This study investigated the impact

This study investigated the impact of egg storage on the properties of pound cake batter and cake.

During storage, ovalbumin was (partly) converted into different forms of which S-ovalbumin was the more thermostable. After storage for 28 days at 6 °C, an important part of the ovalbumin in the egg white samples had been converted to the intermediate forms while after storage for 28 days at 23 °C egg white samples contained mainly S-ovalbumin. The differences in denaturation temperature of these samples impacted the thermal exposure of SH groups. Egg white containing ovalbumin, intermediate forms or S-ovalbumin had a similar total amount of SH groups, but egg white with S-ovalbumin required the highest temperatures to expose its SH groups.

The presence of S-ovalbumin instead of ovalbumin in cake batter had no impact on the level of extractable protein in cake. The exposure of SH groups was influenced by the denaturation temperature of egg white, and this in turn caused differences in network formation during batter heating. The presence of S-ovalbumin delayed the incorporation of other proteins into the protein network. We conclude that the key role of ovalbumin in protein network formation during cake baking results from exposure of its SH groups. Cake crumb structure formation is due to starch gelatinization and swelling and protein network formation. Differences in protein network formation during baking resulted in differences in batter viscosity and thus in structure formation during baking. When heating to up to 95 °C, batter viscosity increased more for batters containing mainly ovalbumin than for batters containing mainly S-ovalbumin.

Although cake crumb structure formation during baking was modified, there was no difference in cake volume between cakes baked with egg white from fresh or egg white from stored eggs. Stored egg white samples did however impact cake crumb cohesiveness and springiness.

From all of the above, we conclude that ovalbumin plays a key role in the protein network and thus in the texture of pound cake. Increased thermostability of ovalbumin by conversion into S-ovalbumin increases the temperature at which all its SH groups become exposed. This delays the incorporation of both ovalbumin and an important fraction of other proteins into the protein network during baking and results in a changed structure formation and a less cohesive and springy texture of cake crumb.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

การศึกษานี้ตรวจสอบผลกระทบของการเก็บไข่ในคุณสมบัติของแป้งเค้กปอนด์และขนมเค้กระหว่างการเก็บรักษา ovalbumin (บางส่วน) แปลงที่ S ovalbumin คือ thermostable ขึ้นในรูปแบบต่าง ๆ หลังจากเก็บสำหรับ 28 วันที่ 6 ° C ส่วนสำคัญของ ovalbumin ในไข่ขาวตัวอย่างได้ถูกแปลงเป็นรูปแบบกลางหลังเก็บสำหรับ 28 วันที่ 23 ° C ตัวอย่างไข่ขาวประกอบด้วย S ovalbumin ส่วนใหญ่ ความแตกต่างใน denaturation อุณหภูมิของตัวอย่างเหล่านี้ผลกระทบต่อแสงความร้อนของกลุ่มดี ไข่ขาวประกอบด้วย ovalbumin ฟอร์มกลางหรือ S ovalbumin มียอดคล้ายของกลุ่ม SH แต่ไข่ขาวกับ S ovalbumin ต้องใช้อุณหภูมิสูงที่สุดจากการเปิดเผยของกลุ่มดีสถานะของ S ovalbumin แทน ovalbumin ในแป้งเค้กได้ไม่มีผลต่อระดับของโปรตีน extractable ในเค้ก ความเสี่ยงของกลุ่ม SH ได้รับอิทธิพลจาก denaturation อุณหภูมิของไข่ขาว และความแตกต่างนี้ในสาเหตุในการก่อตัวของเครือข่ายระหว่างปะทะความร้อน ของ S ovalbumin ล่าช้าในการประสานของโปรตีนอื่น ๆ ในเครือข่ายของโปรตีน เราสรุปว่า บทบาทสำคัญของ ovalbumin ในโปรตีนก่อตัวเครือข่ายในระหว่างอบเค้กผลจากการเปิดเผยของกลุ่มดี ผู้แต่งโครงสร้างเศษเค้กแป้ง gelatinization และบวมและโปรตีนก่อตัวเครือข่ายได้ ความแตกต่างของโปรตีนก่อตัวเครือข่ายระหว่างอบผลความแตกต่าง ในความหนืดของแป้ง และ ในโครงสร้างการก่อตัวในระหว่างการอบ เมื่อความร้อนสูงสุด 95 ° c ความหนืดของแป้งเพิ่มขึ้นมากสำหรับคนที่ประกอบด้วยส่วนใหญ่ ovalbumin กว่าสำหรับคนที่ประกอบด้วยส่วนใหญ่ S ovalbuminถึงแม้ว่าเค้กเศษโครงสร้างก่อตัวในระหว่างอบล่าสุด มีไม่ส่วนต่างปริมาณเค้กเค้กอบกับไข่ขาวจากสดหรือไข่ขาวจากไข่ที่เก็บไว้ ไข่สีขาวที่เก็บตัวอย่างอย่างไรก็ตามผลกระทบ cohesiveness เศษเค้กและ springinessจากทั้งหมดข้างต้น เราสรุป ovalbumin ที่มีบทบาทสำคัญ ในเครือข่ายของโปรตีน และดัง ในเนื้อเค้กปอนด์ เพิ่มขึ้น thermostability ของ ovalbumin โดยแปลงเป็น S ovalbumin เพิ่มอุณหภูมิเป็นสัมผัสกลุ่มที่ซึ่งทั้งหมดเป็น SH นี้ความล่าช้าในการประสานทั้ง ovalbumin และส่วนสำคัญของโปรตีนอื่น ๆ เป็นเครือข่ายของโปรตีนระหว่างอบ และเกิดการก่อการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างและเนื้อสัมผัสที่เหนียว และ springy น้อยของเศษเค้ก

