ENZYME TECHNOLOGYIn the field of bi

ENZYME TECHNOLOGY
In the field of biotechnology there are many industrial applications that result in biotech products that we use everyday at home. Some of these are food science applications that utilize enzymes to produce or make improvements in the quality of different foods. In the dairy industry, some enzymes are required for the production of cheeses, yogurt and other dairy products, while others are used in a more specialized fashion to improve texture or flavour.

Isolation and Purification of Enzymes
Enzymes are unstable molecules with a definite physico chemical organization. Even a slight change in this organization reduces the activity of enzyme and sometimes the enzyme is totally inactivated.
Therefore, the enzymes have to be isolated under controlled conditions of pH, ionic strength and temperature. Since they are proteinaceous in nature, standard extraction and purification procedures for enzymes are the same as those used for proteins except that the activity of the enzyme is assayed at each of the following four steps of extraction and purification.
Purification of Enzymes - Enzyme purification involves three steps, electrophoresis. These three techniques described in the following text
1.Dialysis
2.Chromatography.

Immobilization of Enzymes OR Whole Cells
In recent years, the technique of enzyme or whole cell immobilization has revolutionized the prospects of enzyme application in industry. Immobilization is defined as the imprisonment of a biocatalyst in a distinct phase that allows exchange with, but is separated from, bulk phase in which substrate, effector or inhibitor molecules are dispersed and monitored.In other words, an immobilized enzyme is physically entrapped or covalently bonded by chemical means to an inert and usually insoluble matrix, where it can act upon its natural substrate. The matrix is usually a high molecular weight polymer such as polyacrylamide, cellulose, starch, glass, beads, etc.
The common use of crude enzyme preparation in the production of wine, cheese or in tanning to obtain the desired product is known for long time. Their use as catalysts was limited, however, due to their limited availability, instability and the consequent high cost. This limitation has been largely overcome by the immobilization of enzyme on a support, a phenomenon reported for the first time by J.M. Nelson and E.G. Griffin (1916).They reported the adsorption (immobilization) of invertase on charcoal/alumina without loss of activity. However, the technique of enzyme immobilization could be established only after a lapse of about 40 years, when between 1954 and 1961 many researchers developed relevant procedures and the equipments.
Some of the advantages of using immobilized enzyme over free enzyme are as follows:

(i) Because of its binding with a matrix, the immobilized enzyme has better stability in many cases.

(ii) Efficiency of immobilized enzyme is better.

(iii) The enzyme can be recovered at the end of the reaction and can be used repeatedly. Further, the processed product is not contaminated with the enzyme.

(iv)Some manipulations of enzyme catalysed reactions are better in immobilized form.

For example, the reaction can be stopped rapidly by removing the enzyme from the reaction solution. The immobilization of enzyme is performed under mild and controlled conditions, so that the enzymes retain their tertiary and quaternary structures, which are necessary for their activity. Immobilized enzymes are preferred over immobilized cells or tissues, since they have a high specificity and yield pure products.


Techniques for Immobilization
Various methods developed for immobilizing enzymes that are described in this section can be classified into the following five general categories:
(i) adsorption method,
(ii) covalent binding method,
(iii) cross binding method
(iv)entrapping method and
(v) entrapping by microencapsulation.

Improving the enzymes…
'Enzyme stabilization' is one of the most important fields in basic and applied enzymology. In basic enzymology, it is of particular relevance to understand enzyme stabilization principles first elucidating how and why the enzymes lose their biological activity and then deriving structure-stability relationships existing in enzymatic molecules. In applied enzymology, the most significant goal is to achieve useful compounds by biocatalysis. Enzymes are good catalysts in terms of high catalytic and specific activity with ability to function under mild conditions. However, they are not always ideal catalysts for practical applications because they are generally unstable and they inactivate rapidly through several mechanisms. In order to enhance enzyme stability, many strategies have been pursued in recent years.

