Food allergens are considered to be

Food allergens are considered to be able to exert systemic allergic
reactions only after they have been absorbed through the intestinal
mucosa (Astwood, Leach, & Fuchs, 1996). As a result, the
resistance of the IgE binding capacity of an allergen towards digestion
in the human gastro-intestinal tract is considered an important
factor. Heat processing may affect the digestibility of a
protein. Taking into account that most foods are being consumed
after some kind of heat processing, the digestibility of pre-heated
allergens is an important characteristic as well.
The most important foods and food raw materials causing allergic
reactions are cow’s milk, eggs, soy, wheat, peanuts, tree nuts,
fish, and shellfish. Brazil nuts, belonging to this group of foods
and food raw materials, are the seeds of Bertholletia excelsa HBK.
The nuts can be eaten both raw and roasted (Clark, 2002) and
are also used as an ingredient in foods like bakery products (Clemente,
Chambers, Lodi, Nicoletti, & Brett, 2004). Allergic reactions
in response to Brazil nut consumption can be very severe and even
life threatening (Ewan, 1996). The most important allergen from
these nuts, Ber e 1, is a member of the seed storage albumin group
(Pastorello et al., 1998).
Seed storage albumins usually are products of multigene families.
For Ber e 1, so far, 6 different isoforms have been identified
(NCBI accession numbers gi/839533, gi/384327, gi/112754, gi/
99609, gi/384326, and gi/81557) (Moreno et al., 2004). Ber e 1 is
synthesized as a 18 kDa polypeptide, which is post-translationally
processed into a 12 kDa polypeptide. This polypeptide is subsequently
processed into two polypeptides of approximately 9 and
3 kDa, linked together by 4 disulfide bridges (Altenbach, Pearson,
& Sun, 1992). The protein contains 30–47% a-helices, depending
on the isoform (Moreno et al., 2004; van Boxtel et al., 2006). One
immunodominant conformational epitope has been identified on
the large polypeptide of the protein. The epitope corresponds to
amino acids 26–63 of the large polypeptide of the protein (Swissprot
accession number P04403), which comprises a helix-turn-helix
conformation. When unfolded, this epitope binds at least four
times less IgE compared with its folded couterpart. Besides the
immunodominant conformational epitope, a linear epitope has
been identified on the small polypeptide of Ber e 1, corresponding
to amino acids 7–20 (QMQRQQMLSHCRMY) (Alcocer et al., 2004).
The denaturation temperature of Ber e 1 has been determined
at pH 2.0 to be approximately 83 C. The denaturation temperature
