. Consequently, the search for newp

. Consequently, the search for new
potential milk clotting enzymes from plants still continues, i.e.,
in order to make these industrially useful and match the increasing
global demand for diversified and good quality cheese production Ginger rhizomes contain protease enzymes, GP-I and GP-II,
which were first isolated b later separated ginger proteases into three fractions by
IEF, following which the 3-D structure of GP-II was elucidated by
X-ray crystallography As a consequence, the
complete amino acid sequence for GP-II and about 98% of the amino
acid sequence for GP-I have been determined. Ginger proteases
are cysteine proteases (EC 3.4.22) and belong to the papain (C1)
super family Papain, ficin, bromelain,
and actinidin are some of the examples of cysteine proteases isolated
from different plant parts. These peptidases are synthesized
as zymogens or inactive precursors with signal peptides and with
an N-terminal propeptide region, and activated through the proteolytic
cleavage and then separation of the N-terminal fragment or
pro-region from the enzyme Papain-type cysteine
proteolytic enzymes have putative biological functions in
storage protein breakdown

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

. ดังนั้น การค้นหาใหม่นมการแข็งตัวของเอนไซม์จากพืชยังคงยังคง เช่นเพื่อทำให้เหล่านี้ซึ่งมีประโยชน์ และตรงกับการเพิ่มขึ้นอุปสงค์ทั่วโลกสำหรับการผลิตเนยแข็งหลากหลาย คุณภาพดี เหง้าขิงประกอบด้วยเอนไซม์โปรติเอส GP-I และ GP IIที่มี b แยกแรกภายหลังแยกออกขิงโปรตีเอสเป็นเศษสามส่วนโดยIEF ต่อซึ่งโครงสร้าง 3 มิติของ GP II ถูกอธิบายโดยผลิกศาสตร์ x-ray เป็นผล การเสร็จสิ้นลำดับกรดอะมิโน สำหรับ GP II และประมาณ 98% ของอะมิโนลำดับกรดสำหรับ GP-ฉันมีกำหนด โปรตีเอสขิงมีโปรตีเอส cysteine (EC 3.4.22) และสมาชิกของพาเพอิน (C1)ครอบครัวซูเปอร์เอนไซม์ปาเปน ficin, bromelainและ actinidin มีตัวอย่างของแยกโปรตีเอส cysteineจากชิ้นส่วนของพืชที่แตกต่างกัน มีสังเคราะห์เหล่านี้ peptidaseszymogens หรือสารตั้งต้นไม่ได้ใช้งาน กับสัญญาณเปปไทด์ และบริเวณ propeptide ขั้ว N และเปิดใช้งานผ่านการย่อยโปรตีนความแตกแยก และแยกส่วนขั้ว N หรือภูมิภาคระดับมืออาชีพจาก cysteine เอนไซม์พาเพอินชนิดเอนไซม์ที่ย่อยโปรตีนมีฟังก์ชั่นทางชีวภาพ putative ในสลายโปรตีนเก็บ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

. ดังนั้นการค้นหาใหม่
ที่มีศักยภาพเอนไซม์นมแข็งตัวจากพืชยังคงดำเนินต่อคือ
เพื่อที่จะทำให้เหล่านี้มีประโยชน์ในอุตสาหกรรมและตรงกับการเพิ่ม
ความต้องการทั่วโลกสำหรับความหลากหลายและมีคุณภาพดีผลิตชีสเหง้าขิงมีเอนไซม์โปรติเอส, GP-I และ GP-II ,
ซึ่งถูกแยกแรก B ภายหลังแยกโปรตีเอสขิงเป็นสามเศษส่วนโดย
IEF ตามที่โครงสร้าง 3 มิติของ GP-II ได้รับการอธิบายโดย
X-ray ผลึกเป็นผลที่
สมบูรณ์ลำดับกรดอะมิโน GP-II และประมาณ 98 % ของอะมิโน
กรดสำหรับ GP-ฉันได้รับการพิจารณา โปรตีเอสขิง
มีโปรตีเอส cysteine ​​(EC 3.4.22) และอยู่ในปาเปน (C1)
ซุปเปอร์ครอบครัว Papain, ficin, Bromelain,
และ actinidin เป็นบางตัวอย่างของโปรตีเอส cysteine ​​ที่แยก
จากส่วนต่างๆของพืชที่แตกต่างกัน peptidases เหล่านี้มีการสังเคราะห์
เป็น zymogens หรือสารตั้งต้นที่ใช้งานกับเปปไทด์สัญญาณและ
ภูมิภาค propeptide N-terminal, และเปิดใช้งานผ่านโปรตีน
แตกแยกแล้วแยกชิ้นส่วน n- ขั้วหรือ
Pro-region จากเอนไซม์ปาเปนประเภท cysteine
​​เอนไซม์โปรตีนมี การทำงานทางชีวภาพสมมุติใน
การจัดเก็บสลายโปรตีน