4. DiscussionProtein structure is t

4. Discussion
Protein structure is the basis of the function, and changes of
allergen conformation are responsible for the alteration of allergenicity
(Achouri & Boye, 2013; Philipp, Durga, Krisztina, &
Ferdinand, 2011). Typically, heating to temperatures (70–80 C)
able to denature protein, destroys tertiary structure, which is followed
by the loss of secondary structure, formation of intra/intermolecular
interactions, and the rearrangement of disulfide bonds
(Davis & Williams, 1998). At high temperatures, above 90 C,
chemical modifications, such as the Maillard reaction, which lead
to the formation of advanced glycation end products (AGEs), may
occur in the food matrix (Hebling, McFarland, Callahan, & Ross,
2013). When peanuts were boiled, low molecular weight proteins
were hydrolyzed, and part of Ara h 2 was dissolved into the boiling
water, which may result in further linear epitope degradation and
masking. To simulate the Maillard reaction, glucose was added
when boiling; the results were similar to that of boiling Ara h 2,
which verified that there was no significant effect of the Maillard
reaction on the characteristics of Ara h 2. The most significant
changes of secondary structure were detected in fried Ara h 2,
and the frying process showed the strongest inhibitory effect on
allergenicity. These results indicate that secondary structure may
be a dominant factor in influencing allergenicity, which is consistent
with our previous study involving recombinant Ara h 2.02
(Mueller et al., 2011). In roasted peanuts, the formation of dimers
and higher order oligomers was detected; however, no obvious
changes were observed in the secondary structure and allergenicity
of Ara h 2. Presumably, the key conformation of Ara h 2 was
not affected by the roasting process.
Anaphylaxis is mediated by the recognition of key epitopes on
the allergen and IgE in the serum of the allergic individuals
(Burks, 2008), thus the structural integrity of epitopes is of major
importance. Generally speaking, thermal-processing denatures
proteins, and destroys the conformational epitopes of allergens,
leaving behind linear epitopes (Liu, Teodorowicz, van Boekel,
Wichers, & Hettinga, 2016). The linear epitopes might be destroyed
or masked by protein degradation or modification caused by
thermal-treatment. Thus, in the present study, antibodies against
3 core linear epitopes in Ara h 2 were obtained to assess the influence
of thermal treatment on the epitope structure. All the epitope
binding capacities were significantly reduced after thermal treatment,
except epitope 3 which remained its binding capacity after
roasting, suggesting that alteration of the protein structure
resulted in the disruption of the key epitope structure after thermal
treatment. The changes of epitope binding capacity may affect
the allergenicity in vivo.
The Balb/c mice were primed to study the influence of thermal
treatment on the allergenicity of Ara h 2. Under normal conditions,
the Th1/Th2 cells are in a relatively balance state in mice (Shin
et al., 2015). When body dysfunctions, such as anaphylaxis, occur,
it is characterized by a shift in the balance to Th2 cells, thereby
resulting in a series of symptoms, including spleen swelling,
increased vascular permeability, and mast cell degranulation. All
of these symptoms were observed in Balb/c mice after injection
of Ara h 2 in the present study. Meanwhile, in contrast to the
PBS control group, the levels of specific IgE, histamines, and Th2-
type cytokines were up-regulated, whereas the Th1-type cytokines
were down-regulated upon injection with thermal-treated Ara h 2.
Compared with crude Ara h 2, boiled, glycated, and fried Ara h 2
exhibited a reduced allergenicity, whereas comparable results
were detected in roasted Ara h 2, which is consistent with the
results of the epitope binding capacity in the present study, suggesting
that the key epitopes were responsible for the allergenicity
in mice. Our results were also consistent with the observations of
previous studies (Beyer et al., 2001; Davis et al., 2001;
Mondoulet et al., 2005), verifying that thermal processing affects
the allergenicity of Ara h 2. Moghaddam and co-workers provided
the evidence for the enhanced immunogenicity of whole roasted
peanut extracts in Balb/c mice, which is probably mediated by
the new epitopes formed during the roasting process
(Moghaddam et al., 2014). However, roasted Ara h 2 displayed a
similar allergenicity with the control in the current study. It is
not contradictory but suggests that new epitopes may be formed
on the other allergens in the roasting peanuts.