of Ber e 1 at neutral pH is expected to be higher than 110 C as no
change in transition was observed upon heating to 110 C (Koppelman
et al., 2004). Ber e 1, when subjected to in vitro peptic hydrolysis,
is cleaved into peptides ranging in molecular mass from

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

สารก่อภูมิแพ้อาหารจะถือว่าได้ระบบจะแพ้ปฏิกิริยาหลังจากที่พวกเขาถูกดูดซึมผ่านลำไส้นี้เท่านั้นmucosa (Astwood ลีช & ฟุคส์ 1996) ดังนั้น การต้านทานกำลังผูก IgE ของ allergen มีต่อการย่อยอาหารในบุคคลงดถือว่ามีความสำคัญปัจจัยการ ประมวลผลความร้อนอาจส่งผลกระทบต่อ digestibility ของการโปรตีน คำนึงว่า อาหารส่วนใหญ่จะถูกใช้หลังบางชนิดของการประมวลผลความร้อน digestibility ของล่วงหน้าร้อนสารก่อภูมิแพ้จะมีลักษณะสำคัญเหมือนกันอาหารที่สำคัญที่สุดและอาหารดิบก่อให้เกิดภูมิแพ้ปฏิกิริยาที่มีนมวัว ไข่ ถั่วเหลือง ข้าวสาลี ถั่ว ต้น ถั่วปลา และหอย ถั่วบราซิล ของอาหารกลุ่มนี้และอาหารดิบ มีเมล็ดพันธุ์ของ Bertholletia excelsa HBKถั่วสามารถกินได้ทั้งดิบ และอบ (Clark, 2002) และนอกจากนี้ยังใช้เป็นส่วนผสมในอาหารเช่นผลิตภัณฑ์เบเกอรี่ (คลีเมนเต้แชมเบอร์ส โรงเรียนโลดี้ Nicoletti และ เบรตต์ 2004) แพ้ในถั่วบราซิล ใช้ได้รุนแรงมาก และแม้ชีวิตที่คุกคาม (ยวน 1996) Allergen สำคัญจากถั่วเหล่านี้ อีเบอร์ 1 เป็นสมาชิกของกลุ่ม albumin เก็บเมล็ด(Pastorello et al., 1998)Albumins เก็บเมล็ดจะเป็นผลิตภัณฑ์ของครอบครัว multigeneอีเบอร์ 1 ฉะนี้ isoforms 6 แตกต่างกันได้รับการระบุ(หมายเลขทะเบียน NCBI gi/839533, gi/384327, gi/112754 จิ /99609, gi/384326 และ gi/81557) (Moreno et al., 2004) เบอร์ 1 เป็นสังเคราะห์เป็น polypeptide 18 kDa ซึ่งเป็น post-translationallyประมวลผลเป็น polypeptide 12 kDa เป็น polypeptide นี้ในเวลาต่อมารูปเปปไทด์สองประมาณ 9 และ3 kDa เชื่อมโยงกัน 4 สะพานไดซัลไฟด์ (Altenbach เพียร์สันและดวงอาทิตย์ 1992) โปรตีนประกอบด้วย 30-47% เป็น-helices ขึ้นอยู่กับบน isoform (Moreno et al., 2004; van Boxtel และ al., 2006) หนึ่งมีการระบุ immunodominant conformational epitope ในpolypeptide ใหญ่ของโปรตีน Epitope สอดคล้องกับกรดอะมิโน 26-63 ของ polypeptide ใหญ่โปรตีน (Swissprotทะเบียนหมายเลข P04403), ซึ่งประกอบด้วยเกลียวเปิดเกลียวconformation เมื่อกางออก epitope นี้ binds น้อยสี่เวลาน้อยกว่า IgE เมื่อเทียบกับของ couterpart พับ สำรองห้องพักimmunodominant conformational epitope, epitope เชิงเส้นได้การระบุใน polypeptide เล็กของอีเบอร์ 1 สอดคล้องกันให้กรดอะมิโน 7 – 20 (QMQRQQMLSHCRMY) (Alcocer et al., 2004)การกำหนดอุณหภูมิ denaturation อีเบอร์ 1ที่ค่า pH 2.0 จะ ประมาณ 83 ค Denaturation อุณหภูมิของ Ber อี 1 ที่ค่า pH เป็นกลางคาดว่าจะสูงกว่า 110 C เป็นไม่มีเปลี่ยนแปลงที่สังเกตเมื่อความร้อนถึง 110 C (Koppelmanร้อยเอ็ด al., 2004) อีเบอร์ 1 เมื่อการเพาะเลี้ยง peptic ไฮโตรไลซ์แหวกไปถึงมวลโมเลกุลจากเปปไทด์ < 1kDa ประมาณ 6.5 ส่วน 6.5 