Industrial Uses of Enzymes

Textile industry
'Amylases' isolated from bacteria, fungi, pancreas and malt are used in textile industry as softening agents for starched clothe

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เทคโนโลยีเอนไซม์ในฟิลด์ของเทคโนโลยีชีวภาพ มีหลายอุตสาหกรรมที่ส่งผลให้ผลิตภัณฑ์เทคโนโลยีชีวภาพที่เราใช้ในชีวิตประจำวันที่บ้าน บางส่วนมีการใช้งานด้านวิทยาศาสตร์อาหารที่ใช้เอนไซม์ในการผลิต หรือปรับปรุงคุณภาพของอาหารที่แตกต่างกัน ในอุตสาหกรรมนม เอนไซม์บางอย่างจำเป็นสำหรับการผลิตเนยแข็ง โยเกิร์ต และ ผลิตภัณฑ์จากนม ในขณะที่คนอื่นใช้ในแฟชั่นพิเศษเพื่อปรับปรุงเนื้อหรือรสชาติการแยกและทำให้บริสุทธิ์ของเอนไซม์เอนไซม์เป็นโมเลกุลที่ไม่เสถียรกับองค์กรเคมี ๔๓๗ แน่นอน แม้การเปลี่ยนแปลงเล็กน้อยในองค์กรนี้ลดกิจกรรมของเอนไซม์ และบางเอนไซม์นี้ก็ใช้งานทั้งหมดดังนั้น เอนไซม์ต้องการจะแยกภายใต้สภาพที่ควบคุมค่า pH ความแรงของไอออน และอุณหภูมิ เนื่องจากมีโปรตีนในธรรมชาติ สกัดมาตรฐานและวิธีการทำให้บริสุทธิ์เอนไซม์เหมือนกันที่ใช้สำหรับโปรตีนยกเว้นว่ากิจกรรมของเอนไซม์ถูก assayed ที่แต่ละต่อไปนี้สี่ขั้นตอนของการสกัดและทำให้บริสุทธิ์ทำให้บริสุทธิ์ของเอนไซม์ - เอนไซม์บริสุทธิ์ที่เกี่ยวข้องกับ 3 ขั้นตอน อิ เทคนิคเหล่านี้สามที่อธิบายไว้ในข้อต่อไปนี้1.ไต2.Chromatographyตรึงเอนไซม์ของเซลล์ทั้งหมดในปีล่าสุด เทคนิคของเอนไซม์หรือตรึงเซลล์ทั้งหมดได้ปฏิวัติแนวโน้มของการประยุกต์ใช้เอนไซม์ในอุตสาหกรรม มีกำหนดตรึงเป็นการจำคุกเป็น biocatalyst ในเฟสแตกต่างที่สามารถแลกเปลี่ยนกับ แต่ถูกแยกออกจาก เฟสจำนวนมากในพื้นผิวที่ ฟเฟก หรือยับยั้งโมเลกุลกระจาย และตรวจสอบ ในคำอื่น ๆ เอนไซม์ถูกตรึงกับที่เป็นร่างกายเก็บกัก หรือยึดติด ด้วยวิธีการทางเคมีกับความเฉื่อย และไม่ละลายน้ำมักเมทริกซ์ ซึ่งมันสามารถทำหน้าที่ตามพื้นผิวของธรรมชาติด้วย เมทริกซ์นี้มักจะเป็นโพลิเมอร์น้ำหนักโมเลกุลสูงเช่นการตรวจสอบวิเคราะห์ เซลลูโลส แป้ง แก้ว ลูกปัด ฯลฯการใช้งานทั่วไปของการเตรียมเอนไซม์ดิบในการผลิตไวน์ ชี หรือในการฟอกหนังจะได้รับผลิตภัณฑ์ต้องการเป็นเวลานาน ใช้เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาถูกจำกัด อย่างไรก็ตาม เนื่องจาก ความไม่มีเสถียรภาพ และต้นทุนสูงตที่ตามมา ข้อจำกัดนี้ได้ส่วนใหญ่เอาชนะ โดยตรึงของเอนไซม์บนการสนับสนุน รายงานปรากฏการณ์เป็นครั้งแรกโดย J.M. เนลสันและเช่นกริฟฟอน (1916) พวกเขารายงานดูดซับ (ตรึง) ของ invertase บนถ่าน/อลูมินาโดยไม่สูญเสียกิจกรรม อย่างไรก็ตาม สามารถสร้างเทคนิคของการตรึงเอนไซม์เท่านั้นหลังจากประมาณ 40 ปี เมื่อระหว่างปีค.