not been used widely due to the low levels in plasma, poor enzymatic stability
and inhibition by bilirubin and bile acids in the assay. The sensitive radioimmunoassays
now available have been used in a few laboratories, but newer enzyme immunoassays
may widen the use of this enzyme assay.
5.2 Enzyme Measurements
Enzyme activities are expressed generally as International Units where one unit is the
amount of enzyme that will catalyse under optimum conditions the transformation of 1
µmol of substrate per minute. The activities are expressed as IU/L or mIU/ml. The katal
has been proposed as an alternative unit, and it is defined as the catalytic activity which
under defined conditions converts 1 mole of substrate per second thus the units are mol/s,
and it may be expressed by the symbol kat (or nanokatal, nKat). One IU/L corresponds to
16.67 nKat/L. Unfortunately these definitions of enzyme units do not include other major
variables which affect their measurement such as identity and pH of buffer, identity and
concentration of substrate, temperature and the presence of activators. This has led to a
variety of national and international recommendations for the common enzyme
measurements which confuse comparisons between published data.
Enzymes may be measured by monitoring either a reduction in substrate concentration
or an increase of reaction product. The majority of the common enzymes can be
measured using a kinetic approach where the velocity of the enzyme reaction is
monitored by serial measurements. For some enzymes the measured reactions are linked
to the enzyme cofactors NAD or NADP, and changes in these cofactors are measured in
the ultraviolet spectrum. Reactions can be linked through second or third step reactions
where these cofactors are involved, e.g. AST and ALT. Other enzymes may be measured
colorimetrically, e.g. ALP and GGT.
Enzyme reactions accelerate with increased temperature and the Q10 for the majority
of enzyme reactions varies from 1.7 to 2.5, i.e. the reaction approximately doubles for
every 10°C rise. Similarly, several enzymes are thermally inactivated, e.g. at
temperatures of 56°C and above the activity of some ALP isoenzymes is reduced.