In conclusion, when peanuts were treated in various thermal
conditions, modification of the structure of Ara h 2 leads to
changes in epitope binding capacity, thereby affecting its allergenicity
in Balb/c mice. Further research is needed to evaluate
the molecular mechanism of these modi

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

4. สนทนาโครงสร้างโปรตีนคือ พื้นฐานของฟังก์ชัน และการเปลี่ยนแปลงของโครงสร้างของสารก่อภูมิแพ้จะรับผิดชอบแก้ไขสายชู(Achouri & Boye, 2013 ฟิลลิป ทูร์คา Krisztina, &เฟอร์ดินานด์ 2011) โดยทั่วไป เครื่องทำความร้อนอุณหภูมิ (70-80 C)สามารถที่จะเข้า denature โปรตีน ทำลายโครงสร้างระดับตติยภูมิ ซึ่งตามจากการสูญเสียรองโครงสร้าง การก่อตัวของอินทรา intermolecularการโต้ตอบ และการปรับปรุงใหม่ของพันธบัตรซัลไฟด์(เดวิสและวิลเลียมส์ 1998) อุณหภูมิสูง 90 C ข้างต้นเคมีการเปลี่ยนแปลง เช่นปฏิกิริยา Maillard ซึ่งนำไปอาจจะก่อผลิตภัณฑ์สิ้นกระบวนขั้นสูง (อายุ),เกิดขึ้นในเมทริกซ์อาหาร (Hebling, McFarland, Callahan และ รอสส์2013) เมื่อถูกต้มถั่วลิสง ต่ำน้ำหนักโมเลกุลโปรตีนถูกไลซ์ และเป็นส่วนหนึ่งของ Ara h 2 ที่ละลายลงในการเดือดน้ำ ซึ่งอาจส่งผลต่อ epitope เชิงเส้นย่อยสลาย และกาว เพิ่มกลูโคสเพื่อจำลองปฏิกิริยา Maillardเมื่อเดือด ผลได้คล้ายกับที่ของเดือด Ara h 2ที่จริงก็ไม่มีผลสำคัญของการ Maillardปฏิกิริยาในลักษณะของ Ara h 2 สำคัญที่สุดตรวจพบการเปลี่ยนแปลงของโครงสร้างรองในผัด Ara h 2และกระบวนการทอดแสดงให้เห็นว่าผลการยับยั้งที่แข็งแกร่งในสายชู ผลลัพธ์เหล่านี้บ่งชี้ว่า โครงสร้างรองอาจจะเป็นปัจจัยที่โดดเด่นในการมีอิทธิพลต่อสายชู ซึ่งสอดคล้องกับเราก่อนหน้านี้ศึกษาเกี่ยวข้องกับ recombinant Ara h 2.02(Mueller et al. 2011) ในถั่วลิสงคั่ว การก่อตัวของ dimersและ พบสูงสั่ง oligomers อย่างไรก็ตาม ไม่ชัดเจนได้สังเกตการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างรองและสายชูของ Ara h 2 แก้ไขโครงสร้างสำคัญของ Ara h 2ไม่ได้รับผลกระทบจากกระบวนการคั่วรุนแรงเป็นการไกล่เกลี่ย โดยการรับรู้ของคีย์ epitopes บนสารก่อภูมิแพ้และ IgE ในซีรั่มของคนแพ้(Burks, 2008), ดังนั้น ความสมบูรณ์โครงสร้างของ epitopes เป็นของสำคัญความสำคัญ โดยทั่วไป การประมวลผลความร้อน denaturesโปรตีน และทำลาย epitopes โครงสร้างของสารก่อภูมิแพ้ทิ้งเส้น epitopes (Liu, Teodorowicz, van BoekelWichers, & Hettinga, 2016) Epitopes เชิงเส้นอาจถูกทำลายหรือหลอกลวง โดยการย่อยสลายโปรตีนหรือการเปลี่ยนแปลงที่เกิดจากความร้อนรักษา ดังนั้น ในการศึกษาปัจจุบัน แอนติบอดีต่อ3 