H2-evolution assays, plus EPR and F

H2-evolution assays, plus EPR and FTIR spectroscopies, using CO-inhibited Azotobacter vinelandii Mo-nitrogenase have shown that the disaccharide trehalose is an effective quenching agent of enzymatic turnover and also stabilizes the reaction intermediates formed. Complete inhibition of H2-evolution activity was achieved at 1.5 M trehalose, which compares favorably to the requirement for 10 M ethylene glycol to achieve similar inhibition. Reaction-intermediate stabilization was demonstrated by monitoring the EPR spectrum of the ‘hi-CO’ form of CO-inhibited N2ase, which did not change during 1 h after trehalose quenching. Similarly, in situ photolysis with FTIR monitoring of ‘hi-CO’ resulted in the same 1973 and 1681 cm−1 signals as observed previously in ethylene glycol-quenched systems (Yan et al., 2011). These results clearly show that 1.5 M trehalose is an effective quench and stabilization agent for Mo-N2ase studies. Possible applications are discussed.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

H2-วิวัฒนาการ assays นอกจาก EPR และ FTIR spectroscopies ใช้ vinelandii CO-inhibited Azotobacter Mo nitrogenase ได้แสดงให้เห็นว่า trehalose ไดแซ็กคาไรด์เป็นสารชุบที่มีประสิทธิภาพของเอนไซม์ในระบบหมุนเวียน และรักษายัง intermediates ปฏิกิริยาที่เกิดขึ้น การยับยั้งที่สมบูรณ์ของกิจกรรมวิวัฒนาการ H2 สำเร็จที่ 1.5 M trehalose ซึ่งเปรียบเทียบพ้องต้องกันกับความต้องการสำหรับ 10 เมตรเอทิลีนไกลคอลให้คล้ายการยับยั้ง ป้องกันภาพสั่นไหวปานกลางปฏิกิริยาก็แสดงให้เห็น โดยการตรวจสอบสเปคตรัม EPR แบบ 'สวัสดี-CO' CO-inhibited N2ase ซึ่งไม่ได้เปลี่ยนในช่วง 1 ชั่วโมงหลังจากชุบ trehalose ในทำนองเดียวกัน ในแหล่งกำเนิด photolysis ด้วย FTIR ตรวจ 'สวัสดี-CO' ผลในสัญญาณ cm−1 1973 และ 1681 ที่เดียวกันเป็นที่สังเกตได้ก่อนหน้านี้ในระบบดับเอทิลีนไกลคอล (Yan et al. 2011) ผลลัพธ์เหล่านี้แสดงอย่างชัดเจนว่า trehalose 1.5 M มีประสิทธิภาพดับและเสถียรภาพ Mo-N2ase ศึกษา โปรแกรมประยุกต์ที่เป็นไปได้ที่จะกล่าวถึง

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ตรวจ H2 วิวัฒนาการบวก EPR และสเปกโตรสโค FTIR ใช้ CO-ยับยั้ง Azotobacter vinelandii Mo-ไนโตได้แสดงให้เห็นว่าทรีฮาโลไดแซ็กคาไรด์เป็นตัวแทนดับที่มีประสิทธิภาพของผลประกอบการของเอนไซม์และยังรักษาตัวกลางปฏิกิริยาที่เกิดขึ้น ยับยั้งสมบูรณ์ของกิจกรรม H2 วิวัฒนาการก็ประสบความสำเร็จที่ 1.5 M ทรีฮาโลซึ่งเปรียบเทียบการสนับสนุนให้ความต้องการสำหรับ 10 M Ethylene Glycol เพื่อให้บรรลุการยับยั้งที่คล้ายกัน การรักษาเสถียรภาพปฏิกิริยากลางก็แสดงให้เห็นโดยการตรวจสอบคลื่นความถี่ EPR ของแบบฟอร์ม 'Hi-Co' Co-ยับยั้ง N2ase ซึ่งไม่ได้เปลี่ยนไปในช่วง 1 ชั่วโมงหลังจากทรีฮาโลดับ ในทำนองเดียวกันใน photolysis กับการตรวจสอบแหล่งกำเนิดของ FTIR 'Hi-Co' ส่งผลให้ในเดียวกันปี 1973 และ 1681 ซม. -1 สัญญาณเป็นข้อสังเกตก่อนหน้านี้ในเอทิลีนไกลคอล-ระบบดับ (Yan et al., 2011) ผลการศึกษานี้แสดงให้เห็นชัดเจนว่า 1.5 ล้านทรีฮาโลมีประสิทธิภาพและเสถียรภาพดับตัวแทนสำหรับการศึกษา Mo-N2ase การใช้งานที่เป็นไปได้ที่จะกล่าวถึง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

H2 วิวัฒนาการวิธีบวก EPR และ FTIR แนนซ์โดยใช้ CO ( , 20 vinelandii โมไนโตรจิเนสพบว่าเว็บไซต์ที่มีการเป็นตัวแทนของการหมุนเวียนดับเอนไซม์ และยังคงตัวกลางปฏิกิริยาที่เกิดขึ้น การยับยั้งที่สมบูรณ์ของกิจกรรมวิวัฒนาการ H2 เท่ากับร้อยละ 1.5 M trehalose ซึ่งเปรียบเทียบความต้องการ 10 M เอทิลีนไกลคอลเพื่อให้บรรลุการคล้ายกัน ปฏิกิริยาขั้นกลาง ) โดยการตรวจสอบ EPR สเปกตรัมของ " สวัสดี " ฟอร์ม CO CO ( n2ase ซึ่งไม่ได้เปลี่ยนแปลงในช่วง 1 ชั่วโมงหลังจากการดับ ในทำนองเดียวกันใน situ โฟโตไลซิสด้วย FTIR ติดตาม " สวัสดี Co " มีผลในเดียวกันปี 1973 และ 1545 cm − 1 เป็นสัญญาณว่าก่อนหน้านี้ในเอทิลีนไกลคอลดับระบบ ( ยัน et al . , 2011 ) ผลลัพธ์เหล่านี้แสดงให้เห็นชัดเจนว่า 1.5 เมตรการเป็นที่มีประสิทธิภาพและเสถียรภาพสำหรับ mo-n2ase ดับตัวแทนการศึกษา การใช้งานที่เป็นไปได้ว่า