kDa อยู่ภูมิภาคในที่นี้ immunodominant conformational IgE epitope (Alcocerร้อยเอ็ด al., 2004) allergen เป็นอยู่ (Moreno เมลลอน วิก คัมบอตทริลล์ และโรงงานผลิต 2005) เมื่อลด เพปไทด์ 6.5 kDa นี้dissociates เป็นเปปไทด์ที่มีขนาดเล็กกว่าประมาณ 3 kDa มันควรตั้งข้อสังเกตว่า หลังจากสองชั่วโมงของการย่อยอาหาร peptic ซึ่งเป็น0308-8146 / $ - ดูหน้าเรื่อง 2008 Elsevier จำกัด สงวนลิขสิทธิ์ทั้งหมดเป็นเวลาเฉลี่ยส่งต่อในกระเพาะอาหาร (Untersmayr และเจนเซน--Jarolim, 2006) และโดยทั่วไปใช้เวลาสูงสุดของเพพซินการย่อยอาหารในการทดสอบเครื่องมือ (Eiwegger และ al., 2006 Fu, Abbott& Hatzos, 2002 Moreno et al., 2005 Boxtel รถตู้ van den BroekKoppelman, & Gruppen, 2007), ประมาณ 25% ของโปรตีนยังคงเหมือนเดิม (Moreno et al., 2005) ดังนั้น จะถือว่าว่า กำลังผูก IgE อีเบอร์ 1 (บางส่วน) ยังคงอยู่หลังจาก pepticย่อยอาหาร (Moreno et al., 2005)ภายใต้เงื่อนไขเดียวกัน ย่อยอาหาร peptic ของลดลง และอี Ber alkylated 1 เปรียบเทียบกับอีแม่เบอร์ 1 ผลลัพธ์ในการย่อยสลายอย่างรวดเร็วกับสมบูรณ์การสูญหายของเปปไทด์เช่นเดิมภายใน 30 s (Koppelman et al., 2004) โครงสร้างการเสถียรภาพของโปรตีนดั้งเดิมจึงดูเหมือนว่าจะ ปกป้องโปรตีนจาก peptic ย่อยอาหารผลของความร้อนเกิด denaturation บนโครงสร้าง และไม่ทราบว่า digestibility อีเบอร์ 1 ดังนั้น จุดมุ่งหมายของเราการวิจัยคือเพื่อ ศึกษาพฤติกรรม denaturation อีเบอร์ 1 ในรายละเอียดเพิ่มเติม การประเมินว่าสามารถประมวลผลความร้อนก่อให้เกิดการเปลี่ยนแปลงใน digestibility ของโปรตีน และดังนั้นจึงการเปลี่ยนแปลงในการผลิตรวมของ IgE หลังจากย่อยอาหาร

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

สารก่อภูมิแพ้อาหารได้รับการพิจารณาเพื่อให้สามารถออกแรงแพ้ระบบ
ปฏิกิริยาเท่านั้นหลังจากที่พวกเขาได้รับการดูดซึมผ่านลำไส้
เยื่อเมือก (Astwood กรองและ Fuchs, 1996) เป็นผลให้
ความต้านทานของกำลังการผลิตที่มีผลผูกพัน IgE ของสารก่อภูมิแพ้ที่มีต่อการย่อยอาหาร
ในระบบทางเดินอาหารของมนุษย์ได้รับการพิจารณาที่สำคัญ
ปัจจัย การประมวลผลความร้อนอาจส่งผลกระทบต่อการย่อยของ
โปรตีน คำนึงว่าอาหารส่วนใหญ่จะถูกใช้
ตามชนิดของการประมวลผลความร้อนบางส่วนย่อยของก่อนอุ่น
สารก่อภูมิแพ้เป็นลักษณะสำคัญเช่นกัน.
อาหารที่สำคัญที่สุดและอาหารวัตถุดิบที่ก่อให้เกิดอาการแพ้
ปฏิกิริยาเป็นนมวัวไข่ถั่วเหลืองข้าวสาลี , ถั่วลิสง, ถั่วต้นไม้,
ปลาและหอย ถั่วบราซิลอยู่ในกลุ่มนี้ของอาหาร
และอาหารวัตถุดิบมีเมล็ดของ Bertholletia excelsa HBK.
ถั่วสามารถรับประทานได้ทั้งดิบและคั่ว (คลาร์ก, 2002) และ
ยังใช้เป็นส่วนผสมในอาหารเช่นผลิตภัณฑ์เบเกอรี่ (เคล ,
ให้เช่าโล Nicoletti และเบร็ท 2004) เกิดอาการแพ้
ในการตอบสนองต่อการบริโภคถั่วบราซิลได้อย่างรุนแรงและแม้
อันตรายถึงชีวิต (อีแวน, 1996) สารก่อภูมิแพ้ที่สำคัญที่สุดจาก
ถั่วเหล่านี้อีเบอร์ 1 เป็นสมาชิกของกลุ่มอัลบูมิเก็บรักษาเมล็ดพันธุ์
(Pastorello et al., 1998).
การเก็บรักษาเมล็ดพันธุ์ลบูมินมักจะเป็นผลิตภัณฑ์ของครอบครัว multigene.