หลักเชิงเส้น epitopes ใน Ara h 2 ได้รับประเมินอิทธิพลการรักษาความร้อนโครงสร้าง epitope Epitope ทั้งหมดความจุรวมลดลงอย่างมีนัยสำคัญหลังจากรักษาความร้อนยกเว้น epitope 3 ซึ่งยังคงผูกพันของกำลังการผลิตหลังจากคั่ว แนะนำที่เปลี่ยนแปลงของโครงสร้างโปรตีนผลในการหยุดชะงักของโครงสร้าง epitope คีย์หลังจากความร้อนการรักษา อาจมีผลต่อการเปลี่ยนแปลงของกำลังการผลิต epitopeสายชูในร่างกายหนูอวกาศถูกรองพื้นเพื่อศึกษาอิทธิพลของความร้อนรักษาบนสายชูที่ของ Ara h 2 ภายใต้เงื่อนไขปกติTh1/Th2 เซลล์อยู่ในค่อนข้างสมดุลสถานะในหนู (ชินet al. 2015) เมื่อเกิดความผิดปกติของร่างกาย เช่นรุนแรงเป็นลักษณะการเปลี่ยนแปลงในดุลเซลล์ Th2 จึงในชุด อาการบวม ม้ามเพิ่มการซึมผ่านของหลอดเลือด และ degranulation แมสต์เซลล์ ทั้งหมดอาการเหล่านี้ถูกตั้งข้อสังเกตในอวกาศหนูหลังฉีดของ Ara h 2 ในปัจจุบันศึกษา ในขณะเดียวกัน ในตรงกันข้ามกับการกลุ่มควบคุม PBS ระดับของ IgE, histamines และเฉพาะ Th2-ไซโตไคน์ชนิดถูกกำหนดขึ้น ในขณะไซโตไคน์ชนิด Th1มีควบคุมลงเมื่อฉีดความร้อนถือว่า Ara h 2เมื่อเทียบกับน้ำมันดิบ Ara h 2 ต้ม glycated และทอด Ara h 2จัดแสดงสายชูที่ลดลง ในขณะที่ผลลัพธ์ที่เปรียบเทียบตรวจพบในคั่ว Ara h 2 ซึ่งสอดคล้องกับการผลลัพธ์ของ epitope ที่ผูกความจุในการศึกษาปัจจุบัน แนะนำว่า epitopes หลักความรับผิดชอบการสายชูในหนู ผลของเราก็ยังสอดคล้องกับข้อสังเกตของการศึกษาก่อนหน้า (คุก et al. 2001 Davis et al. 2001Mondoulet et al. 2005), ตรวจสอบความร้อนที่มีผลต่อการประมวลผลสายชูของ Ara h 2 Moghaddam และเพื่อนร่วมงานให้หลักฐาน immunogenicity เพิ่มของย่างสารสกัดจากถั่วในอวกาศหนู ซึ่งอาจจะมีการไกล่เกลี่ยโดยepitopes ใหม่ที่เกิดขึ้นในระหว่างกระบวนการคั่ว(Moghaddam et al. 2014) อย่างไรก็ตาม คั่ว Ara h 2 แสดงเป็นสายชูคล้ายกับตัวควบคุมในการศึกษาปัจจุบัน มันเป็นไม่ขัดแย้งแต่แนะนำว่า epitopes ใหม่อาจเกิดขึ้นในการอื่น ๆ สารก่อภูมิแพ้ในถั่วคั่วในบทสรุป เมื่อถั่วลิสงได้รับการรักษาในความร้อนต่าง ๆเงื่อนไข การปรับเปลี่ยนโครงสร้างของ Ara h 2 นำไปสู่การเปลี่ยนแปลงใน epitope กำลังการผลิต ผลกระทบสายชูของในอวกาศหนู จำเป็นต้องมีการวิจัยเพิ่มเติมเพื่อประเมินกลไกระดับโมเลกุลของ modi เหล่านี้

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

4. คำอธิบาย
โครงสร้างโปรตีนเป็นพื้นฐานของฟังก์ชั่นและการเปลี่ยนแปลงของ
สารก่อภูมิแพ้โครงสร้างมีความรับผิดชอบในการเปลี่ยนแปลงของภูมิแพ้
(Achouri & Boye, 2013; ฟิลิปป์ Durga, Krisztina และ
เฟอร์ดินานด์ 2011) โดยปกติแล้วความร้อนที่มีอุณหภูมิ (70-80 องศาเซลเซียส)