Conversely, urinary GGT is deactivated when frozen. Although plasma CK is inactivated
rapidly on storage, incubation with a high redox potential thiol, such as N-acetyl cysteine,
will overcome this problem.
Dooley (1979) reported that substrate concentrations required for measurements of
AST differed substantially between rat, dog, monkey and human sera. Reagents described
as having optimal or optimized reagent concentrations for human plasma are not optimal
for laboratory animal samples. Nevertheless, most laboratories routinely use such
reagents formulated for use with human samples primarily for convenience and in the

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ความเข้มข้นสูงของ OCT ในเนื้อเยื่อตับสัมพันธ์กับเนื้อเยื่ออื่น ๆ นำจะเป็นถือเป็นการ 'เฉพาะตับ' เอนไซม์ แต่ประโยชน์ของมันถูกจำกัดด้วยบางครั้งการข้อกำหนดทางเทคนิคสำหรับวิเคราะห์ (Weingand et al., 1992 อีวานส์ 1993) เอนไซม์นี้ไม่ควรสับสนวัดกับ ornithine decarboxylase (ODC) ซึ่งเป็นสนใจในการศึกษาของโพลีเอมีน (Carakostas, 1988 อีวานส์ 1989a)5.1.13 Dehydrogenase ซอร์บิทอล (SDH)(หรือที่เรียกว่า iditol dehydrogenase) Catalyses นี้เอนไซม์ interconversion ของ DLsorbitol กับฟรักโทส ใช้งานทั่วไปมีการจำกัดส่วนใหญ่ไปยามนุษย์ แต่ก็สามารถเป็นประโยชน์ในการศึกษาสุนัข และไม่ใช่มนุษย์ถือเป็นการทดสอบเสร็จhepatotoxicity ตั้งแต่แจกเอนไซม์จะถูกคุมขังไปยังตับเคมีคลินิกสัตว์ 605.1.14 เอนไซม์อื่น ๆArginase มาลา dehydrogenase (MDH), isocitrate dehydrogenase (ICDH) กลูโคส-6 -dehydrogenase ฟอสฟาเตส (G6PDH) และแอลกอฮอล์ dehydrogenase (อัซ) มีหมู่เอนไซม์ต่าง ๆ ซึ่งมีการวัดในการศึกษาของ hepatotoxicityมีกลูตาไธโอน transferases (GST), เป็นสิ่งสำคัญในกระบวนการล้างพิษ จนถึงไม่ถูกใช้อย่างกว้างขวางเนื่องจากระดับต่ำสุดในพลาสมา เอนไซม์ในระบบเสถียรดีและยับยั้ง โดย bilirubin และกรดน้ำดีในการทดสอบ Radioimmunoassays สำคัญตอนนี้มีใช้ในห้องปฏิบัติการบางอย่าง แต่ immunoassays เอนไซม์ใหม่อาจขยายการใช้เอนไซม์วิเคราะห์นี้5.2 วัดเอนไซม์กิจกรรมของเอนไซม์จะแสดงโดยทั่วไปเป็นหน่วยสากลซึ่งเป็นหน่วยหนึ่งจำนวนของเอนไซม์ที่จะ catalyse ภายใต้เงื่อนไขการเปลี่ยนแปลง 1µmol ของพื้นผิวต่อนาที กิจกรรมจะแสดงเป็น IU/L หรือ mIU/ml Katalได้รับการเสนอชื่อเป็นหน่วยอื่น และมีกำหนดเป็นกิจกรรมตัวเร่งปฏิกิริยาที่ภายใต้เงื่อนไขที่กำหนดแปลง 1 โมลของพื้นผิวต่อวินาที