Structurally, all known receptor PT

Structurally, all known receptor PTPases, are made up of a variable length extracellular domain, followed by a transmembrane region and a C-terminal catalytic cytoplasmic domain. Some of the receptor PTPases contain fibronectin type III (FN-III) repeats, immunoglobulin-like domains, MAM domains or carbonic anhydrase-like domains in their extracellular region. The cytoplasmic region generally contains two copies of the PTPase domain. The first seems to have enzymatic activity, while the second is inactive. The inactive domains of tandem phosphatases can be divided into two classes. Those which bind phosphorylated tyrosine residues may recruit multi-phosphorylated substrates for the adjacent active domains and are more conserved, while the other class have accumulated several variable amino acid substitutions and have a complete loss of tyrosine binding capability. The second class shows a release of evolutionary constraint for the sites around the catalytic centre, which emphasises a difference in function from the first group. There is a region of higher conservation common to both classes, suggesting a new regulatory centre [PMID: 14739250]. PTPase domains consist of about 300 amino acids. There are two conserved cysteines, the second one has been shown to be absolutely required for activity. Furthermore, a number of conserved residues in its immediate vicinity have also been shown to be important.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Structurally ตัวรับทราบทั้งหมด PTPases มีความยาวผันแปร extracellular โดเมน ตามภูมิภาค transmembrane และโดเมน cytoplasmic ตัวเร่งปฏิกิริยา C-เทอร์มินัล บางตัวรับ PTPases ประกอบด้วยทำซ้ำ III (FN-III) ชนิด fibronectin, immunoglobulin เหมือนโดเมน โดเมนแหม่ม หรือ carbonic anhydrase เหมือนโดในภูมิภาคของ extracellular ภูมิภาค cytoplasmic โดยทั่วไปประกอบด้วยสำเนาของโดเมน PTPase ครั้งแรกดูเหมือนว่าจะ มีกิจกรรมของเอนไซม์ในระบบ ในขณะที่สองไม่ได้ใช้งาน ไม่ได้ใช้งานโดเมนของ phosphatases ตัวตามกันไปสามารถแบ่งออกเป็น 2 ประเภท ผู้ที่ผูก phosphorylated tyrosine ตกอาจสรรหา phosphorylated หลายพื้นผิวสำหรับโดเมนที่ใช้งานอยู่ติดกัน และเป็น อยู่ ในขณะที่ประเภทอื่น ๆ มีสะสมทดแทนกรดอะมิโนตัวแปรต่าง ๆ และมีความสามารถในการผูก tyrosine สมบูรณ์ ชั้นสองแสดงรุ่นของวิวัฒนาการข้อจำกัดสำหรับไซต์สถานศูนย์ตัวเร่งปฏิกิริยา ซึ่งเน้นความแตกต่างในฟังก์ชันจากกลุ่มแรก มีพื้นที่อนุรักษ์สูงที่เหมือนกันทั้งชั้นเรียน แนะนำศูนย์บังคับการใหม่ [PMID: 14739250] PTPase โดเมนประกอบด้วยกรดอะมิโนประมาณ 