ศ. 1954 1961 นักวิจัยหลายคนพัฒนากระบวนการที่เกี่ยวข้องและอุปกรณ์ที่ได้ประโยชน์ของการใช้เอนไซม์ที่ถูกตรึงกับผ่านเอนไซม์ฟรีมีดังนี้:(i) เนื่องจากการที่มีผลผูกพันกับเมทริกซ์ เอนไซม์ถูกตรึงกับที่มีประสิทธิภาพในหลายกรณี(ii) ประสิทธิภาพของเอนไซม์ที่ถูกตรึงกับที่ดีกว่า(iii เอนไซม์)สามารถกู้คืนเมื่อสิ้นสุดปฏิกิริยา และสามารถใช้ซ้ำ ๆ ต่อไป ผลิตภัณฑ์แปรรูปไม่ปนเปื้อนกับเอนไซม์นี้(iv) บาง manipulations ของปฏิกิริยาเอนไซม์ catalysed จะดีกว่าในฟอร์มแบบตรึงตัวอย่างเช่น ปฏิกิริยาสามารถหยุดอย่างรวดเร็ว โดยการเอาเอนไซม์นี้จากปฏิกิริยาโซลูชัน ตรึงของเอนไซม์จะดำเนินการภายใต้เงื่อนไขที่รุนแรง และควบคุม เพื่อให้เอนไซม์รักษาตนลำดับที่สาม และสี่โครงสร้าง ซึ่งจำเป็นสำหรับกิจกรรม เอนไซม์ที่ถูกตรึงกับจะต้องแบบตรึงเซลล์หรือเนื้อเยื่อ เนื่องจากมีความจำเพาะที่สูง และผลผลิตผลิตภัณฑ์ที่บริสุทธิ์เทคนิคสำหรับการตรึงวิธีการต่าง ๆ ที่พัฒนาขึ้นสำหรับ immobilizing เอนไซม์ที่อธิบายไว้ในส่วนนี้อาจแบ่งได้เป็นประเภททั่วไปห้าต่อไปนี้:(i) วิธีการดูดซับ(ii) วิธีการผูกโควาเลนต์(iii) วิธีผูกไขว้(iv) entrapping วิธี และ(v) entrapping โดย microencapsulationการปรับปรุงเอนไซม์...'เอนไซม์เสถียรภาพ' เป็นเขตข้อมูลที่สำคัญที่สุดอย่างใดอย่างหนึ่งใน enzymology พื้นฐาน และประยุกต์ ในพื้นฐาน enzymology มันมีความเกี่ยวข้องเฉพาะการเข้าใจหลักการเสถียรภาพของเอนไซม์แรกแจ่มชัดอย่างไร และทำไมเอนไซม์สูญเสียกิจกรรมทางชีวภาพและเกิดความเสถียรของโครงสร้างความสัมพันธ์ที่มีอยู่ในโมเลกุลของเอนไซม์แล้ว ในใช้ enzymology เป้าหมายสำคัญคือเพื่อ ให้บรรลุประโยชน์สารประกอบ โดย biocatalysis เอนไซม์เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาที่ดีในแง่ของตัวเร่งปฏิกิริยา และเฉพาะกิจกรรมที่สูงสามารถทำงานภายใต้เงื่อนไขที่ไม่รุนแรง อย่างไรก็ตาม พวกเขาไม่ได้เสมอตัวเร่งปฏิกิริยาเหมาะสำหรับประยุกต์ใช้งานจริงเนื่องจากพวกเขามีความเสถียรโดยทั่วไป และพวกเขาปิดการทำงานอย่างรวดเร็วผ่านกลไกหลาย เพื่อเพิ่มความเสถียรของเอนไซม์ กลยุทธ์มากมายมีการติดตามในปีใช้ในอุตสาหกรรมของเอนไซม์อุตสาหกรรมสิ่งทอ'Amylases' แยกได้จากเชื้อแบคทีเรีย เชื้อรา ตับอ่อน และมอลต์ที่ใช้ในอุตสาหกรรมสิ่งทอเป็นอ่อนตัวแทนสำหรับ starched อยุ่