ดังนั้นหน่วยเป็น โมล/sและอาจจะแสดง โดยสัญลักษณ์ kat (หรือ nanokatal, nKat) หนึ่ง IU/L ที่สอดคล้องกับ16.67 nKat L. แต่นิยามของหน่วยเอนไซม์เหล่านี้ไม่รวมวิชาอื่น ๆตัวแปรที่มีผลต่อการวัด pH ของบัฟเฟอร์ รหัสประจำตัวและรหัสประจำตัว และความเข้มข้นของ substrate อุณหภูมิ และสถานะของคริปต์ มีผลให้การหลากหลายคำแนะนำ และระดับนานาชาติสำหรับเอนไซม์ทั่วไปวัดที่สับสนเปรียบเทียบระหว่างข้อมูลเผยแพร่เอนไซม์อาจวัดได้ โดยการตรวจสอบการลดพื้นผิวความเข้มข้นหรือการเพิ่มขึ้นของผลิตภัณฑ์ปฏิกิริยา ส่วนใหญ่เอนไซม์ทั่วไปสามารถวัดโดยใช้วิธีการเดิม ๆ ซึ่งความเร็วของปฏิกิริยาเอนไซม์จะตรวจสอบ โดยวัดประจำ สำหรับบางเอนไซม์ ปฏิกิริยาวัดเชื่อมโยงการเอนไซม์ ใช้โคแฟกเตอร์และ หรือ NADP และการเปลี่ยนแปลงในการใช้โคแฟกเตอร์เหล่านี้จะวัดสเปกตรัมรังสีอัลตราไวโอเลต ปฏิกิริยาสามารถเชื่อมโยงผ่านปฏิกิริยาขั้นตอนที่สอง หรือสามใช้โคแฟกเตอร์เหล่านี้เกี่ยวข้อง เช่น AST และ ALT เอนไซม์อื่น ๆ อาจจะวัดcolorimetrically เช่นแอลป์และ GGTปฏิกิริยาเอนไซม์เร่งอุณหภูมิเพิ่มขึ้นและ Q10 สำหรับส่วนใหญ่ของปฏิกิริยาเอนไซม์ตั้งแต่ 1.7 ถึง 2.5 เช่นปฏิกิริยาประมาณภาพซ้อนในเพิ่มขึ้นทุก ๆ 10° C ในทำนองเดียวกัน เอนไซม์หลายเป็น inactivated แพ ช่องอุณหภูมิ 56 องศาเซลเซียส และ เหนือกิจกรรมบาง isoenzymes แอลป์จะลดลงในทางกลับกัน GGT ท่อปัสสาวะถูกปิดใช้งานเมื่อแช่แข็ง แม้ว่าพลาสม่า CK เป็น inactivatedอย่างรวดเร็วในการจัดเก็บ การบ่ม ด้วยการ redox สูงศักยภาพ thiol เช่น N-acetyl cysteineจะเอาชนะปัญหานี้Dooley (1979) รายงานว่า พื้นผิวความเข้มข้นจำเป็นสำหรับการประเมินของAST แตกต่างมากระหว่างหนู สุนัข ลิง และมนุษย์จะ Reagents อธิบายมี ความเข้มข้นของรีเอเจนต์ให้เหมาะ หรือเหมาะสมที่สุดสำหรับมนุษย์พลาสมาไม่เหมาะสมสำหรับตัวอย่างสัตว์ห้องปฏิบัติการ อย่างไรก็ตาม ห้องปฏิบัติการส่วนใหญ่เป็นประจำใช้เช่นreagents เหมาะสำหรับใช้กับตัวอย่างมนุษย์เป็นหลัก เพื่อความสะดวก และในการ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ความเข้มข้นสูงของตุลาคมในญาติของเนื้อเยื่อตับไปยังเนื้อเยื่ออื่น ๆ
ที่นำไปสู่การที่มันถูกมองว่าเป็นเอนไซม์'ตับเฉพาะ' แต่ประโยชน์ของมันมีข้อ จำกัด