สำหรับอีเบอร์ 1 เพื่อให้ห่างไกล 6 ที่แตกต่างกัน ไอโซฟอร์มได้รับการระบุ
(NCBI หมายเลขภาคยานุวัติ Gi / 839533, กูเกิล / 384327, กูเกิล / 112754, กูเกิล /
99609, กูเกิล / 384,326 และกูเกิล / 81557) (เรโน et al., 2004) อีเบอร์ 1 จะ
สังเคราะห์เป็น polypeptide 18 กิโลดาลตันซึ่งเป็นโพสต์ translationally
แปรรูปเป็น polypeptide 12 กิโลดาลตัน polypeptide นี้ต่อมา
แปรรูปเป็นสอง polypeptides ประมาณ 9 และ
3 กิโลดาลตันเชื่อมโยงเข้าด้วยกันโดย 4 สะพานซัลไฟด์ (Altenbach, เพียร์สัน
& Sun, 1992) โปรตีนที่มี 30-47% เอนริเก้-ขึ้นอยู่
บนไอโซฟอร์ม (โมเรโน, et al, 2004;.. รถตู้ Boxtel et al, 2006) หนึ่ง
epitope โครงสร้าง immunodominant ได้รับการยืนยันใน
polypeptide ขนาดใหญ่ของโปรตีน epitope สอดคล้องกับ
กรดอะมิโน 26-63 ของโปรตีนที่มีขนาดใหญ่ของโปรตีน (SwissProt
ภาคยานุวัติจำนวน P04403) ซึ่งประกอบด้วยเกลียวเปิดเกลียว
โครงสร้าง เมื่อคลี่ epitope นี้ผูกอย่างน้อยสี่
ครั้งน้อย IgE เมื่อเทียบกับ couterpart พับของมัน นอกจากนี้
โครงสร้าง immunodominant epitope, epitope เชิงเส้นได้
รับการระบุใน polypeptide ขนาดเล็กของ e เบอร์ 1 สอดคล้อง
กรดอะมิโน 7-20 (QMQRQQMLSHCRMY) (Alcocer et al., 2004).
อุณหภูมิ denaturation ของ e เบอร์ 1 ได้รับการพิจารณา
ที่ pH 2.0 จะอยู่ที่ประมาณ 83 องศาเซลเซียส อุณหภูมิ denaturation
ของอีเบอร์ 1 ที่ pH เป็นกลางที่คาดว่าจะสูงกว่า 110 องศาเซลเซียสเป็นไม่มี
การเปลี่ยนแปลงในการเปลี่ยนแปลงก็สังเกตเห็นความร้อนถึง 110 องศาเซลเซียส (Koppelman
et al., 2004) อีเบอร์ 1 เมื่อยัดเยียดให้ในหลอดทดลองการย่อยสลายในกระเพาะอาหาร,
ถูกตัดออกเป็นเปปไทด์ตั้งแต่ในมวลโมเลกุลจาก <1 ถึง
ประมาณ 6.5 กิโลดาลตัน ส่วน kDa 6.5 ที่มีอยู่ในภูมิภาค
ซึ่งใน epitope IgE โครงสร้าง immunodominant (Alcocer
et al., 2004) ของสารก่อภูมิแพ้ตั้งอยู่ (โมเรโนเมลลอนวิคแฮม
Bottrill และมิลส์, 2005) เมื่อลดลงนี้เปปไทด์ 6.5 กิโลดาลตัน
dissociates เป็นเปปไทด์ขนาดเล็กกว่าประมาณ 3 กิโลดาลตัน มัน
ควรจะตั้งข้อสังเกตว่าหลังจากสองชั่วโมงของการย่อยอาหารในกระเพาะอาหารซึ่งเป็น
0308-8146 / $ - เห็นหน้าเรื่อง? . 2008 เอลส์ จำกัด สงวนลิขสิทธิ์
ถือว่าเป็นเวลาที่กระเพาะอาหารการขนส่งเฉลี่ย (Untersmayr & Jensen-
Jarolim, 2006) และใช้เป็นเวลาสูงสุดของ
การย่อยอาหารเปปซินในการทดสอบในหลอดทดลอง (Eiwegger, et al, 2006;. Fu, แอ็บบอท
และ Hatzos 2002; โมเรโน, et al, 2005;. รถตู้ Boxtel แล้วรถตู้ Broek,
Koppelman และ Gruppen 2007) ประมาณ 25% ของโปรตีน
ก็ยังคงเหมือนเดิม (โมเรโน, et al, 2005). ดังนั้นมันจะสันนิษฐาน
ว่า IgE จุผูกพันของ e เบอร์ 1 (บางส่วน) ยังคงอยู่หลังจากที่กระเพาะอาหาร
ย่อยอาหาร (เรโน et al., 2005).
ภายใต้เงื่อนไขเดียวกันการย่อยอาหารในกระเพาะอาหารของที่ลดลงและ
อัลคีเลตอีเบอร์ 1 เมื่อเทียบกับพื้นเมืองอีเบอร์ 1 ส่งผลในการย่อยสลายอย่างรวดเร็ว
กับการหายตัวไปที่สมบูรณ์ของ polypeptides เหมือนเดิม
ภายใน 30 วินาที (Koppelman et al., 2004) โครงสร้าง
ความมั่นคงของโปรตีนพื้นเมืองจึงดูเหมือนว่าจะปกป้องโปรตีน
จากการย่อยในกระเพาะอาหาร.