300 มีการนำ cysteines สอง สองได้รับการแสดงเป็นความจำเป็นอย่างยิ่งสำหรับกิจกรรม นอกจากนี้ จำนวนนำตกในบริเวณใกล้เคียงทันทีได้ยังรับแสดงเป็นสำคัญ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การก่อสร้างทั้งหมด PTPases รับที่รู้จักกันที่สร้างขึ้นจากความยาวตัวแปรโดเมน extracellular ตามภูมิภาคคร่อมและโดเมน C ขั้วเร่งปฏิกิริยานิวเคลียส บางส่วนของ PTPases รับมีประเภท fibronectin III (FN-III) ซ้ำโดเมนอิมมูโนเหมือน MAM โดเมนหรือโดเมน anhydrase เหมือนคาร์ในภูมิภาค extracellular ของพวกเขา ภูมิภาคนิวเคลียสโดยทั่วไปมีสองสำเนาของโดเมน PTPase ครั้งแรกที่ดูเหมือนว่าจะมีกิจกรรมของเอนไซม์ในขณะที่สองไม่ได้ใช้งาน โดเมนที่ไม่ทำงานของ phosphatases ตีคู่สามารถแบ่งออกเป็นสองชั้น ผู้ที่ผูกตกค้างซายน์ phosphorylated อาจรับสมัครพื้นผิวหลาย phosphorylated สำหรับโดเมนที่ใช้งานอยู่ติดกันและมีความอนุรักษ์มากขึ้นในขณะที่ชั้นอื่น ๆ ได้สะสมอะมิโนหลายตัวแปรแทนกรดและมีความสูญเสียที่สมบูรณ์ของซายน์มีผลผูกพันความสามารถ ชั้นสองแสดงให้เห็นถึงการเปิดตัวของข้อ จำกัด วิวัฒนาการสำหรับเว็บไซต์ที่อยู่รอบ ๆ ศูนย์การเร่งปฏิกิริยาซึ่งเน้นความแตกต่างในการทำงานจากกลุ่มแรก มีพื้นที่ของการอนุรักษ์ที่สูงขึ้นร่วมกันทั้งชั้นเรียนบอกศูนย์กฎระเบียบใหม่นี้ [PMID: 14​​739250] โดเมน PTPase ประกอบด้วยประมาณ 300 กรดอะมิโน มีสอง cysteine​​s ป่าสงวนเป็นคนที่สองที่ได้รับการแสดงให้เห็นว่าจำเป็นอย่างยิ่งสำหรับกิจกรรม นอกจากนี้จำนวนของสารตกค้างอนุรักษ์ในบริเวณใกล้เคียงที่ได้รับนอกจากนี้ยังแสดงให้เห็นว่ามีความสำคัญ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

โครงสร้างทั้งหมด ptpases รีเซพเตอร์รู้จัก , มีขึ้นของความยาวตัวแปรและโดเมนตามภูมิภาคและหัวซึ่งพบบนโดเมน บางส่วนของการ ptpases ประกอบด้วยไฟโบรเนกตินประเภทที่ 3 ( fn-iii ) ทำซ้ำอิมมูโนโกลบูลิน เช่น โดเมน โดเมน หรือ แหม่ม ฉะนี้แล เช่น โดเมนในภูมิภาคและของพวกเขาภูมิภาคนี้โดยทั่วไปประกอบด้วยสองสำเนาของ ptpase โดเมน ครั้งแรกดูเหมือนจะมีเอนไซม์ ส่วนที่สอง คือ ไม่ได้ใช้งาน โดเมนที่ใช้งานของตัวดิ แบ่งเป็น 2 ชั้น ผู้ที่ผูกฟอสฟอรีเลเตตตกค้างอาจสรรหาหลายซีนฟอสฟอรีเลเตตจำนวนที่อยู่ติดกันและมีมากขึ้นเพื่อใช้งานโดเมน ,ในขณะที่ห้องอื่นมีสะสมหลายตัวแปรเปลี่ยนกรดอะมิโนและมีการสูญเสียที่สมบูรณ์ของความสามารถในการผูกไทโรซีน . ระดับที่สองจะแสดงรุ่นของการวิวัฒนาการสำหรับเว็บไซต์รอบศูนย์กลางปฏิกิริยา ซึ่งเน้นความแตกต่างในการทำงานจากกลุ่มแรก มีพื้นที่อนุรักษ์สูงกว่าทั่วไปทั้งชั้นเรียนแนะนำศูนย์ใหม่กฎระเบียบ [ pmid : 14739250 ] ptpase โดเมนประกอบด้วยประมาณ 300 กรดอะมิโน มี 2 cysteines อนุรักษ์ คนรองได้เป็นอย่างที่จำเป็นสำหรับกิจกรรม นอกจากนี้ ตัวเลขของป่าสงวนที่ตกค้างอยู่ในบริเวณใกล้เคียงของมันทันที นอกจากนี้ยังมีการแสดงเป็นสำคัญ