บางครั้งโดยข้อกำหนดทางเทคนิคสำหรับการทดสอบนี้(Weingand et al, 1992;. อีแวนส์ 1993 ) เอนไซม์นี้วัดไม่ควรจะสับสนกับ ornithine decarboxylase (ODC) ซึ่งเป็นที่สนใจในการศึกษาของการเผาผลาญพอลิเอ(Carakostas 1988; อีแวนส์, 1989a). 5.1.13 ซอร์บิทอดีไฮโดรจี (SDH) (. ยังเป็นที่รู้จัก dehydrogenase iditol) เอนไซม์นี้ catalyses interconversion ของ DLsorbitol ไปฟรุกโตส การใช้งานทั่วไปได้รับการคุมขังส่วนใหญ่จะยามนุษย์ แต่ก็สามารถเป็นประโยชน์ในสุนัขและการศึกษาเจ้าคณะไม่ใช่มนุษย์เป็นแบบทดสอบยืนยันสำหรับพิษต่อตับตั้งแต่การกระจายเอนไซม์ถูกกักขังอยู่ส่วนใหญ่ไปที่ตับ. สัตว์เคมีคลินิก 60 5.1.14 เอนไซม์อื่น ๆArginase , malate dehydrogenase (MDH) dehydrogenase isocitrate (ICDH) กลูโคส 6 dehydrogenase phosphatase (G6PDH) และเครื่องดื่มแอลกอฮอล์ dehydrogenase (ADH) เป็นหมู่เอนไซม์จำนวนมากที่ได้รับการวัดในการศึกษาพิษต่อตับ. รานกลูตาไธโอน (GST) สิ่งสำคัญในการ กระบวนการล้างสารพิษจำนวนมากได้จนกระทั่งเมื่อเร็วๆ นี้ไม่ได้รับการใช้กันอย่างแพร่หลายเนื่องจากระดับต่ำในพลาสมาเสถียรภาพของเอนไซม์ที่ยากจนและการยับยั้งโดยบิลิรูบินและกรดน้ำดีในการทดสอบ radioimmunoassays ที่มีความสำคัญในขณะนี้ที่มีอยู่ได้รับการใช้ในห้องปฏิบัติการน้อยแต่ใหม่ immunoassays เอนไซม์อาจขยายการใช้งานของการทดสอบการทำงานของเอนไซม์นี้. 5.2 การวัดเอนไซม์กิจกรรมเอนไซม์จะถูกแสดงโดยทั่วไปเป็นหน่วยนานาชาติที่หน่วยหนึ่งคือปริมาณของเอนไซม์ที่จะกระตุ้นการภายใต้การที่เหมาะสมเงื่อนไขการเปลี่ยนแปลงของ 1 ไมโครโมลของพื้นผิวต่อนาที กิจกรรมจะแสดงเป็น IU / L หรือ mIU / ml katal ได้รับการเสนอเป็นหน่วยทางเลือกและมันหมายถึงการเร่งปฏิกิริยาซึ่งภายใต้เงื่อนไขที่กำหนดไว้แปลง 1 โมลของสารตั้งต้นต่อวินาทีดังนั้นหน่วยงานที่เป็นโมล / s และมันอาจจะแสดงโดย kat สัญลักษณ์ (หรือ nanokatal, nKat) หนึ่ง IU / L สอดคล้องกับ16.67 nKat / L แต่น่าเสียดายที่คำนิยามเหล่านี้หน่วยเอนไซม์ไม่รวมถึงอื่น ๆ ที่สำคัญตัวแปรที่มีผลต่อการวัดของพวกเขาเช่นตัวตนและความเป็นกรดด่างของบัฟเฟอร์ตัวตนและความเข้มข้นของสารตั้งต้นที่อุณหภูมิและการปรากฏตัวของactivators นี้ได้นำไปสู่ความหลากหลายของคำแนะนำระดับชาติและนานาชาติสำหรับเอนไซม์ที่พบวัดที่สร้างความสับสนให้เปรียบเทียบระหว่างข้อมูลที่เผยแพร่. เอนไซม์อาจจะวัดโดยการตรวจสอบอย่างใดอย่างหนึ่งในการลดความเข้มข้นของสารตั้งต้นหรือเพิ่มขึ้นของผลิตภัณฑ์ปฏิกิริยา ส่วนใหญ่ของเอนไซม์ที่พบบ่อยที่สามารถวัดโดยใช้วิธีการเกี่ยวกับการเคลื่อนไหวที่ความเร็วของการเกิดปฏิกิริยาของเอนไซม์ที่มีการตรวจสอบโดยการวัดแบบอนุกรม สำหรับเอนไซม์บางปฏิกิริยาวัดมีการเชื่อมโยงกับปัจจัยเอนไซม์ NAD หรือ NADP และการเปลี่ยนแปลงในปัจจัยเหล่านี้เป็นวัดในสเปกตรัมรังสีอัลตราไวโอเลต ปฏิกิริยาสามารถเชื่อมโยงผ่านปฏิกิริยาขั้นตอนที่สองหรือสามที่ปัจจัยเหล่านี้มีส่วนร่วมเช่น