The objectives of the present study were to first covalently modify di การแปล - The objectives of the present study were to first covalently modify di ไทย วิธีการพูด

The objectives of the present study

The objectives of the present study were to first covalently modify different bovine milk proteins (α-lactalbumin, β-lactoglobulin, lactoferrin and sodium caseinate) using (−)-epigallocatechin-3-gallate (EGCG), then compare structural and functional properties between covalent and non-covalent protein–EGCG complexes and finally test the complexes with greater antioxidant potential in stabilizing a model β-carotene emulsion. Covalent modification of milk proteins with EGCG was testified by a reduction of free amino groups and free sulfhydryl groups as well as matrix-assisted laser desorption/ionization time-of-flight mass spectra (MALDI-TOF-MS). Furthermore, the proposed schematic formation pathway showed that milk proteins formed covalent complexes with EGCG dimers. Then structural and functional properties of covalent and non-covalent protein–EGCG complexes were analyzed. Covalent protein–EGCG complexes had higher denaturation temperatures than non-covalent ones. Besides, covalent protein–EGCG complexes exhibited much stronger antioxidant activity than the same amount of non-covalent ones. A comparison of interfacial concentration fraction of protein and EGCG in emulsions revealed that covalent protein–EGCG complexes exhibited better interfacial adsorption behavior and greater antioxidant potential than non-covalent ones in emulsion systems. Thus, research was then focused on testing covalent protein–EGCG complexes in a model β-carotene emulsion. Covalent protein–EGCG complexes significantly enhanced chemical stability of β-carotene in emulsions against heat treatment and ultraviolet (UV) light exposure. Given both physical and chemical stability of emulsions, the overall ability of covalent protein–EGCG complexes in stabilizing a model β-carotene emulsion followed the order: sodium caseinate > β-lactoglobulin > lactoferrin > α-lactalbumin.
0/5000
จาก: -
เป็น: -
ผลลัพธ์ (ไทย) 1: [สำเนา]
คัดลอก!
วัตถุประสงค์ของการศึกษาเป็นครั้งแรก ด้วยโปรตีนนมวัวที่แตกต่างกัน (α lactalbumin β-lactoglobulin, lactoferrin และโซเดียม caseinate) ใช้ (−) - epigallocatechin - 3 ปรับเปลี่ยน-gallate (EGCG), เปรียบเทียบคุณสมบัติโครงสร้าง และการทำงานระหว่างโควาเลนต์ และไม่โควาเลนต์โปรตีน – EGCG คอมเพล็กซ์ และทดสอบคอมเพล็กซ์ด้วยยิ่งมีศักยภาพในการรักษาเสถียรภาพอิมัลชันβ-แคโรทีนเป็นรุ่นสุดท้าย ปรับเปลี่ยนโควาเลนต์ของโปรตีนจากน้ำนมด้วย EGCG ถูกเบิกความ โดยการลดลงของกลุ่มอะมิโนที่ฟรี และกลุ่ม sulfhydryl ฟรี เป็นเลเซอร์เมทริกซ์ช่วยคายออก/ไอออไนซ์เวลาของเที่ยวบินมวลสเปกตรัม (MALDI TOF MS) นอกจากนี้ ก่อเสนอแผนผังทางเดินพบว่า โปรตีนจากน้ำนมเกิดขึ้นคอมเพล็กซ์โควาเลนต์กับ EGCG dimers แล้ว ถูกวิเคราะห์คุณสมบัติโครงสร้าง และการทำงานของโปรตีนไม่ใช่โควาเลนต์ และโควาเลนต์ – EGCG คอมเพล็กซ์ โควาเลนต์โปรตีน – EGCG คอมเพล็กซ์มีอุณหภูมิการแปรสภาพสูงกว่าคนที่ไม่ใช่โควาเลนต์ โควาเลนต์โปรตีน – EGCG คอมเพล็กซ์จัดแสดงอนุมูลมากแข็งแกร่งกว่ากันคนที่ไม่ใช่โควาเลนต์ การเปรียบเทียบเศษส่วนแรงความเข้มข้นของโปรตีนและ EGCG ในอิมัลชันเปิดเผยว่า โควาเลนต์โปรตีน – EGCG คอมเพล็กซ์จัดแสดงลักษณะการทำงานดูดซับแรงที่ดีกว่าและมากกว่าสารต้านอนุมูลอิสระมีศักยภาพมากกว่าคนที่ไม่ใช่โควาเลนต์ในระบบอิมัลชัน ดังนั้น วิจัยแล้วเน้นการทดสอบโควาเลนต์โปรตีน – EGCG คอมเพล็กซ์ในอิมัลชันβ-แคโรทีนเป็นแบบนี้ โควาเลนต์โปรตีน – EGCG คอมเพล็กซ์อย่างมีนัยสำคัญเพิ่มความคงตัวของβ-แคโรทีนในอิมัลชันกับความร้อนและแสงอัลตราไวโอเลต (UV) ให้มั่นคงทั้งทางกายภาพ และเคมีของสารแขวนลอย ความสามารถโดยรวมของคอมเพล็กซ์โควาเลนต์โปรตีน – EGCG ในเสถียรภาพอิมัลชันβ-แคโรทีนเป็นรูปแบบตามใบสั่ง: caseinate โซเดียม > β-lactoglobulin > lactoferrin > α-lactalbumin
การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 2:[สำเนา]
คัดลอก!
วัตถุประสงค์ของการศึกษาครั้งนี้จะเป็นครั้งแรก covalently ปรับเปลี่ยนโปรตีนนมวัวที่แตกต่างกัน (α-lactalbumin, β-lactoglobulin, lactoferrin และโซเดียมเคซิเนต) โดยใช้ (-) - epigallocatechin-3-gallate (EGCG) แล้วเปรียบเทียบคุณสมบัติโครงสร้างและการทำงานระหว่าง คอมเพล็กซ์โควาเลนต์และไม่ใช่โควาเลนต์โปรตีน EGCG และในที่สุดก็ทดสอบคอมเพล็กซ์ที่มีสารต้านอนุมูลอิสระที่มีศักยภาพมากขึ้นในการรักษาเสถียรภาพอิมัลชันรุ่นβแคโรทีน การปรับเปลี่ยนโควาเลนต์ของโปรตีนนมที่มีสาร EGCG ถูกเบิกความจากการลดลงของกลุ่มอะมิโนอิสระและกลุ่ม sulfhydryl ฟรีเช่นเดียวกับเมทริกซ์ช่วยเลเซอร์ desorption / ไอออนไนซ์เวลาของเที่ยวบินมวลสเปกตรัม A (MALDI-TOF-MS) นอกจากนี้เสนอทางเดินก่อแผนผังแสดงให้เห็นว่าโปรตีนนมโควาเลนต์คอมเพล็กซ์เกิดขึ้นกับ dimers EGCG แล้วคุณสมบัติโครงสร้างและการทำงานของคอมเพล็กซ์โควาเลนต์และไม่ใช่โควาเลนต์โปรตีน EGCG ถูกนำมาวิเคราะห์ โควาเลนต์คอมเพล็กซ์โปรตีน EGCG มีอุณหภูมิ denaturation สูงกว่าคนที่ไม่ใช่โควาเลนต์ นอกจากนี้โควาเลนต์คอมเพล็กซ์โปรตีน EGCG มีฤทธิ์ต้านอนุมูลอิสระที่แข็งแกร่งกว่าปริมาณที่เท่ากันของคนที่ไม่ใช่โควาเลนต์ การเปรียบเทียบความเข้มข้นส่วน interfacial ของโปรตีนและสาร EGCG ในอิมัลชันเปิดเผยว่าโควาเลนต์คอมเพล็กซ์โปรตีน EGCG แสดงพฤติกรรมการดูดซับ interfacial ที่ดีและมีศักยภาพในการต้านอนุมูลอิสระมากขึ้นกว่าคนที่ไม่ใช่โควาเลนต์ในระบบอิมัลชัน ดังนั้นการวิจัยได้เน้นเกี่ยวกับการทดสอบแล้วโควาเลนต์คอมเพล็กซ์โปรตีนสาร EGCG ในอิมัลชันรุ่นβแคโรทีน โควาเลนต์คอมเพล็กซ์โปรตีนที่เพิ่มขึ้นอย่างมีนัยสำคัญ EGCG เสถียรภาพทางเคมีของβแคโรทีนในอิมัลชันกับการรักษาความร้อนและรังสีอัลตราไวโอเลต (UV) แสง ได้รับทั้งความมั่นคงทางกายภาพและทางเคมีของอิมัลชันความสามารถโดยรวมของโควาเลนต์คอมเพล็กซ์โปรตีนสาร EGCG ในการรักษาเสถียรภาพรูปแบบβแคโรทีนอิมัลชันตามสั่ง: โซเดียม caseinate> β-lactoglobulin> lactoferrin> α-lactalbumin
การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 3:[สำเนา]
คัดลอก!
การศึกษาครั้งนี้มีจุดประสงค์เพื่อ 1 covalently ปรับเปลี่ยนโปรตีนนมวัวต่าง ( แอลฟาแลคตัลบูมินบีตา - แลคโตกลอบูลิน lactoferrin , และ , โซเดียมเคซีเนต ) การใช้ ( − ) - epigallocatechin-3-gallate ( EGCG ) แล้วเปรียบเทียบโครงสร้างและการทำงาน คุณสมบัติระหว่างการและไม่โควาเลนต์โปรตีนเชิงซ้อนและสุดท้ายทดสอบ– EGCG สารต้านอนุมูลอิสระที่มีศักยภาพในการนำสารประกอบเชิงซ้อน บีตา - แคโรทีนคงตัวแบบอิมัลชัน มณฑลอันฮุยของโปรตีนนมด้วย EGCG ให้การเป็นพยานการอุ้มสม และกลุ่ม sulfhydryl อิสระรวมทั้งเมทริกซ์ช่วยปลดปล่อยมวลสเปกตรัมครั้ง - ของ - เครื่องเลเซอร์ / ไอออไนเซชัน ( maldi-tof-ms ) นอกจากนี้ การเสนอแผนผังเส้นทางพบว่า สารประกอบโควาเลนต์โปรตีนนมขึ้นด้วย EGCG ิ . แล้วโครงสร้างและการทำงาน คุณสมบัติของโควาเลนต์และไม่ใช่โปรตีนเชิงซ้อน ( EGCG การวิเคราะห์ โควาเลนต์ ( EGCG สูงกว่าโปรตีนเชิงซ้อน ( อุณหภูมิเกินไม่ใช่โคเวเลนต์ที่ นอกจากนี้ โปรตีนเชิงซ้อน และการมีสารต้านอนุมูลอิสระ EGCG แข็งแกร่งมากขึ้นกว่าจำนวนเงินเดียวกันของกิจกรรมไม่โควาเลนต์ที่ การเปรียบเทียบระหว่างสัดส่วนของโปรตีนและ EGCG ในอิมัลชันพบว่า EGCG มีโปรตีนเชิงซ้อนและการดูดซับที่ดีระหว่างพฤติกรรมและสารต้านอนุมูลอิสระที่มีศักยภาพมากขึ้นกว่าคนที่ไม่โควาเลนต์ในระบบอิมัลชัน ดังนั้นการวิจัยจึงเน้นทดสอบการโปรตีนเชิงซ้อน ( EGCG บีตา - แคโรทีนในรูปแบบอิมัลชัน โปรตีนเชิงซ้อนที่เพิ่มขึ้นอย่างมีนัยสำคัญสำหรับ EGCG โควาเคมีเสถียรภาพของบีตา - แคโรทีนในอิมัลชันกับการรักษาความร้อนและรังสีอัลตราไวโอเลต ( UV ) เปิดรับแสง ให้ทั้งทางกายภาพและทางเคมีความคงตัวของอิมัลชัน ความสามารถโดยรวมของสารประกอบโควาเลนต์ EGCG ) โปรตีนในการรักษาเสถียรภาพรูปแบบบีตา - แคโรทีนสารตามคำสั่ง : โซเดียมเคซีเนต > บีตา - แลคโตกลอบูลิน > หัวใจ > แอลฟาแลคตัลบูมิน .
การแปล กรุณารอสักครู่..
 