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เอนไซม์เทคโนโลยี
ในสาขาเทคโนโลยีชีวภาพมีการใช้งานในหลายอุตสาหกรรมที่มีผลในผลิตภัณฑ์เทคโนโลยีชีวภาพที่เราใช้ในชีวิตประจำวันที่บ้าน บางส่วนของเหล่านี้เป็นโปรแกรมวิทยาศาสตร์การอาหารเอนไซม์ที่ใช้ในการผลิตหรือการปรับปรุงคุณภาพของอาหารที่แตกต่างกัน ในอุตสาหกรรมนมเอนไซม์บางอย่างที่จำเป็นสำหรับการผลิตเนยแข็งโยเกิร์ตและผลิตภัณฑ์นมอื่น ๆ ในขณะที่คนอื่นจะใช้ในรูปแบบเฉพาะมากขึ้นในการปรับปรุงพื้นผิวหรือรส.

การแยกและการทำให้บริสุทธิ์ของเอนไซม์
เอนไซม์เป็นโมเลกุลที่ไม่เสถียรกับสารเคมีทางกายภาพและทางที่ชัดเจน องค์กร. แม้การเปลี่ยนแปลงเล็กน้อยในองค์กรนี้จะช่วยลดการทำงานของเอนไซม์เอนไซม์และบางครั้งถูกยกเลิกโดยสิ้นเชิง.
ดังนั้นเอนไซม์จะต้องมีการแยกภายใต้สภาวะควบคุมค่า pH, ความแข็งแรงของอิออนและอุณหภูมิ เนื่องจากพวกเขามีโปรตีนในธรรมชาติมาตรฐานการสกัดและการทำให้บริสุทธิ์ขั้นตอนการเอนไซม์เป็นเช่นเดียวกับที่ใช้สำหรับโปรตีนยกเว้นว่ากิจกรรมของเอนไซม์จะ assayed ในแต่ละสี่ต่อไปนี้ขั้นตอนของการสกัดและการทำให้บริสุทธิ์.
บริสุทธิ์ของเอนไซม์ - เอนไซม์บริสุทธิ์เกี่ยวข้องกับ สามขั้นตอน electrophoresis ทั้งสามเทคนิคการอธิบายไว้ในข้อความต่อไปนี้
1.Dialysis
2.Chromatography.

การตรึงเอนไซม์เซลล์ทั้ง
ในปีที่ผ่านเทคนิคเอนไซม์หรือการตรึงเซลล์ทั้งมีการปฏิวัติแนวโน้มของการประยุกต์ใช้เอนไซม์ในอุตสาหกรรม ตรึงถูกกำหนดให้เป็นโทษจำคุก biocatalyst อยู่ในขั้นตอนที่แตกต่างกันที่ช่วยให้การแลกเปลี่ยนที่มี แต่จะแยกออกจากเฟสกลุ่มที่ตั้งต้น effector หรือยับยั้งโมเลกุลจะแยกย้ายกันไปและ monitored.In คำอื่น ๆ ที่เป็นเอนไซม์ตรึงอยู่ในร่างกายหรือเก็บกักโควาเลนต์ ผูกมัดโดยวิธีเคมีเพื่อเมทริกซ์เฉื่อยและมักจะไม่ละลายน้ำที่มันสามารถทำหน้าที่บนพื้นผิวตามธรรมชาติของมัน เมทริกซ์มักจะเป็นพอลิเมอน้ำหนักโมเลกุลสูงเช่น polyacrylamide, แป้งเซลลูโลส, แก้ว, ลูกปัด, ฯลฯ
ใช้งานโดยทั่วไปของการเตรียมเอนไซม์ในการผลิตไวน์ชีสหรือในการฟอกหนังที่จะได้รับสินค้าที่ต้องการเป็นที่รู้จักกันเป็นเวลานาน . ใช้ของพวกเขาเป็นตัวเร่งปฏิกิริยาถูก จำกัด แต่เนื่องจากมีจำนวน จำกัด , ความไม่แน่นอนและค่าใช้จ่ายสูงที่เกิดขึ้นของพวกเขา ข้อ จำกัด นี้ได้รับการเอาชนะส่วนใหญ่โดยการตรึงเอนไซม์ในการสนับสนุนที่เป็นปรากฏการณ์ที่รายงานเป็นครั้งแรกโดย JM เนลสันและ EG ริฟฟิน (1916) พวกเขารายงานการดูดซับ (ตรึง) ของอินเวอร์บนถ่าน / อลูมิเนียมโดยไม่สูญเสียของกิจกรรม อย่างไรก็ตามเทคนิคของการตรึงเอนไซม์จะได้รับการจัดตั้งขึ้นเฉพาะหลังจากพ้นประมาณ 40 ปีที่ผ่านมาเมื่อระหว่างปี 1954 และ 1961 นักวิจัยหลายคนได้รับการพัฒนาขั้นตอนที่เกี่ยวข้องและอุปกรณ์.
บางส่วนของข้อดีของการใช้เอนไซม์ตรึงมากกว่าเอนไซม์อิสระมีดังนี้:

(i ) เพราะผูกพันกับเมทริกซ์, เอนไซม์ตรึงมีเสถียรภาพที่ดีขึ้นในหลาย ๆ กรณี.