ผลกระทบของการสูญเสียสภาพธรรมชาติความร้อนที่เกิดขึ้นกับโครงสร้างและ
การย่อยได้ของ e เบอร์ 1 ยังไม่ทราบ ดังนั้นจุดมุ่งหมายของเรา
คือการวิจัยเพื่อศึกษาพฤติกรรมสูญเสียสภาพธรรมชาติของอีเบอร์ 1 ใน
รายละเอียดมากขึ้นเพื่อที่จะประเมินว่าการประมวลผลความร้อนอาจ
ทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงในการย่อยของโปรตีนและจึง
มีการเปลี่ยนแปลงใน IgE ของกำลังการผลิตที่มีผลผูกพันหลังจากการย่อยอาหาร

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

สารก่อภูมิแพ้อาหารถือว่าสามารถออกแรงปฏิกิริยาแพ้
ระบบเพียงหลังจากที่พวกเขาถูกดูดซึมผ่านเยื่อบุลำไส้
( Astwood , กรอง &ฟุชส์ , 1996 ) เป็นผลให้ ,
ต้านทานของ IgE ผูกความจุของสารก่อภูมิแพ้ต่อการย่อยอาหาร
ในระบบทางเดินอาหารของมนุษย์ระบบลำไส้ถือเป็นปัจจัยที่สำคัญ

การประมวลผลความร้อนอาจส่งผลกระทบต่อการย่อยได้ของ
โปรตีนพิจารณาว่าอาหารส่วนใหญ่จะถูกผลาญ
หลังจากบางชนิดของการประมวลผลความร้อน สัมประสิทธิ์การย่อยได้ของก่อนอุ่น
allergens เป็นคุณลักษณะที่สำคัญเช่นกัน
สำคัญที่สุดอาหารและอาหารดิบ
ปฏิกิริยาที่ก่อให้เกิดการแพ้นมวัว ไข่ ถั่วเหลือง ข้าวสาลี ถั่ว , ต้นไม้
ปลา และถั่ว หอยเชลล์ ถั่วบราซิล , ที่เป็นของกลุ่มของอาหาร
อาหารและวัตถุดิบคือเมล็ดพันธุ์แห่ง bertholletia กเซลซ่าดง .
ถั่ว สามารถรับประทานได้ทั้งดิบและคั่ว ( Clark , 2002 )
ยังใช้เป็นส่วนผสมในอาหาร เช่น ผลิตภัณฑ์เบเกอรี่ ( คลาเมนเต
Chambers , Lodi , Nicoletti & , เบร็ท , 2004 )
ปฏิกิริยาแพ้ในการตอบสนองต่อการบริโภคถั่วบราซิลสามารถรุนแรงมากและชีวิตแม้
ขู่ ( อีวาน , 1996 ) สารก่อภูมิแพ้ที่สำคัญที่สุดจาก
ถั่วเหล่านี้ เบอร์ E 1เป็นสมาชิกของกลุ่มเมล็ดพันธุ์อัลบูมิน
( pastorello et al . , 1998 ) สารแอลบูมินกระเป๋า
เมล็ดมักจะเป็นผลิตภัณฑ์ของครอบครัว multigene .
สำหรับเบอร์ E 1 ดังนั้นไกล , ไอโซฟอร์มที่แตกต่างกัน 6
( ncbi ภาคยานุวัติได้ระบุตัวเลข GI / 839533 GI / 384327 GI / 112754 GI /
99609 GI / 384326 และกี / 81557 ) ( Moreno et al . , 2004 ) เบอร์ 1 เป็น e
การสังเคราะห์ polypeptide 18 กิโลดาลตัน ซึ่งเป็น translationally
โพสต์แปรรูปเป็น polypeptide 12 กิโลดาลตัน พอลิเพปไทด์นี้ในภายหลัง
ประมวลผลออกเป็นสองชนิดประมาณ 9
3 kDa เชื่อมกันด้วยสะพาน 4 ไดซัลไฟด์ ( altenbach Pearson
& , ดวงอาทิตย์ , 1992 ) โปรตีนประกอบด้วย 30 a-helices – 47 % ขึ้นอยู่กับ
ในไอโซฟอร์ม ( Moreno et al . , 2004 ; รถตู้ Boxtel et al . , 2006 ) หนึ่ง
immunodominant โครงสร้างไวรัสได้รับการระบุใน
โดย polypeptide ขนาดใหญ่ของโปรตีน ไวรัสที่สอดคล้องกับ
กรดอะมิโน 26 – 63 ของ polypeptide ขนาดใหญ่ของโปรตีน ( swissprot
เปลี่ยนเบอร์ p04403 ) ซึ่งประกอบด้วยเกลียวเกลียว
เปลี่ยนโครงสร้าง เมื่อกางออกไวรัสนี้ผูกอย่างน้อยสี่
ครั้งน้อยกว่า IgE เปรียบเทียบกับของพับ couterpart . นอกจาก
immunodominant โครงสร้างไวรัส , ไวรัส
เส้นได้ถูกระบุบนพอลิเปปไทด์ขนาดเล็กของเบอร์อี 1 ที่
กรดอะมิโน 7 20 – ( qmqrqqmlshcrmy ) ( Alcocer et al . , 2004 ) .