สามารถที่จะลบล้างโปรตีนทำลายโครงสร้างในระดับอุดมศึกษาซึ่งตามมา
จากการสูญเสียโครงสร้างทุติยภูมิ, การก่อตัวของภายใน / โมเลกุล
ปฏิสัมพันธ์และการปรับปรุงใหม่ของพันธบัตรซัลไฟด์
(เดวิสและวิลเลียมส์ 1998 ) ที่อุณหภูมิสูงกว่า 90 องศาเซลเซียส,
การปรับเปลี่ยนเคมีเช่นปฏิกิริยา Maillard ซึ่งนำไปสู่
การก่อตัวของผลิตภัณฑ์ที่สิ้นสุด glycation ขั้นสูง (อายุ) ที่อาจ
เกิดขึ้นในเมทริกซ์อาหาร (Hebling, McFarland, สิทธิชัยและรอสส์,
2013) . เมื่อถั่วลิสงต้มต่ำน้ำหนักโมเลกุลโปรตีน
ที่ถูกย่อยสลายและเป็นส่วนหนึ่งของ Ara ชั่วโมง 2 ถูกกลืนหายเข้าไปในการต้ม
น้ำซึ่งอาจส่งผลต่อการย่อยสลาย epitope เชิงเส้นและ
กำบัง เพื่อจำลองปฏิกิริยา Maillard กลูโคสถูกเพิ่มเข้ามา
เมื่อเดือด; ผลที่ได้ก็คล้ายกับว่าการเดือด Ara H 2
ซึ่งมีการยืนยันว่าไม่มีผลกระทบอย่างมีนัยสำคัญของ Maillard
ปฏิกิริยากับลักษณะของ Ara H 2. ที่สำคัญที่สุด
การเปลี่ยนแปลงของโครงสร้างทุติยภูมิถูกตรวจพบในทอด Ara H 2
และทอด กระบวนการแสดงผลยับยั้งที่แข็งแกร่งบน
ภูมิแพ้ ผลการศึกษานี้แสดงให้เห็นว่าโครงสร้างทุติยภูมิอาจ
จะเป็นปัจจัยที่มีอิทธิพลต่อการที่โดดเด่นในภูมิแพ้ซึ่งสอดคล้อง
กับการศึกษาก่อนหน้านี้ที่เกี่ยวข้องกับ recombinant Ara H 2.02
(Mueller et al. 2011) ในถั่วลิสงคั่ว, การก่อตัวของ dimers
และสูงกว่า oligomers สั่งตรวจพบ แต่ที่เห็นได้ชัดไม่มี
การเปลี่ยนแปลงที่ถูกตั้งข้อสังเกตในโครงสร้างทุติยภูมิและภูมิแพ้
ของ Ara H 2. สมมุติโครงสร้างที่สำคัญของ Ara H 2
ไม่ได้รับผลกระทบจากกระบวนการคั่ว.
Anaphylaxis เป็นสื่อกลางโดยการรับรู้ของ epitopes ที่สำคัญเกี่ยวกับ
สารก่อภูมิแพ้และ IgE ใน ซีรั่มของบุคคลที่แพ้
(Burks 2008) จึงสมบูรณ์ของโครงสร้างของ epitopes เป็นหลัก
สำคัญ พูดโดยทั่วไปในการระบายความร้อนในการประมวลผล denatures
โปรตีนและทำลาย epitopes โครงสร้างของสารก่อภูมิแพ้
ออกหลัง epitopes เชิงเส้น (หลิว Teodorowicz รถตู้ Boekel,
Wichers และ Hettinga 2016) epitopes เชิงเส้นจะถูกทำลาย
หรือหลอกลวงโดยการย่อยสลายโปรตีนหรือการเปลี่ยนแปลงที่เกิดจาก
ความร้อนรักษา ดังนั้นในการศึกษาครั้งนี้แอนติบอดีต่อ
epitopes เชิงเส้น 3 หลักใน Ara ชั่วโมง 2 ที่ได้รับการประเมินผลกระทบ
ของการรักษาความร้อนกับโครงสร้าง epitope ทั้งหมด epitope
ความจุผูกพันลดลงอย่างมีนัยสำคัญหลังการรักษาความร้อน
ยกเว้น epitope 3 ซึ่งยังคงมีผลผูกพันความจุหลังจาก
คั่วบอกการเปลี่ยนแปลงของโครงสร้างโปรตีนที่
มีผลในการหยุดชะงักของโครงสร้าง epitope ที่สำคัญหลังจากที่ความร้อน
รักษา การเปลี่ยนแปลงของความจุ epitope ผูกพันอาจส่งผลกระทบต่อ
ภูมิแพ้ในร่างกาย.