AST และ ALT เอนไซม์อื่น ๆ อาจจะวัดcolorimetrically เช่นภูเขาและ GGT. ปฏิกิริยาเอนไซม์เร่งที่มีอุณหภูมิเพิ่มขึ้นและ Q10 ส่วนใหญ่ของการเกิดปฏิกิริยาเอนไซม์ที่แตกต่างกันไป1.7-2.5 คือปฏิกิริยาประมาณสองเท่าสำหรับทุก10 องศาเซลเซียสเพิ่มขึ้น ในทำนองเดียวกันเอนไซม์หลายการใช้งานความร้อนเช่นที่อุณหภูมิ 56 องศาเซลเซียสและสูงกว่าการทำงานของบาง isoenzymes ALP จะลดลง. ตรงกันข้าม GGT ปัสสาวะปิดการใช้งานเมื่อแช่แข็ง แม้ว่าพลาสม่า CK มีการใช้งานอย่างรวดเร็วในการจัดเก็บบ่มด้วยthiol ศักยภาพอกซ์เช่น cysteine ​​N-acetyl, จะเอาชนะปัญหานี้. Dooley (1979) รายงานว่าความเข้มข้นของสารตั้งต้นที่จำเป็นสำหรับการตรวจวัดของเอเอสทีแตกต่างกันอย่างมีนัยสำคัญระหว่างหนูสุนัขลิงและซีรั่มของมนุษย์ รีเอเจนต์อธิบายว่ามีความเข้มข้นของสารที่ดีที่สุดหรือเหมาะสำหรับพลาสม่าของมนุษย์ไม่ได้ที่ดีที่สุดสำหรับตัวอย่างสัตว์ทดลอง อย่างไรก็ตามห้องปฏิบัติการส่วนใหญ่ใช้เป็นประจำเช่นน้ำยาสูตรสำหรับใช้กับตัวอย่างของมนุษย์เป็นหลักเพื่อความสะดวกและใน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ความเข้มข้นสูงในเนื้อเยื่อตับเพื่อเทียบกับเนื้อเยื่ออื่นๆ นำไปสู่การ
ถือว่าเป็น ' ตับ ' เอนไซม์ที่เฉพาะเจาะจง แต่ประโยชน์ของมันคือ บางครั้งกัดด้วย
ความต้องการทางเทคนิคสำหรับการใช้ weingand et al . , 1992 ; อีแวนส์ , 1993 ) เอนไซม์
วัดนี้ไม่ควรจะสับสนกับออร์นิทีนดีคาร์บอกซิเลส ( ODC ) ซึ่งมี
ความสนใจในการศึกษาของการเผาผลาญโพลีเอมีน ( carakostas , 1988 ; อีแวนส์ 1989a )
5.1.13 ซอร์บิทอล dehydrogenase ( SDH )
( ยังเป็นที่รู้จัก iditol เอนไซม์ ) เอนไซม์พันธุ์ที่ interconversion ของ dlsorbitol กับฟรักโทส . ใช้ทั่วไปถูกกักขังส่วนใหญ่ยาของมนุษย์ แต่มันสามารถ
มีประโยชน์ในสุนัขและมนุษย์ลิงการศึกษาเป็นการทดสอบยืนยันสำหรับ
เนื่องจากเอนไซม์ตับกระจายคับ ส่วนใหญ่ไปที่ตับ
สัตว์เคมีคลินิก 60
5.1.14 อื่น ๆเอนไซม์
โฟโตสเฟียร์ , malate dehydrogenase ( MDH ) , ไอโซซิเตรต dehydrogenase ( icdh ) glucose-6 -
ฟอสฟาเตส dehydrogenase ( g6pdh ) และยาถ่าย ( ADH ) ในหมู่
เอนไซม์มากมายซึ่งวัดได้ในเรื่องของการควบคุม .
กลูตาไธโอนทราน เฟอร์เรส ( GST )ที่สำคัญในกระบวนการล้างพิษ หลายคนได้จนกระทั่งเมื่อเร็ว ๆ นี้ไม่ได้ถูกใช้กันอย่างแพร่หลาย
เนื่องจากระดับต่ำในพลาสมา และการยับยั้งเอนไซม์
ความมั่นคงยากจนโดย bilirubin และกรดน้ำดีในการทดสอบ การ radioimmunoassays ไว
ในขณะนี้ถูกใช้ในไม่กี่ห้องปฏิบัติการ แต่ใหม่กว่าเอนไซม์ (
อาจจะเบิกใช้ของเอนไซม์ ( . . .

