Changes in protein extractability,

Changes in protein extractability, protein solubility and TCA-
soluble peptides
Extractability of camel meat protein during refrigerated storage
is shown in Fig. 3. Extraction of proteins was carried out in 5% NaCl
as an extraction solvent. Extraction of myofibrillar proteins,
commonly called salt-soluble proteins, is crucial in manufacturing
of further processed meat products such as frankfurters and
bologna. Once extracted, these proteins serve as emulsifying
agents in meat batter and contribute to emulsion stability and play
an important role during processing of restructured meat products
(Hultin et al., 1995).
Extractability of camel meat proteins did not changed
significantly during the first 6 day of storage (P > 0.05). Thereafter,
an increase in protein extractability was noticed up to day 9 of
storage (P < 0.05). During the early period of storage, myofibrillar
protein could apparently form an insoluble fraction due to
denaturation that accounts for the lower protein solubility and
thus extractability (Leelapongwattana et al., 2005). Degradation of
myofibrillar proteins, commonly called salt-soluble proteins,
during the extended storage period might have resulted in high
extraction of total protein. Extractability behaviour of proteins
from camel meat has not been reported before. The amount of
protein extracted will play an important role in the performance of
its functional properties.
Solubility of protein is one of the most important physico-
chemical property through which protein performs its different
functional properties like emulsifying, foaming, gelling (Kristins-
son and Rasco, 2000). In the present study, solubility of camel meat
protein on day 0 was 9.4 mg/g of sample and it increased to
12.6 mg/g on 9 days of storage (P < 0.05) (Fig.3(a)). The increase in
protein solubility with increase in storage time might have
resulted in higher values for protein extractability. The protein
solubility changes were due to myofibrillar protein degradation.
Protein solubility is used as an indicator of protein denaturation,
and low protein solubility indicated a high extent of protein
denaturation (Joo et al., 1999).
Changes in TCA-soluble peptides in camel meat sample during
9 days of refrigerated storage are shown in Fig. 3(b). TCA-soluble
peptides showed a sharp increase throughout 9 days of refrigerat-
ed storage (P < 0.05), suggesting the autolytic degradation of meat
protein resulting in the release of peptides. This indicates that
endogenous enzymes were active enough during the refrigerated
storage to cause the breakdown of proteins to peptides. The action
of proteolytic enzymes such as calpains and cathepsins on the
myofibrillar protein fraction results in the production of protein
fragments like that of TCA-soluble peptides. TCA-soluble peptide has been used as the index for the protein degradation of muscle