Balb / C หนูถูกจัดเตรียมไว้เพื่อศึกษาอิทธิพลของความร้อน
รักษาภูมิแพ้ของ Ara H 2. ภายใต้เงื่อนไขปกติ
เซลล์ Th1 / Th2 อยู่ในที่ค่อนข้างสมดุลของรัฐ ในหนู (ชิน
et al., 2015) เมื่อความผิดปกติของร่างกายเช่นภูมิแพ้เกิดขึ้น
มันเป็นลักษณะการเปลี่ยนแปลงในความสมดุลให้กับเซลล์ Th2 ได้จึง
ส่งผลให้ในชุดของอาการรวมถึงม้ามบวม
เพิ่มขึ้นการซึมผ่านของหลอดเลือดและ degranulation เซลล์เสา ทั้งหมด
ของอาการเหล่านี้ถูกตั้งข้อสังเกตในหนู Balb / C หลังฉีด
ของ Ara ชั่วโมง 2 ในการศึกษาในปัจจุบัน ในขณะเดียวกันในทางตรงกันข้ามกับ
กลุ่มควบคุมพีบีเอส, ระดับของ IgE ที่เฉพาะเจาะจง, histamines และ Th2-
ประเภท cytokines ที่ถูกขึ้นควบคุมในขณะที่ cytokines Th1 ชนิด
ถูกควบคุมลงเมื่อฉีดระบายความร้อนได้รับการรักษา Ara H 2.
เมื่อเทียบกับ น้ำมันดิบ Ara ชั่วโมง 2 ต้ม glycated และทอด Ara ชั่วโมง 2
แสดงลดภูมิแพ้ในขณะที่ผลการเทียบเคียง
ถูกตรวจพบในคั่ว Ara H 2 ซึ่งสอดคล้องกับ
ผลการ epitope ผูกพันความจุในการศึกษาครั้งนี้ชี้ให้เห็น
ว่ากุญแจสำคัญ epitopes มีความรับผิดชอบสำหรับภูมิแพ้
ในหนู ผลของเราก็มีความสอดคล้องกับข้อสังเกตของ
การศึกษาก่อนหน้า (เบเยอร์, et al, 2001. เดวิส et al, 2001;.
. Mondoulet et al, 2005), การตรวจสอบว่ามีผลกระทบต่อกระบวนการให้ความร้อน
ภูมิแพ้ของ Ara H 2. Moghaddam และร่วม คนให้แรงงาน
หลักฐานสำหรับการกระตุ้นภูมิคุ้มกันที่เพิ่มขึ้นของคั่วทั้ง
สารสกัดจากถั่วลิสงใน Balb / C หนูซึ่งอาจเป็นผู้ไกล่เกลี่ยโดย
epitopes ใหม่ที่เกิดขึ้นในระหว่างกระบวนการคั่ว
(Moghaddam et al., 2014) อย่างไรก็ตามคั่ว Ara ชั่วโมง 2 แสดง
ภูมิแพ้ที่คล้ายกันที่มีการควบคุมในการศึกษาในปัจจุบัน มันเป็น
ไม่ขัด แต่แสดงให้เห็นว่า epitopes ใหม่อาจจะเกิดขึ้น
ในสารก่อภูมิแพ้อื่น ๆ ในถั่วลิสงคั่ว.