ขนาด 5.2 เอนไซม์กิจกรรมของเอนไซม์จะถูกแสดงโดยทั่วไป เป็นหน่วยงานระหว่างประเทศที่หนึ่งหน่วย
ปริมาณเอนไซม์ที่จะกระตุ้นภายใต้สภาวะที่เหมาะสม ( 1
µโมลของแผ่นต่อนาที กิจกรรมจะแสดงเป็น IU / L หรือ Miu / ml คาทาล
ถูกเสนอเป็นตัวเลือกหน่วยและมันหมายถึงความว่องไวซึ่ง
ภายใต้เงื่อนไขที่กําหนดแปลง 1 โมลของพื้นผิวต่อวินาทีดังนั้นหน่วยเป็น mol / s
และมันอาจจะแสดงออกด้วยสัญลักษณ์ แคท ( หรือ nanokatal nkat , ) หนึ่ง IU / L / L
16.67 สอดคล้องกับ nkat โชคร้ายเหล่านี้คำจำกัดความของหน่วยเอนไซม์ไม่รวมอื่น ๆหลัก
ตัวแปรที่มีผลกระทบต่อการวัด เช่น เอกลักษณ์และ pH ของบัฟเฟอร์ และเอกลักษณ์
ความเข้มข้นตั้งต้นอุณหภูมิและการปรากฏตัวของสาร . นี้ได้นำไปสู่ความหลากหลายของชาติและนานาชาติ
แนะนำโดยเอนไซม์
วัดซึ่งสับสนเปรียบเทียบเผยแพร่ข้อมูล .
เอนไซม์อาจวัดได้โดยการตรวจสอบทั้งการลดลงหรือเพิ่มขึ้นของความเข้มข้นสารอาหาร
ผลิตภัณฑ์ปฏิกิริยา ส่วนใหญ่ของเอนไซม์ทั่วไปสามารถ
วัดโดยใช้แนวทางการเคลื่อนไหวที่ความเร็วของปฏิกิริยาคือ
ตรวจสอบโดยการวัดแบบต่อเนื่อง สำหรับเอนไซม์บางวัดปฏิกิริยาเชื่อมโยง
กับเอนไซม์ NAD หรือ nadp ปัจจัยและการเปลี่ยนแปลงปัจจัยเหล่านี้เป็นวัดใน
รังสีอัลตราไวโอเลตสเปกตรัม ปฏิกิริยาที่สามารถเชื่อมโยงผ่านสองหรือสามขั้นตอนปฏิกิริยา
ที่ปัจจัยเหล่านี้เกี่ยวข้องเช่น AST และ มันเป็นเอนไซม์อื่น ๆอาจจะวัด
colorimetrically เช่น ALP และ GGT
ปฏิกิริยาเอนไซม์เร่งกับการเพิ่มอุณหภูมิและ Q10 สำหรับส่วนใหญ่ของปฏิกิริยาเอนไซม์
แตกต่างกันจาก 1.7 - 2.5 คือปฏิกิริยาประมาณคู่
ทุก 10 ° C ขึ้น ในทำนองเดียวกันหลายซึ่งยับยั้งเอนไซม์ เช่น ที่อุณหภูมิ 56 องศา C
ข้างต้นกิจกรรมบางส่วนของ ALP ลดลง .
ในทางกลับกัน กระเพาะปัสสาวะไม่ปิดการใช้งานเมื่อแช่แข็ง ถึงแม้ว่าพลาสมา CK เป็น inactivated
อย่างรวดเร็วในการเก็บบ่มด้วยไฟฟ้าขนาดที่มีศักยภาพสูง เช่น n-acetyl cysteine ซึ่งจะเอาชนะปัญหานี้
.
ดูลีย์ ( 1979 ) รายงานว่าปริมาณสารอาหารที่จําเป็นสําหรับการวัดแตกต่างกันอย่างมากระหว่าง
เอ หนู สุนัข ลิง และ เซร่า มนุษย์ เพื่ออธิบาย
มีการปรับความเข้มข้นในพลาสมาของมนุษย์ หรือสารเคมีที่ไม่เหมาะสม
สำหรับตัวอย่างสัตว์ทดลอง . อย่างไรก็ตาม ห้องปฏิบัติการส่วนใหญ่ตรวจใช้เช่น
สารเคมีสูตรสำหรับใช้กับตัวอย่างของมนุษย์เป็นหลัก เพื่อความสะดวก และ ใน