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การศึกษาครั้งนี้การศึกษาผลกระทบของการจัดเก็บไข่ในคุณสมบัติของแป้งเค้กและเค้ก. ระหว่างการเก็บรักษาเป็น ovalbumin (บางส่วน) แปลงเป็นรูปแบบที่แตกต่างกันซึ่ง S-ovalbumin เป็นร้อนมากขึ้น หลังจากที่จัดเก็บข้อมูลสำหรับ 28 วันที่ 6 องศาเซลเซียสเป็นส่วนสำคัญของ ovalbumin ในตัวอย่างไข่สีขาวที่ได้รับการแปลงเป็นรูปแบบกลางในขณะที่หลังการเก็บรักษาเป็นเวลา 28 วันที่ 23 ° C ตัวอย่างไข่สีขาวที่มีอยู่ส่วนใหญ่ S-ovalbumin ความแตกต่างของอุณหภูมิ denaturation ของกลุ่มตัวอย่างเหล่านี้ส่งผลกระทบต่อการสัมผัสความร้อนของกลุ่ม SH สีขาวที่มีไข่ ovalbumin รูปแบบกลางหรือ S-ovalbumin มีจำนวนที่คล้ายกันของกลุ่ม SH แต่ไข่ขาวกับ S-ovalbumin ต้องอุณหภูมิสูงสุดที่จะเปิดเผยของกลุ่ม SH. การปรากฏตัวของ S-ovalbumin แทน ovalbumin ในแป้งเค้กมี ไม่มีผลกระทบต่อระดับของโปรตีนที่สกัดเค้ก การแสดงผลของกลุ่ม SH ได้รับอิทธิพลจากอุณหภูมิ denaturation ของไข่ขาวและในทางกลับกันที่เกิดจากความแตกต่างในการสร้างเครือข่ายในช่วงร้อนปะทะ การปรากฏตัวของ S-ovalbumin ล่าช้ารวมตัวกันของโปรตีนชนิดอื่น ๆ เข้าสู่เครือข่ายโปรตีน เราสรุปได้ว่าบทบาทที่สำคัญของ ovalbumin ในการสร้างเครือข่ายระหว่างโปรตีนอบเค้กผลจากการสัมผัสของกลุ่ม SH ของ การพัฒนาโครงสร้างเศษเค้กเป็นเพราะเจลสตาร์ชและบวมและการสร้างเครือข่ายที่มีโปรตีน ความแตกต่างในการสร้างเครือข่ายที่มีโปรตีนในระหว่างการอบผลในความแตกต่างในความหนืดของแป้งและทำให้ในการสร้างโครงสร้างในระหว่างการอบ เมื่อความร้อนได้ถึง 95 องศาเซลเซียสความหนืดของแป้งเพิ่มขึ้นสำหรับแป้งที่มีส่วนใหญ่ ovalbumin กว่าแป้งที่มีส่วนใหญ่ S-ovalbumin. แม้ว่าการสร้างโครงสร้างเศษเค้กในช่วงการปรับเปลี่ยนการอบมีความแตกต่างในปริมาณระหว่างเค้กเค้กอบด้วยไข่ขาวไม่มี จากสีขาวสดหรือไข่ออกมาจากไข่ที่เก็บไว้ ตัวอย่างการจัดเก็บไข่สีขาว แต่ไม่ส่งผลกระทบต่อติดกันเศษเค้กและยืดหยุ่น. จากทั้งหมดข้างต้นที่เราสรุปได้ว่า ovalbumin มีบทบาทสำคัญในเครือข่ายของโปรตีนและทำให้เนื้อเค้กปอนด์ ทนร้อนที่เพิ่มขึ้นของ ovalbumin โดยการแปลงเป็น S-ovalbumin เพิ่มอุณหภูมิที่ทุกกลุ่ม SH กลายเป็นสัมผัส นี้ความล่าช้าในการรวมตัวกันของทั้งสอง ovalbumin และส่วนที่สำคัญของโปรตีนชนิดอื่น ๆ เข้าสู่เครือข่ายโปรตีนในระหว่างการอบและผลในการสร้างการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างและเนื้อเหนียวน้อยลงและสปริงของเศษเค้ก