สรุปเมื่อถั่วลิสงได้รับการรักษาในการระบายความร้อนต่างๆ
เงื่อนไขการปรับเปลี่ยนโครงสร้างของ Ara H 2 นำไปสู่
การเปลี่ยนแปลงใน epitope กำลังการผลิตที่มีผลผูกพันจึง ส่งผลกระทบต่อภูมิแพ้ของมัน
ใน Balb / C หนู นอกจากนี้การวิจัยเป็นสิ่งจำเป็นในการประเมิน
กลไกในระดับโมเลกุลของ Modi เหล่านี้

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

4 . การอภิปรายโครงสร้างโปรตีนเป็นพื้นฐานของการทำงานและการเปลี่ยนแปลงของโครงสร้างของสารก่อภูมิแพ้มีความรับผิดชอบสำหรับการ allergenicity( achouri & บอย , 2013 ; ฟิลิปป์ คริสซ์ทิน่า และ , , , และเฟอร์ดินาน , 2011 ) โดยปกติความร้อนอุณหภูมิ ( 70 - 80 องศาเซลเซียสสามารถทำลายโมเลกุลโปรตีนโครงสร้างตติยภูมิ ซึ่งตามโดยการสูญเสียของโครงสร้างทุติยภูมิ , การก่อตัวของอินทรา / ์การสื่อสาร และรูปแบบของพันธะไดซัลไฟด์( เดวิส & วิลเลียมส์ , 1998 ) ที่อุณหภูมิสูง เกิน 90 Cการดัดแปรทางเคมี เช่น ปฏิกิริยา Maillard ซึ่งนำการพัฒนาผลิตภัณฑ์ advanced glycation end ( อายุ ) , อาจเกิดขึ้นในฟู้ดแมทริกซ์ ( hebling แมคฟาร์แลนด์ , สิทธิชัย , และ , รอสส์2013 ) เมื่อต้มถั่วลิสงมีโปรตีนน้ำหนักโมเลกุลต่ำผ่านการย่อย และส่วนหนึ่งของ Ara H 2 ละลายในน้ำเดือดน้ำ ซึ่งอาจส่งผลต่อไวรัสและการเชิงเส้นบัง จำลอง Maillard reaction เป็นกลูโคสเมื่อเดือด ; ผลลัพธ์ที่คล้ายกับที่ของเดือด Ara H 2ซึ่งยืนยันว่า ไม่มีผลของเมลลาร์ดปฏิกิริยาในลักษณะของ Ara H 2 ที่สําคัญมากการเปลี่ยนแปลงของโครงสร้างทุติยภูมิพบว่าทอดอารา H 2และกระบวนการทอด พบสารยับยั้งที่แข็งแกร่งที่สุดในallergenicity . ผลลัพธ์เหล่านี้แสดงให้เห็นว่าโครงสร้างทุติยภูมิอาจเป็นปัจจัยสำคัญที่มีอิทธิพลต่อ allergenicity ซึ่งสอดคล้องด้วยการศึกษาที่เกี่ยวข้องกับ ARA H 2.02 โคลน( Mueller et al . , 2011 ) ในการสร้างสายของถั่วลิสงและการสั่งซื้อที่สูงหน่วยที่ตรวจพบ แต่ไม่ชัดการเปลี่ยนแปลงที่พบในโครงสร้างทุติยภูมิและ allergenicityของ Ara H 2 สันนิษฐานได้ว่า โครงสร้างหลักของ Ara H 2 คือไม่ได้รับผลกระทบ โดยใช้กระบวนการการเป็นคนกลาง โดยการรับรู้ของผู้ป่วย คีย์และสารก่อภูมิแพ้ไอจีในซีรั่มของผู้ที่แพ้( เบิร์กส 2551 ) ดังนั้น ความสมบูรณ์ของโครงสร้างของผู้ป่วยเป็นหลักที่สําคัญ โดยทั่วไปแล้วกระบวนการผู้ผลิตโปรตีน และทำลายจากโครงสร้างของสารก่อภูมิแพ้ทิ้งจากเส้น ( หลิว boekel teodorowicz , รถตู้ ,wichers & hettinga 2559 ) ผู้ป่วยอาจถูกทำลาย เชิงเส้นหรือหลอกลวงโดยการสลายตัวหรือการเปลี่ยนแปลงที่เกิดจากโปรตีนความร้อนการรักษา