( อุณหภูมิของเบอร์ E 1 ถูกกำหนด
ที่ pH 2.0 จะอยู่ที่ประมาณ 83  C .
( อุณหภูมิของเบอร์ E 1 ที่ pH เป็นกลาง คือ คาดว่าจะสูงกว่า 110  C เป็น
เปลี่ยนเปลี่ยนเป็นสังเกตเมื่อความร้อนถึง 110  C ( koppelman
et al . ,2004 ) เบอร์ E 1 เมื่อถูกในหลอดทดลอง และไฮโดร
คือเป็นเปปไทด์ตั้งแต่ในระดับโมเลกุลของมวลจาก < 1

ประมาณ 6.5 กิโลดาลตัน ที่ 6.5 กิโลดาลตันส่วนที่อยู่ภูมิภาค
ซึ่งไวรัสใน immunodominant IgE ( Alcocer
et al . , 2004 ) ของ allergen ตั้งอยู่ ( Moreno , ออกแบบวิคแฮม
bottrill & , โรงสี , 2005 ) เมื่อลด , 6.5 กิโล เปปไทด์
dissociates เป็นเปปไทด์ขนาดเล็กกว่าประมาณ 3 กิโลดาลตัน มัน
ควรจะสังเกตว่าหลังจากสองชั่วโมงของการย่อยอาหาร และ ซึ่งเป็น 0308-8146 /
$ - เห็นหน้าจากเรื่อง  2008 จำกัด สิทธิสงวน
ถือว่าเป็นค่าเฉลี่ยเวลาขนส่งในกระเพาะอาหาร ( untersmayr &เจนเซ่น -
jarolim , 2006 ) และโดยทั่วไปใช้เวลาสูงสุดของการย่อยอาหารเอนไซม์เปปซินในการทดสอบหลอด
( eiwegger et al . , 2006 ; ฟูAbbott ,
& hatzos , 2002 ; Moreno et al . , 2005 ; รถตู้ Boxtel ฟาน เดน บอ ์ koppelman
, , & GRUPPEN 2007 ) ประมาณ 25% ของโปรตีน
ยังคงเหมือนเดิม ( Moreno et al . , 2005 ) ดังนั้น จึงสันนิษฐานว่า IgE ผูก
ความจุเบอร์ E 1 ( บางส่วน ) ยังคงอยู่หลังจากการย่อยและ
( Moreno et al . , 2005 ) .
ภายใต้เงื่อนไขเดียวกัน และย่อยอาหารลดลง และ alkylated เบอร์ E
1เทียบกับพื้นเมืองเบอร์ E 1 , ผลในการเสื่อมสภาพอย่างรวดเร็ว
กับการหายตัวไปของโปรตีนที่สมบูรณ์ครบถ้วน
ภายใน 30 วินาที ( koppelman et al . , 2004 ) เสถียรภาพของโครงสร้างของโปรตีนพื้นเมืองจึง
ดูเหมือนจะปกป้องโปรตีนจากการย่อยสลายและ
.
ผลของความร้อนที่มีต่อโครงสร้างและ
( E 1 การย่อยได้ของเบอร์ไม่รู้จัก ดังนั้น จุดมุ่งหมายของเรา
การวิจัยมีวัตถุประสงค์เพื่อศึกษาพฤติกรรมของเบอร์ 1 ( e
รายละเอียดเพิ่มเติม เพื่อประเมินว่าสามารถก่อให้เกิดการเปลี่ยนแปลงการประมวลผลความร้อน
ในการย่อยโปรตีน และการเปลี่ยนแปลงของ IgE ผูกพันงบ
ความจุหลังการย่อยอาหาร