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การศึกษานี้เป็นการศึกษาผลกระทบของการเก็บไข่ ต่อสมบัติของแป้งเค้ก และเค้ก

ระหว่างกระเป๋า , โอวัลบูมิน ( บางส่วน ) แปลงเป็นรูปแบบต่างๆ ซึ่ง s-ovalbumin เป็นเพิ่มเติมใน . หลังจากที่กระเป๋า 28 วันที่ 6 ° Cส่วนสำคัญของโอวัลบูมินในไข่ขาวอย่างถูกแปลงไปเป็นรูปแบบกลางในขณะที่หลังกระเป๋า 28 วันที่ 23 ° C ไข่ขาวตัวอย่างที่มีอยู่ส่วนใหญ่ s-ovalbumin . ความแตกต่างในอุณหภูมิของตัวอย่างเหล่านี้ผลกระทบ ( การระบายความร้อนของกลุ่ม SH . ประกอบด้วยโอวัลบูมินไข่สีขาว ,รูปแบบกลาง หรือ s-ovalbumin มียอดรวมกันของกลุ่ม SH แต่ไข่ขาวกับ s-ovalbumin ที่ต้องการอุณหภูมิสูงสุดให้กลุ่ม SH .

มี s-ovalbumin แทนโอวัลบูมินในแป้งเค้กไม่มีผลกระทบต่อปริมาณโปรตีนในเค้ก แสงของกลุ่ม SH ได้รับอิทธิพลมาจาก ( อุณหภูมิของไข่ขาวและนี้ในการเปิดทำให้ความแตกต่างในการสร้างเครือข่ายระหว่างปะทะความร้อน การปรากฏตัวของ s-ovalbumin ล่าช้า การรวมตัวกันของโปรตีนโปรตีนอื่น ๆในเครือข่าย เราสรุปได้ว่า บทบาทสําคัญของโอวัลบูมินในการจัดตั้งเครือข่ายโปรตีนในการอบเค้กผลจากการสัมผัสของกลุ่ม SH ของมันโครงสร้างเศษเค้กเป็นแป้งและบวมเนื่องจากอุณหภูมิและการสร้างเครือข่ายของโปรตีน ความแตกต่างในการสร้างเครือข่าย ระหว่างอบให้โปรตีนในแป้งความหนืด และทำให้ความแตกต่างในโครงสร้างในระหว่างการอบ เมื่อร้อนถึง 95 องศา Cแป้งสำหรับแป้งที่มีความหนืดเพิ่มขึ้นเป็นกว่าแป้งที่ประกอบด้วยส่วนใหญ่ s-ovalbumin โอวัลบูมิน

แม้ว่าโครงสร้างเศษในระหว่างการอบเค้กการแก้ไข ไม่พบความแตกต่างกันระหว่างปริมาณเค้กอบเค้กไข่ขาวจากไข่ขาวสดหรือจากการเก็บไข่ เก็บไข่ขาวตัวอย่างได้ แต่ผลกระทบขนมปังเนยสด cohesiveness และค่า

จากทั้งหมดข้างต้น สามารถสรุปได้ว่าโอวัลบูมินมีบทบาทในโปรตีนเครือข่ายและดังนั้นในเนื้อเค้กปอนด์ เพิ่มขึ้นของการเปลี่ยนแปลงใน s-ovalbumin ทดลโอวัลบูมินโดยเพิ่มอุณหภูมิที่กลุ่ม SH ทั้งหมดจะเปิดเผย