ดังนั้นในการศึกษาแอนติบอดีต่อ3 เส้นหลักจากใน Ara H 2 ได้รับการประเมินอิทธิพลของการใช้ความร้อนต่อโครงสร้างของไวรัส . ไวรัสทั้งหมดความจุความร้อนลดลงอย่างมีนัยสำคัญหลังจากการรักษายกเว้นไวรัส 3 ซึ่งยังคงความจุรวมหลังจากปิ้ง แนะนำว่า การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของโปรตีนส่งผลให้เกิดการหยุดชะงักของไวรัสหลังจากความร้อนโครงสร้างคีย์การรักษา การเปลี่ยนแปลงของความจุอาจมีผลต่อไวรัสผูกพันการ allergenicity ในสิ่งมีชีวิตส่วนหนูสายพันธุ์ Balb / C เป็น primed เพื่อศึกษาอิทธิพลของความร้อนการรักษาใน allergenicity ของ Ara H 2 ภายใต้เงื่อนไขปกติเซลล์ th1 / th2 อยู่ในสมดุลค่อนข้างรัฐในหนู ( ชินet al . , 2015 ) เมื่อร่างกายความผิดปกติ เช่น การเกิดมันเป็นลักษณะการเปลี่ยนแปลงในดุล th2 เซลล์ , จึงผลในชุดของอาการเช่นม้ามบวมเพิ่มการซึมผ่านของหลอดเลือดและข้อมูลทางสังคมเซลล์เสา . ทั้งหมดอาการเหล่านี้พบในหนูสายพันธุ์ Balb / C หลังจากฉีดของ Ara H 2 ในการศึกษาปัจจุบัน ขณะเดียวกัน ในทางตรงกันข้ามกับกลุ่มควบคุม PBS , ระดับของ IgE เฉพาะ histamines และ th2 -cytokines ชนิดถูกกระตุ้น ในขณะที่สารชนิด th1ลงบนหัวฉีดกับการควบคุมความร้อนถือว่า Ara H 2เมื่อเทียบกับน้ำมันดิบ Ara H 2 , ต้ม , ทอดไกลเคตเตตและ ARA H 2มีการ allergenicity ในขณะที่ผลเทียบเท่าถูกตรวจพบใน H ARA คั่ว 2 ซึ่งสอดคล้องกับผลของไวรัสผูกพันความสามารถในการศึกษาว่าที่สำคัญคือรับผิดชอบ allergenicity ผู้ป่วยในหนู ผลลัพธ์ของเราสอดคล้องกับข้อสังเกตของการศึกษาก่อนหน้านี้ ( เบเยอร์ et al . , 2001 ; Davis et al . , 2001mondoulet et al . , 2005 ) การตรวจสอบว่าอุณหภูมิมีผลต่อการประมวลผลการ allergenicity ของ Ara H 2 Moghaddam และเพื่อนร่วมงานให้หลักฐานสำหรับการปรับปรุงสามารถอบทั้งหมดสารสกัดจากถั่วในหนูสายพันธุ์ Balb / C ซึ่งอาจเป็นคนกลาง โดยผู้ป่วยใหม่ที่เกิดขึ้นในระหว่างกระบวนการคั่ว( Moghaddam et al . , 2010 ) อย่างไรก็ตาม คั่ว Ara H 2 แสดงที่คล้ายกัน allergenicity กับการควบคุมในการศึกษาปัจจุบัน มันคือไม่ขัดแย้ง แต่แสดงให้เห็นว่าผู้ป่วยใหม่อาจจะเกิดขึ้นบน allergens อื่นในการคั่วถั่วลิสงสรุป เมื่อได้รับความร้อนในถั่วต่าง ๆเงื่อนไข การปรับเปลี่ยนโครงสร้างของ Ara H 2 นักการเปลี่ยนแปลงในการจับไวรัสจึงมีผลต่อความจุของ allergenicityในหนูสายพันธุ์ Balb / C . การวิจัยเพิ่มเติมเป็นสิ่งจำเป็นเพื่อประเมินกลไกระดับโมเลกุลของ Modi เหล่านี้