Chaperone protectionMolecular chape

Chaperone protection
Molecular chaperones assist newly synthesized proteins to reach their functional folded states efficiently and at a biologically relevant time scale, and they are also involved in repairing protein damaged in stressful situations (Hendrick and Hartl, 1993; Hartl, 1996). Molecular chaperones of several classes are present in all domains of life (Agashe and Hartl, 2000; Richter et al., 2010). Among them, those pertaining to the Hsp70 and Hsp90 families have been highly conserved in evolution (Agashe and Hartl, 2000; Richter et al., 2010; Vabulas et al., 2010). Hsp70 are stress-inducible proteins that prevent protein aggregation, while Hsp90 participates in the final structural maturation and conformational regulation of a number of signaling proteins and transcription factors (Richter and Buchner, 2001; Pearl and Prodromou, 2006; Zhao and Houry, 2007). It also prevents stress-induced aggregation and may be involved in facilitating proteolytic degradation (Buchner, 1999; Pearl and Prodromou, 2001).
Storey and Storey (Storey and Storey, 2011) suggested that the response to stress during the activity–estivation cycle may also include the action of Hsps to preserve the existing proteome. Information on the expression of Hsps in adult freshwater gastropods seems limited to the pulmonate Biomphalaria glabrata (Lockyer et al., 2008) and to P. canaliculata (Zheng et al., 2012; present study). Hsp70 expression in embryonic or juvenile material is also known for these two species (Ittiprasert et al., 2009; Sun et al., 2010). The regulation of the expression of Hsp70 and Hsp90 in intertidal and terrestrial gastropods is linked to a variety of factors at the developmental, ecological and molecular levels (Tomanek and Somero, 2002; Gunter and Degnan, 2008; Reuner et al., 2008; Ramnanan et al., 2009; Arad et al., 2010; Mizrahi et al., 2010) but no parallel studies have been made in freshwater gastropods. In the current paper, Hsc70 and Hsp70 levels in the kidney of P. canaliculata showed no significant variations throughout the activity–estivation cycle. Meanwhile, Hsp90 expression in the kidney showed a significant decrease during estivation and a recovery in the early arousal time. The changes in the kidney expression of these Hsps during the activity–estivation cycle in P. canaliculata were similar to those observed in Sphincterochila cariosa, i.e. an upregulation of Hsp90 levels after arousal and a maintainance of Hsc70 and Hsp70 levels (Arad et al., 2010). Furthermore, Hsp70 and Hsp90 showed the same pattern of protein expression in the foot, maintaining high levels during activity and estivation, but descending after arousal, as also occurs in the kidney of S. cariosa and S. zonata (Mizrahi et al., 2010).