(ii) ประสิทธิภาพของเอนไซม์ตรึงจะดีกว่า.

(iii) เอนไซม์สามารถกู้คืนได้ในตอนท้ายของการเกิดปฏิกิริยาและสามารถนำมาใช้ซ้ำ นอกจากนี้ผลิตภัณฑ์ที่ประมวลผลไม่ได้ถูกปนเปื้อนด้วยเอนไซม์.

(iv) กิจวัตรบางส่วนของเอนไซม์ปฏิกิริยาที่ดีในรูปแบบตรึง.

ตัวอย่างเช่นปฏิกิริยาสามารถหยุดได้อย่างรวดเร็วโดยการเอาเอนไซม์จากสารละลายปฏิกิริยา ตรึงเอนไซม์จะดำเนินการภายใต้ภาวะที่ไม่รุนแรงและมีการควบคุมเพื่อให้เอนไซม์รักษาโครงสร้างในระดับอุดมศึกษาและสี่ของพวกเขาซึ่งเป็นสิ่งจำเป็นสำหรับกิจกรรมของพวกเขา เอนไซม์ตรึงเป็นที่ต้องการมากกว่าตรึงเซลล์หรือเนื้อเยื่อเนื่องจากพวกเขามีความจำเพาะสูงและผลผลิตผลิตภัณฑ์บริสุทธิ์.


เทคนิคการตรึง
วิธีการต่างๆที่พัฒนาขึ้นสำหรับตรึงเอนไซม์ที่อธิบายไว้ในส่วนนี้สามารถแบ่งได้เป็นดังต่อไปนี้ห้าประเภททั่วไป:
(i) การดูดซับ วิธีการ
(ii) โควาเลนต์วิธีการผูก
(iii) ข้ามวิธีการที่มีผลผูกพัน
(iv) วิธีการกักและ
(V) entrapping โดยไมโคร.

การปรับปรุงการทำงานของเอนไซม์ ...
'เอนไซม์เสถียรภาพ' เป็นหนึ่งในสาขาที่สำคัญที่สุดในพื้นฐานและประยุกต์ใช้เอนไซม์ ในเอนไซม์พื้นฐานก็คือความสัมพันธ์กันโดยเฉพาะอย่างยิ่งที่จะเข้าใจหลักการการรักษาเสถียรภาพของเอนไซม์แรกแจ่มชัดวิธีการและเหตุผลเอนไซม์สูญเสียกิจกรรมทางชีวภาพของพวกเขาแล้ว deriving สัมพันธ์ระหว่างโครงสร้างและความมั่นคงที่มีอยู่ในโมเลกุลของเอนไซม์ ในเอนไซม์ประยุกต์เป้าหมายที่สำคัญที่สุดคือเพื่อให้บรรลุสารที่มีประโยชน์โดย biocatalysis เอนไซม์เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาที่ดีในแง่ของการเร่งปฏิกิริยาและเฉพาะเจาะจงสูงที่มีความสามารถในการทำงานภายใต้ภาวะที่ไม่รุนแรง แต่พวกเขาจะไม่ได้เสมอตัวเร่งปฏิกิริยาที่เหมาะสำหรับการใช้งานจริงเพราะพวกเขาจะไม่แน่นอนโดยทั่วไปและพวกเขายับยั้งอย่างรวดเร็วผ่านกลไกหลาย ในการสั่งซื้อเพื่อเพิ่มเสถียรภาพของเอนไซม์หลายกลยุทธ์ได้รับการดำเนินการในปีที่ผ่านมา.

ใช้ในอุตสาหกรรมของเอนไซม์

อุตสาหกรรมสิ่งทอ
'Amylases' ที่แยกได้จากเชื้อแบคทีเรียเชื้อราตับอ่อนและมอลต์ที่ใช้ในอุตสาหกรรมสิ่งทอเป็นตัวแทนอ่อนสำหรับผ้าแป้ง