เอนไซม์ ACE2 ของมนุษย์ประกอบด้วยสองโดเมน อย่างแรกคือ<br>สังกะสี metallopeptidase โดเมนที่แสดงในรูปที่ 3 (สารตกค้าง 19–611) และ<br>โดเมน C terminus ที่สอง (สิ่งตกค้าง 612–740) โดเมนแรกคือ<br>42% เหมือนกับโดเมนที่สอดคล้องกันของมนุษย์ ACE ที่หนึ่ง<br>สังกะสี metallopeptidase โดเมนตั้งอยู่ใกล้ด้านล่างและด้านใดด้านหนึ่ง<br>ของแหวกไซต์ที่ใช้งานขนาดใหญ่ สังกะสีได้รับการประสานงานโดย His374, 378 ของเขา,<br>Glu402 และโมเลกุลน้ําเดี่ยว (ในโครงสร้างพื้นเมือง) ที่สอง<br>โดเมนเหมือนกับ collectrin ของมนุษย์ 48% โดเมน METALLOPEPTIDASE ACE2 แบ่งออกเป็นสองโดเมนย่อย (I และ II) ซึ่ง<br>เกิดขึ้นทั้งสองด้านของรอยแยกลึกยาวที่มีขนาด 40 Ᾰโดย<br>15Ᾰกว้าง25̴ Ᾰลึกมาก โดเมนย่อยตัวเร่งปฏิกิริยาจะเชื่อมต่อเฉพาะที่<br>พื้นของเว็บไซต์ที่ใช้งานแหวก<br>ในขั้นต้นการเทียบท่าอีกครั้งของ ligand ภายนอกหรือโคคริสตัลพื้นเมืองมี<br>ได้ดําเนินการสําหรับการตรวจสอบความถูกต้องของขั้นตอนการเทียบชิดขอบทั้งหมด<br>มั่นใจได้ถึงการทําซ้ําของ รวม 34 พฤกษเคมีของ<br>เป็นของ adenophora ได้รับการเทียบท่ากับ ACE2 มนุษย์. ตัวรับ-ลิแกนด์<br>การโต้ตอบได้บ่งชี้ว่าสารประกอบทั้งหมดที่ใช้สําหรับการเชื่อมต่อ<br>ขั้นตอนมีความสัมพันธ์ที่มีผลผูกพันอย่างมีนัยสําคัญในหมู่พวกเขาด้านบน 5 สูง<br>สารประกอบการให้คะแนนมีการระบุไว้ในตารางที่ 3<br>สารประกอบที่มีคะแนนสูง 5 อันดับแรกถูกนํามาพิจารณาสําหรับ<br>การวิเคราะห์รายละเอียดเพิ่มเติมตามตารางที่ 3 BODO ได้แสดงให้เห็นว่า<br>ความสัมพันธ์ที่มีผลผูกพันที่ดีที่สุดต่อตัวรับ ACE2 ของมนุษย์ที่มีการผูก<br>พลังงานของ − 8.7 กิโลแคลอรี/โมล พลังงานที่มีผลผูกพันนี้สูงกว่าพอดีที่ดีที่สุด<br>ความสัมพันธ์ที่มีผลผูกพัน (Hydroxychloroquine) ซึ่งคือ − 6.3 กิโลแคลอรี /
การแปล กรุณารอสักครู่..
