Electron microscopy has also been u

Electron microscopy has also been used to study the
structure of globular protein aggregates (Aymard et al.,
1999; Durand, Gimel, & Nicolai, 2002; Gosal, Clark,
Pudney, & Ross-Murphy, 2002; Koseki, Kitabatake, &
Doi, 1989; Veerman, de Schiffart, Sagis, & van der
Linden, 2003; Veerman, Sagis, Heck, & van der Linden,
2003; Weijers, Sagis, Veerman, Sperber, & van der
Linden, 2002; Weijers, Visschers, & Nicolai, 2002). In
most cases, it was found that the aggregates are thin
strands under conditions of strong electrostatic repulsion,
and more dense and globular closer to the isoelectric
point or when the interactions are screened by adding
salt. Unfortunately, the sample treatment needed for
standard electron microscopy is potentially seriously
perturbing. So far only few studies have been reported
using the cryo-TEM technique, in which the sample is
rapidly frozen, preventing extensive formation of observable
ice crystals, and no further sample treatment is
needed to observe the system with a transmission electron
microscope.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ยังมีการใช้อิเล็กตรอน microscopy เพื่อศึกษาการโครงสร้างของโปรตีน globular ผล (Aymard et al.,ปี 1999 Durand, Gimel, & Nicolai, 2002 Gosal, ClarkPudney, & รอสส์เมอร์ฟี่ 2002 Koseki, Kitabatake, &ดอย 1989 Veerman เด Schiffart, Sagis, & van derลินเดน 2003 Veerman, Sagis, Heck, & van der ลินเด น2003 Weijers, Sagis, Veerman, Sperber, & van derลินเดน 2002 Weijers, Visschers และ Nicolai, 2002) ในส่วนใหญ่พบว่า ผลที่ได้บางstrands ภายใต้เงื่อนไขของแรง repulsion สถิตและใกล้ชิดมากขึ้นหนาแน่น และ globular กับ isoelectricจุดหรือเมื่อฉายการโต้ตอบ โดยการเพิ่มเกลือ อับ รักษาอย่างที่จำเป็นสำหรับมาตรฐานอิเล็กตรอน microscopy คืออาจอย่างจริงจังperturbing จนมีรายงานการศึกษาน้อยเท่านั้นใช้เทคนิคการ cryo ยการ ตัวอย่างเป็นอย่างรวดเร็วแช่แข็ง ป้องกันการก่อตัวอย่างละเอียดของ observableผลึกน้ำแข็ง และตัวอย่างการรักษาไป เป็นต้องพิจารณาถึงระบบที่ มีการส่งอิเล็กตรอนกล้องจุลทรรศน์

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

กล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนยังได้รับการใช้ในการศึกษา
โครงสร้างของโปรตีนมวลดาวทรงกลม (Aymard, et al.
1999; Durand, Gimel และ Nicolai 2002; Gosal คลาร์ก,
Pudney และรอสส์เมอร์ฟี่, 2002; Koseki, ชิคาฟุและ
ดอย 1989; Veerman เด Schiffart, Sagis และแวนเดอร์
ลินเด็น 2003; Veerman, Sagis, Heck และแวนเดอร์ลินเด็น
2003; Weijers, Sagis, Veerman, Sperber และแวนเดอร์
ลินเด็น 2002; Weijers, Visschers และ นิโค, 2002) ใน
กรณีส่วนใหญ่พบว่ามวลมีบาง
เส้นภายใต้เงื่อนไขของการขับไล่ไฟฟ้าสถิตที่แข็งแกร่ง
และอื่น ๆ หนาแน่นและใกล้ชิดกับดาวทรงกลม Isoelectric
จุดหรือเมื่อมีปฏิสัมพันธ์ที่มีการคัดกรองโดยการเพิ่ม
เกลือ แต่น่าเสียดายที่การรักษาตัวอย่างที่จำเป็นสำหรับ
กล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนมาตรฐานคือที่อาจเกิดขึ้นอย่างจริงจัง
ก่อกวน เพื่อให้ห่างไกลการศึกษาน้อยเท่านั้นที่ได้รับรายงาน
โดยใช้เทคนิคแช่-TEM ซึ่งในกลุ่มตัวอย่างที่มีการ
แช่แข็งอย่างรวดเร็วกว้างขวางป้องกันการก่อตัวของสังเกต
ผลึกน้ำแข็งและไม่มีการรักษาตัวอย่างต่อไปจะ
จำเป็นในการสังเกตระบบที่มีการส่งผ่านอิเล็กตรอน
กล้องจุลทรรศน์

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การใช้กล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนได้ถูกใช้เพื่อศึกษาโครงสร้างของโปรตีนรูปทรงกลม
มวลรวม ( aymard et al . ,
2542 ; ดูแรนด์กิเมล , &นิโคไล , 2002 ; gosal ก
pudney & Ross , เมอร์ฟี่ , 2002 ; koseki kitabatake &
, , ดอย , 1989 ; veerman เดอ schiffart ซาจิ& , , แวนเดอร์
Linden , 2003 ; veerman ซาจิ , heck & van der Linden
2003 ; weijers ซาจิ veerman sperber , , , ,
& Van der Linden , 2002 ; weijers ,visschers &นิโคไล , 2002 ) ใน
กรณีส่วนใหญ่ พบว่า กว่าจะผอม
เส้นภายใต้เงื่อนไขของอนุกรรมการที่แข็งแกร่ง , และรูปทรงกลม
หนาแน่นมากขึ้นและใกล้ชิดกับจุดไอโซอิเล็กทริก
หรือเมื่อปฏิกิริยาจากโดยการเพิ่ม
เกลือ แต่น่าเสียดายที่การรักษาที่จำเป็นสำหรับกล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนตัวอย่างมาตรฐานอาจจริงๆ

ในใจงั้น .ดังนั้นไกลเพียงไม่กี่การศึกษาได้รับรายงาน
ใช้แบบแช่แข็ง เทคนิคซึ่งในตัวอย่างคือ
แช่แข็งอย่างรวดเร็ว ป้องกันการก่อตัวของผลึกน้ำแข็งอย่างเด่นชัด และไม่มีการรักษา

ตัวอย่างเพิ่มเติม ต้องสังเกต ด้วยระบบการส่งผ่านอิเล็กตรอน
กล้องจุลทรรศน์