Both prominent eukaryotic families of heat shock proteins (Hsp70 and Hsp90) may play an essential role during the activity–estivation cycle in P. canaliculata, since they may act as molecular chaperones during estivation, by protecting the existing proteome, and thus ensuring a long-term metabolic stability. Additionally, Hsp90 may have an additional action, controlling the metabolic changes during arousal from estivation. Unfortunately, we were unable to estimate the expression of any of these chaperones in the midgut gland, an organ in which high levels of antioxidant defences occur. This also occurred after concentrating the samples; it is still possible that some substance(s) that co-precipate with protein after tricholoroacetic acid treatment is interfering with antigen–antibody interactions.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

พี่เลี้ยงการป้องกันช่วยครูโมเลกุลโปรตีนที่สังเคราะห์ใหม่ถึงสถานะพับทำงานได้อย่างมีประสิทธิภาพ และ ที่สเกลเวลาที่เกี่ยวข้องทางชีวภาพ และพวกเขายังมีส่วนร่วมในการซ่อมแซมโปรตีนที่เสียหายในสถานการณ์ที่เครียด (เฮ็นดริคและ Hartl, 1993 Hartl, 1996) ครูโมเลกุลของระดับชั้นต่าง ๆ ที่มีอยู่ในโดเมนทั้งหมดของชีวิต (Agashe และ Hartl, 2000 ริกเตอร์ et al. 2010) ในหมู่พวกเขา ผู้ที่เกี่ยวข้องกับครอบครัว Hsp70 และ Hsp90 มีได้สูงอยู่ในวิวัฒนาการ (Agashe และ Hartl, 2000 ริกเตอร์ et al. 2010 Vabulas et al. 2010) Hsp70 เป็นโปรตีน inducible ความเครียดที่ทำให้โปรตีนรวม ในขณะที่ Hsp90 มีส่วนร่วมในการเจริญเติบโตขั้นสุดท้ายโครงสร้างและควบคุมโครงสร้างของโปรตีนและการถอดรหัสปัจจัย (ริกเตอร์และ Buchner, 2001 ส่ง เพิร์ลและ Prodromou, 2006 Zhao และ Houry, 2007) มันยังช่วยป้องกันความเครียดที่เกิดจากการรวมตัว และอาจเกี่ยวข้องทำให้มีการย่อยโปรตีนย่อยสลาย (Buchner, 1999 เพิร์ลและ Prodromou, 2001)ชั้นและชั้น (ชั้นและชั้น 2011) แนะนำว่า การตอบสนองต่อความเครียดในระหว่างรอบกิจกรรม – estivation อาจรวมถึงการกระทำของ Hsps รักษา proteome อยู่ ดูเหมือนว่าข้อมูลในนิพจน์ของ Hsps ในผู้ใหญ่จืด gastropods จำกัดไข่ Biomphalaria pulmonate (Lockyer et al. 2008) และเชอรี่ P. (เจิ้ง et al. 2012 ศึกษา) Hsp70 นิพจน์ในตัวอ่อน หรือเด็กและเยาวชนเป็นที่รู้จักกันสำหรับเหล่านี้สองชนิด (Ittiprasert et al. 2009 Sun et al. 2010) กฎระเบียบของนิพจน์ Hsp70 และ Hsp90 ใน gastropods intertidal และภาคพื้นดินเชื่อมโยงกับความหลากหลายของปัจจัยในระดับพัฒนาการ นิเวศวิทยา และโมเลกุล (Tomanek และ Somero, 2002 Gunter และ Degnan, 2008 Reuner et al. 2008 Ramnanan et al. 2009 Arad et al. 2010 มิซราฮี et al. 2010) แต่ได้ทำการศึกษาไม่ขนานใน gastropods น้ำจืด ในปัจจุบันกระดาษ ระดับ Hsc70 และ Hsp70 ในไตของ P. เชอรี่พบไม่แตกต่างอย่างมีนัยสำคัญตลอดกิจกรรม – estivation รอบ ในขณะเดียวกัน Hsp90 นิพจน์ในไตพบลดลงอย่างมีนัยสำคัญระหว่าง estivation และการกู้คืนในเวลาเร้าอารมณ์ก่อน การเปลี่ยนแปลงในนิพจน์ไตของ Hsps เหล่านี้ในระหว่างรอบกิจกรรม – estivation ใน P. เชอรี่ได้คล้ายกับที่พบใน Sphincterochila cariosa เช่นการ upregulation ของ Hsp90 ระดับหลังเร้าอารมณ์และเครื่องมือบำรุงรักษาระดับ Hsc70 และ Hsp70 (Arad et al. 2010) นอกจากนี้ Hsp70 และ Hsp90 พบรูปแบบเดียวกันในการแสดงออกของโปรตีนในระดับสูงการรักษา เท้าในระหว่างกิจกรรมและ estivation แต่น้อยหลังจากอารมณ์ เป็นนี้เกิดขึ้นในไตของ S. cariosa และ S. zonata (มิซราฮี et al. 2010)ทั้งสองครอบครัว eukaryotic ที่โดดเด่นความร้อนโปรตีนช็อก (Hsp70 และ Hsp90) อาจเล่นมีบทบาทสำคัญในระหว่างรอบกิจกรรม – estivation ใน P. เชอรี่ เนื่องจากพวกเขาอาจทำหน้าที่เป็นครูระดับโมเลกุลระหว่าง estivation ปกป้อง proteome อยู่ และมั่นใจว่าความมั่นคงในระยะยาว นอกจากนี้ Hsp90 อาจมีการกระทำเพิ่มเติม การควบคุมการเผาผลาญเปลี่ยนแปลงระหว่างอารมณ์จาก estivation เสียดาย เราไม่สามารถประเมินนิพจน์ใด ๆ ของเหล่าครูในต่อม midgut อวัยวะป้องกันสารต้านอนุมูลอิสระในระดับสูงเกิดขึ้น นอกจากนี้ยังเกิดขึ้นหลังมุ่งเน้นตัวอย่าง มันยังคงเป็นไปได้ว่า บาง substance(s) ที่ precipate co กับโปรตีนกรดหลัง tricholoroacetic จะรบกวนติดต่อ antigen – แอนติบอดี

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ป้องกันพี่เลี้ยง
ครูโมเลกุล assist สังเคราะห์โปรตีนใหม่ที่จะไปถึงรัฐพับการทำงานได้อย่างมีประสิทธิภาพและในช่วงเวลาที่มีความเกี่ยวข้องทางชีวภาพและพวกเขายังมีส่วนร่วมในการซ่อมแซมความเสียหายโปรตีนในสถานการณ์ที่เครียด (เฮนดริและ Hartl 1993; Hartl, 1996) ครูใหญ่โมเลกุลหลายชั้นเรียนที่มีอยู่ในโดเมนทั้งหมดของชีวิต (Agashe และ Hartl 2000. ริกเตอร์ et al, 2010) ในหมู่พวกเขาเหล่านั้นเกี่ยวข้องกับ Hsp70 และ HSP90 ครอบครัวได้รับการอนุรักษ์อย่างมากในการวิวัฒนาการ (Agashe และ Hartl 2000. ริกเตอร์ et al, 2010;. Vabulas et al, 2010) Hsp70 เป็นโปรตีนความเครียด inducible ที่ป้องกันไม่ให้การรวมโปรตีนในขณะที่ HSP90 มีส่วนร่วมในการเจริญเติบโตของโครงสร้างขั้นสุดท้ายและการควบคุมโครงสร้างของจำนวนของการส่งสัญญาณโปรตีนและถอดความปัจจัย (ริกเตอร์และ Buchner 2001; เพิร์ลและ Prodromou 2006; Zhao และ Houry 2007) . นอกจากนี้ยังป้องกันการรวมตัวเกิดความเครียดและอาจมีส่วนร่วมในการอำนวยความสะดวกในการย่อยสลายโปรตีน (Buchner 1999; เพิร์ลและ Prodromou, 2001).
ชั้นและชั้น (ชั้นและชั้น 2011) ชี้ให้เห็นว่าการตอบสนองต่อความเครียดในระหว่างรอบกิจกรรม estivation อาจ ยังรวมถึงการกระทำของ HSPs เพื่อรักษาโปรตีนที่มีอยู่ ข้อมูลเกี่ยวกับการแสดงออกของ HSPs ในหอยน้ำจืดผู้ใหญ่ดูเหมือน จำกัด ให้ pulmonate Biomphalaria glabrata และพี canaliculata (อคเยอร์ et al, 2008). (เจิ้งเหอ et al, 2012;. ปัจจุบันการศึกษา) การแสดงออก Hsp70 ในวัสดุตัวอ่อนหรือเด็กและเยาวชนยังเป็นที่รู้จักกันสำหรับทั้งสองสายพันธุ์ (Ittiprasert et al, 2009;.. ดวงอาทิตย์ et al, 2010) กฎระเบียบในการแสดงออกของ Hsp70 และ HSP90 ในหอย intertidal บกและมีการเชื่อมโยงกับความหลากหลายของปัจจัยที่พัฒนาการของระบบนิเวศและโมเลกุลระดับ (Tomanek และ Somero 2002; Gunter และ Degnan 2008; Reuner et al, 2008;. Ramnanan et al, 2009;. Arad et al, 2010;.. มิซ, et al, 2010) แต่ไม่มีการศึกษาแบบคู่ขนานได้ทำในหอยน้ำจืด ในกระดาษแผ่นปัจจุบัน Hsc70 และ Hsp70 ระดับในไตพี canaliculata แสดงให้เห็นว่าไม่มีการเปลี่ยนแปลงอย่างมีนัยสำคัญตลอดวงจรกิจกรรม estivation ในขณะเดียวกันการแสดงออก HSP90 ในไตพบว่ามีการลดลงอย่างมีนัยสำคัญในช่วง estivation และการกู้คืนในเวลาที่เร้าอารมณ์ในช่วงต้น การเปลี่ยนแปลงในการแสดงออกของไต HSPs เหล่านี้ในช่วงวงจรกิจกรรม estivation พี canaliculata มีความคล้ายคลึงกันกับที่พบใน Sphincterochila cariosa คือ upregulation ของระดับ HSP90 หลังจากที่เร้าอารมณ์และการบำรุงรักษาของ Hsc70 และ Hsp70 ระดับ (Arad et al., 2010) นอกจากนี้ Hsp70 และ HSP90 แสดงให้เห็นรูปแบบเดียวกันของการแสดงออกของโปรตีนในการเดินเท้าที่ยังคงรักษาระดับสูงในช่วงกิจกรรมและ estivation แต่ลงมาหลังจากที่เร้าอารมณ์เป็นยังเกิดขึ้นในไตของเอส cariosa และ S. zonata นี้ (มิซ et al., 2010 ).
ทั้งสองที่โดดเด่นของครอบครัว eukaryotic ร้อนโปรตีนช็อก (Hsp70 และ HSP90) อาจมีบทบาทสำคัญในระหว่างรอบกิจกรรม estivation พี canaliculata เนื่องจากพวกเขาอาจทำหน้าที่ครูใหญ่เป็นโมเลกุลระหว่าง estivation โดยปกป้องโปรตีนที่มีอยู่และจึงมั่นใจได้ว่า เสถียรภาพการเผาผลาญอาหารในระยะยาว นอกจากนี้ HSP90 อาจจะมีการดำเนินการเพิ่มเติมการควบคุมการเปลี่ยนแปลงการเผาผลาญในระหว่างการเร้าอารมณ์จาก estivation แต่น่าเสียดายที่เราไม่สามารถที่จะประเมินการแสดงออกใด ๆ ของครูเหล่านี้ในต่อมกระเพาะอวัยวะที่อยู่ในระดับสูงของการป้องกันสารต้านอนุมูลอิสระเกิดขึ้น นี้เกิดขึ้นหลังจากที่มุ่งเน้นกลุ่มตัวอย่าง; ก็ยังคงเป็นไปได้ว่าสารบาง (s) ที่ร่วมกับโปรตีน precipate หลังการรักษากรด tricholoroacetic จะรบกวนปฏิสัมพันธ์แอนติเจนและแอนติบอดี

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การคุ้มครองผู้หญิงผู้ดูแลช่วยสังเคราะห์โปรตีนโมเลกุลใหม่ให้ถึงหน้าที่พับรัฐได้อย่างมีประสิทธิภาพ และในเวลาแบบชีวภาพที่เกี่ยวข้องและพวกเขายังมีส่วนร่วมในการซ่อมแซมโปรตีนที่เสียหายในสถานการณ์ที่เคร่งเครียด ( Hendrick และ hartl , 1993 ; hartl , 1996 ) คนติดตามของโมเลกุลหลายชั้นอยู่ในโดเมนทั้งหมดของชีวิต ( agashe และ hartl , 2000 ; ริกเตอร์ et al . , 2010 ) ในหมู่พวกเขา และผู้ที่เกี่ยวข้องกับยีนประมาณครอบครัวได้รับในวิวัฒนาการ ( agashe ที่มีการอนุรักษ์ และ hartl , 2000 ; ริกเตอร์ et al . , 2010 ; vabulas et al . , 2010 ) ยีนมีความเครียด inducible โปรตีนที่ป้องกันการเกาะกลุ่มของโปรตีน ในขณะที่ประมาณมีส่วนร่วมในสุดท้ายโครงสร้างการเจริญเติบโตและการควบคุมโครงสร้างของโปรตีน และปัจจัยการถอดความ ( ริกเตอร์ และ บุชเนอร์ , 2001 ; ไข่มุกและ prodromou , 2006 ; Zhao และ houry , 2007 ) นอกจากนี้ยังช่วยป้องกันการ stress-induced และอาจจะเกี่ยวข้องในการส่งเสริมความสามารถในการย่อยสลาย ( บุชเนอร์ , 1999 ; ไข่มุกและ prodromou , 2001 )ชั้นและชั้น ( ชั้นและชั้น , 2554 ) ชี้ให้เห็นว่า การตอบสนองต่อความเครียดในช่วงกิจกรรม–การจำศีลในฤดูร้อนรอบยังอาจรวมถึงการกระทำของ hsps รักษาโปรตีนที่มีอยู่ ข้อมูลเกี่ยวกับการแสดงออกของ hsps ในหอยน้ำจืด ผู้ใหญ่ดู ( pulmonate biomphalaria flava ( Lockyer วัล et al . , 2008 ) และหน้าลาย ( เจิ้ง et al . , 2012 ; ปัจจุบันศึกษา ) การแสดงออกของยีนในวัสดุหรือเยาวชนยังเป็นที่รู้จักสองชนิดนี้ ( ittiprasert et al . , 2009 ; Sun et al . , 2010 ) การควบคุมการแสดงออกของยีนในป่าโกงกาง และประมาณของหอยและเชื่อมโยงกับปัจจัยต่างๆ ที่พัฒนาในระดับโมเลกุล ( tomanek และ somero , 2002 ; Gunter และ degnan , 2008 ; reuner et al . , 2008 ; ramnanan et al . , 2009 ; Arad et al . , 2010 ; Mizrahi et al . , 2010 ) แต่ไม่ศึกษาคู่ขนานมีขึ้นในหอยน้ำจืด . ในกระดาษปัจจุบัน hsc70 ยีนและระดับในไต ไม่พบการเปลี่ยนแปลงทางเคมีของหน้าตลอดกิจกรรม–การจำศีลในฤดูร้อนรอบ ในขณะเดียวกัน สีหน้าประมาณในไตพบว่าลดลงอย่างมีนัยสำคัญในช่วงการจำศีลในฤดูร้อนและการกู้คืนในเวลาตื่นตัวแต่เช้า การเปลี่ยนแปลงในการแสดงออกของ hsps ไตเหล่านี้ในระหว่างกิจกรรม–การจำศีลในฤดูร้อน รอบหน้าลายคล้ายกับที่พบใน sphincterochila cariosa ได้แก่ การประมาณระดับของความเร้าอารมณ์ระหว่างหลังและใน hsc70 ยีนและระดับ ( Arad et al . , 2010 ) นอกจากนี้และมียีนประมาณเดียวกัน รูปแบบการแสดงออกของโปรตีนในเท้า , การรักษาระดับสูงในช่วงกิจกรรมและการจำศีลในฤดูร้อน แต่ลงหลังจากการกระตุ้น และยังเกิดขึ้นในไตของ S . cariosa และ S . zonata ( Mizrahi et al . , 2010 )ทั้งครอบครัวของโปรตีนช็อกความร้อนโด่งเข้ามา ( ประมาณ 70 แล้ว ) อาจมีบทบาทสำคัญในกิจกรรมและการจำศีลในฤดูร้อน รอบหน้าลาย เนื่องจากพวกเขาอาจทำหน้าที่เป็นผู้ดูแลระดับโมเลกุลในการจำศีลในฤดูร้อน โดยการปกป้องโปรตีนที่มีอยู่ และดังนั้นจึง มั่นใจระยะยาวเกี่ยวกับความมั่นคง นอกจากนี้ ประมาณอาจมีการกระทําเพิ่มเติม , การควบคุมการเปลี่ยนแปลงการเผาผลาญในการเร้าอารมณ์จากการจำศีลในฤดูร้อน . แต่น่าเสียดายที่เราไม่สามารถที่จะประเมินการแสดงออกของผู้ดูแลในประสิทธิภาพและเหมาะสมต่อมอวัยวะซึ่งมีระดับสูงของสารต้านอนุมูลอิสระป้องกันที่เกิดขึ้น นี้ยังเกิดขึ้นหลังจากที่มุ่งเน้นตัวอย่าง ; เป็นไปได้ว่าบางสาร ( s ) ที่ร่วม precipate กับโปรตีนหลังการรักษากรด tricholoroacetic จะรบกวนกับแอนติเจนและแอนติบอดีการโต้ตอบ