food (Benjakul et al., 1997)

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

การเปลี่ยนแปลงใน extractability โปรตีน โปรตีนละลาย และ TCA-เปปไทด์ที่ละลายน้ำได้Extractability เนื้ออูฐโปรตีนระหว่างการเก็บรักษาตู้เย็นแสดงในรูปที่ 3 การสกัดโปรตีนถูกดำเนินการ 5% NaClเป็นตัวทำละลายสกัด การสกัดโปรตีน myofibrillarเรียกเกลือละลายโปรตีน เป็นส่วนสำคัญในการผลิตของการประมวลผลผลิตภัณฑ์เนื้อสัตว์เช่น frankfurters และโบโลญา เมื่อแยก เป็นสกัดโปรตีนเหล่านี้ในเนื้อแป้ง และชั่นเสถียรภาพ และเล่นมีบทบาทสำคัญในระหว่างการประมวลผลของผลิตภัณฑ์เนื้ออย(Hultin et al. 1995)Extractability ของโปรตีนเนื้ออูฐไม่ไม่เปลี่ยนsignificantly ในช่วงแรก 6 วันของการจัดเก็บ (P > 0.05) หลังจากนั้นการเพิ่มขึ้นของโปรตีน extractability ถูกสังเกตเห็นได้ถึงวันที่ 9 ของเก็บ (P < 0.05) ในช่วงต้นของการจัดเก็บ myofibrillarโปรตีนไม่สามารถเห็นได้ชัดแบบเศษส่วนไม่ละลายน้ำเนื่องจากdenaturation ที่บัญชีสำหรับการละลายโปรตีนต่ำ และดังนั้น extractability (Leelapongwattana et al. 2005) สลายของmyofibrillar โปรตีน โปรตีนเกลือละลาย เรียกในระหว่างการจัดเก็บแบบขยาย ระยะเวลาอาจทำให้สูงการสกัดโปรตีนทั้งหมด Extractability พฤติกรรมของโปรตีนจากเนื้ออูฐไม่มีการรายงานก่อน จำนวนสกัดโปรตีนจะมีบทบาทสำคัญในการทำงานของคุณสมบัติทำงานละลายของโปรตีนเป็นหนึ่ง ๔๓๗ - สำคัญที่สุดคุณสมบัติทางเคมีผ่านโปรตีนซึ่งดำเนินการที่แตกต่างกันทำงานคุณสมบัติเช่นสกัด ฟอง สารเจลซิ (Kristins-ลูกชายและ Rasco, 2000) ในการศึกษาปัจจุบัน ละลายเนื้ออูฐโปรตีนในวันที่ 0 ได้ 9.4 มิลลิกรัม/กรัมตัวอย่าง และมันเพิ่มขึ้น12.6 mg/g ในวันที่ 9 ของการจัดเก็บ (P < 0.05) (Fig.3(a)) การเพิ่มขึ้นของอาจมีการละลายโปรตีนเพิ่มขึ้นระยะเวลาเก็บส่งผลให้ค่าที่สูงกว่าสำหรับโปรตีน extractability ในโปรตีนละลายเปลี่ยนแปลงได้เนื่องจากการย่อยสลายโปรตีน myofibrillarใช้เป็นตัวบ่งชี้ของ denaturation โปรตีน โปรตีนละลายและโปรตีนต่ำละลายระบุในระดับสูงของโปรตีนdenaturation (Joo et al. 1999)การเปลี่ยนแปลงในเปปไทด์ TCA ละลายในเนื้ออูฐอย่างระหว่างวันที่ 9 ของการจัดเก็บที่ตู้เย็นจะแสดงในรูป 3(b) TCA ละลายพบว่าเปปไทด์เพิ่มคมชัดตลอดทั้ง 9 วัน refrigerat-เก็บ ed (P < 0.05), แนะนำลด autolytic เนื้อโปรตีนในการเปิดตัวของเปปไทด์ บ่งชี้ว่าเอนไซม์ภายนอกถูกใช้งานเพียงพอในระหว่างการควบคุมอุณหภูมิเก็บข้อมูลทำให้เกิดการแบ่งของวิลเลียมเปปไทด์ การดำเนินการเอนไซม์ได้เช่น calpains cathepsins ในการผลเศษโปรตีน myofibrillar ในการผลิตโปรตีนส่วนของชอบของเปปไทด์เกล็ด TCA เกล็ด TCA เปปไทด์มีการใช้เป็นดัชนีย่อยสลายโปรตีนของกล้ามเนื้ออาหาร (เบญจกูล et al. 1997)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การเปลี่ยนแปลงในการสกัดโปรตีนละลายโปรตีนและ TCA-
เปปไทด์ที่ละลายน้ำ
สกัดโปรตีนจากเนื้ออูฐระหว่างการเก็บรักษาในตู้เย็น
มีการแสดงในรูป 3. การสกัดโปรตีนได้ดำเนินการใน 5% โซเดียมคลอไรด์
เป็นตัวทำละลายในการสกัด การสกัดโปรตีน Myo Fi Brillar,
ทั่วไปเรียกว่าโปรตีนเกลือละลายน้ำเป็นสิ่งสำคัญในการผลิต
ผลิตภัณฑ์จากเนื้อสัตว์แปรรูปเช่น frankfurters และ
โบโลญญา สกัดเมื่อโปรตีนเหล่านี้ทำหน้าที่เป็น emulsifying
ตัวแทนในแป้งเนื้อสัตว์และนำไปสู่การอิมัลชันเสถียรภาพและเล่น
บทบาทสำคัญในระหว่างการประมวลผลของผลิตภัณฑ์จากเนื้อสัตว์ที่ปรับโครงสร้างหนี้
(Hultin et al., 1995).
สกัดโปรตีนเนื้ออูฐไม่ได้มีการเปลี่ยนแปลง
อย่างมีนัยสำคัญในช่วงแรก 6 วันของการจัดเก็บ (p> 0.05) หลังจากนั้นเป็นต้นมา
เพิ่มขึ้นในการสกัดโปรตีนก็สังเกตเห็นได้ถึงวันที่ 9 ของ
การจัดเก็บข้อมูล (P <0.05) ในช่วงระยะเวลาเริ่มต้นของการจัดเก็บ Myo Fi Brillar
โปรตีนสามารถเห็นได้ชัดในรูปแบบส่วนที่ไม่ละลายน้ำเนื่องจากการ
สูญเสียสภาพธรรมชาติที่บัญชีสำหรับการละลายโปรตีนต่ำกว่าและ
สกัดจึง (Leelapongwattana et al., 2005) การย่อยสลายของ
Myo Fi โปรตีน Brillar เรียกกันว่าโปรตีนเกลือละลายน้ำได้
ในช่วงระยะเวลาการจัดเก็บขยายอาจมีผลในการสูง
สกัดจากโปรตีนรวม พฤติกรรมการสกัดโปรตีน
จากเนื้ออูฐยังไม่ได้รับรายงานมาก่อน ปริมาณของ
โปรตีนที่สกัดจะมีบทบาทสำคัญในการปฏิบัติงานของ
คุณสมบัติการทำงานของ.
การละลายของโปรตีนเป็นหนึ่งในสิ่งที่สำคัญที่สุด physico-
คุณสมบัติทางเคมีที่ผ่านการดำเนินการของโปรตีนที่แตกต่างกัน
คุณสมบัติการทำงานเช่นผสม, ฟองก่อเจล (Kristins-
ลูกชายและ Rasco, 2000) ในการศึกษาปัจจุบันการละลายของเนื้ออูฐ
​​โปรตีนในวันที่ 0 เป็น 9.4 มิลลิกรัม / กรัมและมันก็เพิ่มขึ้นถึง
12.6 มิลลิกรัม / กรัมเมื่อวันที่ 9 วันของการจัดเก็บข้อมูล (P <0.05) (รูปที่ 3 (ก)) การเพิ่มขึ้นของ
การละลายโปรตีนเพิ่มขึ้นในระยะเวลาการเก็บอาจจะ
ส่งผลให้ค่าสูงขึ้นสำหรับการสกัดโปรตีน โปรตีน
เปลี่ยนแปลงละลายได้เนื่องจาก Myo Fi การย่อยสลายโปรตีน Brillar.
โปรตีนละลายถูกนำมาใช้เป็นตัวบ่งชี้ของการสูญเสียสภาพธรรมชาติของโปรตีนที่
ละลายน้ำและโปรตีนต่ำที่ระบุไว้ในระดับสูงของโปรตีน
denaturation (Joo et al., 1999).
การเปลี่ยนแปลงในเปปไทด์ TCA ละลายในอูฐ ตัวอย่างเนื้อสัตว์ในช่วง
9 วันของการจัดเก็บในตู้เย็นจะมีการแสดงในรูป 3 (ข) TCA ละลาย
เปปไทด์ที่แสดงให้เห็นเพิ่มมากขึ้นตลอดทั้ง 9 วันของ refrigerat-
จัดเก็บเอ็ด (P <0.05) แนะนำการย่อยสลายการสลายตัวของเนื้อสัตว์
ที่มีโปรตีนที่มีผลในการเปิดตัวของเปปไทด์ นี้บ่งชี้ว่า
เอนไซม์ภายในเซลล์มีการใช้งานมากพอในช่วงตู้เย็น
จัดเก็บข้อมูลที่จะทำให้เกิดการสลายของโปรตีนเปปไทด์ การกระทำ
ของเอนไซม์โปรตีนเช่นแคลเพนและคาเทปซินใน
Myo Fi Brillar ผลโปรตีนส่วนในการผลิตโปรตีน
เศษเช่นนั้นของเปปไทด์ TCA ละลาย เปปไทด์ TCA ละลายได้ถูกใช้เป็นดัชนีสำหรับการย่อยสลายโปรตีนของกล้ามเนื้อ
อาหาร (เบญจ et al., 1997)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การเปลี่ยนแปลงในการตัดตอนการละลายโปรตีนและ TCA - โปรตีนละลาย เปปไทด์มีความสามารถในการสกัดโปรตีนเนื้ออูฐในตู้เย็นที่เก็บจะแสดงในรูปที่ 3 การสกัดโปรตีนได้ดําเนินการใน 5 โซเดียมคลอไรด์เป็นตัวทำละลายในการสกัด . เมียว จึง brillar การสกัดโปรตีนโดยทั่วไปเรียกว่า เกลือ โปรตีนที่ละลายน้ำได้ เป็นสําคัญในการผลิตของผลิตภัณฑ์เนื้อสัตว์แปรรูป เช่น รำผี เพิ่มเติมและโบโลญญา . เมื่อสกัดโปรตีนเหล่านี้เป็น 3.0ตัวแทนในแป้ง เนื้อ และก่อให้เกิดเสถียรภาพอิมัลชัน และเล่นบทบาทสำคัญในการประมวลผลของผลิตภัณฑ์เนื้อขึ้นรูป( hultin et al . , 1995 )มีความสามารถในการสกัดโปรตีนเนื้ออูฐไม่ได้เปลี่ยนsigni จึงลดลงอย่างมีนัยสําคัญเมื่อช่วงจึงตัดสินใจเดินทาง 6 วัน ของกระเป๋า ( P > 0.05 ) หลังจากนั้นเพิ่มมีความสามารถในการสกัดโปรตีนถูกสังเกตได้ถึงวันที่ 9 ของกระเป๋า ( P < 0.05 ) ในช่วงเริ่มต้นของกระเป๋าจึง brillar เมียวโปรตีนสามารถเห็นได้ชัดว่ารูปแบบเศษส่วนเนื่องจากไม่ละลายน้ำ( ที่บัญชีสำหรับการละลายและการลดโปรตีนดังนั้นการตัดตอน ( leelapongwattana et al . , 2005 ) การย่อยสลายของเมียว โปรตีนจึง brillar มักเรียกว่าโปรตีนละลายเกลือ ,ในช่วงขยายระยะเวลาการเก็บรักษาอาจมีผลในสูงการสกัดโปรตีนทั้งหมด การตัดตอนพฤติกรรมของโปรตีนจากเนื้ออูฐไม่ได้ถูกรายงานก่อน ปริมาณของโปรตีนที่สกัดได้จะเป็นผู้ที่มีบทบาทสำคัญในการปฏิบัติงานของการทำงาน คุณสมบัติการละลายของโปรตีนเป็นหนึ่งใน physico สำคัญที่สุดคุณสมบัติทางเคมีของโปรตีนเนินผ่านที่แตกต่างกันการทำงาน คุณสมบัติเหมือน 3.0 มัน gelling ( kristins - ,ลูกชายและรัสโค่ , 2000 ) ในการศึกษาครั้งนี้ประกอบด้วยเนื้ออูฐโปรตีนในวันที่ 0 คือ 9.4 มิลลิกรัมต่อกรัมตัวอย่างและมันเพิ่มขึ้น12.6 มิลลิกรัมต่อลิตรในวันที่ 9 ของกระเป๋า ( P < 0.05 ) ( fig.3 ( ) ) เพิ่มขึ้นในการละลายโปรตีนเพิ่มขึ้นในเวลาที่กระเป๋า อาจ มีให้คุณค่าสูงมีความสามารถในการสกัดโปรตีน โปรตีนโดยมีการเปลี่ยนแปลงเนื่องจากเมียวจึง brillar โปรตีนลดลงการละลายโปรตีนที่ใช้เป็นตัวบ่งชี้ของ ( โปรตีนและการละลายโปรตีนต่ำ พบระดับสูงของโปรตีน( ( จู et al . , 1999 )การเปลี่ยนแปลงปริมาณสาร TCA ในเนื้ออูฐในตัวอย่าง9 วันในตู้เย็นกระเป๋าจะแสดงในรูปที่ 3 ( B ) TCA ที่ละลายได้เปปไทด์พบเพิ่มขึ้นตลอด 9 วันของ refrigerat -กระเป๋าเอ็ด ( P < 0.05 ) แนะนำการย่อยสลาย autolytic ของเนื้อโปรตีนที่เกิดขึ้นในรุ่นของเปปไทด์ นี้บ่งชี้ว่าเอนไซม์ที่ใช้งานภายในที่เพียงพอในระหว่างแช่เย็นกระเป๋า เพื่อให้เกิดการสลายโปรตีนกับเปปไทด์ การกระทำของเอนไซม์และโปรตีน เช่น calpains กระบวนทัศน์ในเมียวจึง brillar โปรตีนส่วนผลในการผลิตโปรตีนเศษแบบนี้ของ TCA ที่เปปไทด์ TCA ละลายเปปไทด์ถูกใช้เป็นดัชนีสำหรับการสลายตัวของโปรตีนกล้ามเนื้ออาหาร ( เฉพาะ et al . , 2540 )