ภาษาอื่น ๆ
การสนับสนุนเครื่องมือแปลภาษา: กรีก, กันนาดา, กาลิเชียน, คลิงออน, คอร์สิกา, คาซัค, คาตาลัน, คินยารวันดา, คีร์กิซ, คุชราต, จอร์เจีย, จีน, จีนดั้งเดิม, ชวา, ชิเชวา, ซามัว, ซีบัวโน, ซุนดา, ซูลู, ญี่ปุ่น, ดัตช์, ตรวจหาภาษา, ตุรกี, ทมิฬ, ทาจิก, ทาทาร์, นอร์เวย์, บอสเนีย, บัลแกเรีย, บาสก์, ปัญจาป, ฝรั่งเศส, พาชตู, ฟริเชียน, ฟินแลนด์, ฟิลิปปินส์, ภาษาอินโดนีเซี, มองโกเลีย, มัลทีส, มาซีโดเนีย, มาราฐี, มาลากาซี, มาลายาลัม, มาเลย์, ม้ง, ยิดดิช, ยูเครน, รัสเซีย, ละติน, ลักเซมเบิร์ก, ลัตเวีย, ลาว, ลิทัวเนีย, สวาฮิลี, สวีเดน, สิงหล, สินธี, สเปน, สโลวัก, สโลวีเนีย, อังกฤษ, อัมฮาริก, อาร์เซอร์ไบจัน, อาร์เมเนีย, อาหรับ, อิกโบ, อิตาลี, อุยกูร์, อุสเบกิสถาน, อูรดู, ฮังการี, ฮัวซา, ฮาวาย, ฮินดี, ฮีบรู, เกลิกสกอต, เกาหลี, เขมร, เคิร์ด, เช็ก, เซอร์เบียน, เซโซโท, เดนมาร์ก, เตลูกู, เติร์กเมน, เนปาล, เบงกอล, เบลารุส, เปอร์เซีย, เมารี, เมียนมา (พม่า), เยอรมัน, เวลส์, เวียดนาม, เอสเปอแรนโต, เอสโทเนีย, เฮติครีโอล, แอฟริกา, แอลเบเนีย, โคซา, โครเอเชีย, โชนา, โซมาลี, โปรตุเกส, โปแลนด์, โยรูบา, โรมาเนีย, โอเดีย (โอริยา), ไทย, ไอซ์แลนด์, ไอร์แลนด์, การแปลภาษา.

Copyright ©2025 I Love Translation. All reserved.

E-mail: