Connective tissue fibers are of thr

Connective tissue fibers are of three principal types.

Connective tissue fibers are present in varying amounts, depending on the structural needs or function of the connective tissue. Each type of fiber is produced by fibroblasts and is composed of protein consisting of long peptide chains. The types of connective tissue fibers are
•Collagen fibers
•Reticular fibers
•Elastic fibers

Collagen Fibers and Fibrils

Collagen fibers are the most abundant type of connective tissue fiber.

Collagen fibers are the most abundant structural components of the connective tissue. They are flexible and have a remarkably high tensile strength. In the light microscope, collagen fibers typically appear as wavy structures of variable width and indeterminate length. They stain readily with eosin and other acidic dyes. They can also be colored with the dye aniline blue used in Mallory’s connective tissue stain or with the dye light green used in Masson’s stain.
Figure 6.5 Collagen fibrils in dense irregular connective tissue. Electron micrograph of dense…
When examined with the TEM, collagen fibers appear as bundles of fine, threadlike subunits. These subunits are collagen fibrils (Fig. 6.5). Within an individual fiber, the collagen fibrils are relatively uniform in diameter. In different locations and at different stages of development, however, the fibrils differ in size. In developing or immature tissues, the fibrils may be as small as 15 or 20 nm in diameter. In dense, regular connective tissue of tendons or other tissues that are subject to considerable stress, they may measure up to 300 nm in diameter.

Collagen fibrils have a 68-nm banding pattern.

When collagen fibrils stained with osmium or other heavy metals are examined with the TEM, they exhibit a sequence of closely spaced transverse bands that repeat every 68 nm along the length of the fibril (Fig. 6.5, inset). This regular banding pattern can also be observed on the surface of the collagen fibrils when they are examined with the atomic force microscope (AFM; Fig. 6.6). This banding pattern reflects the fibril’s subunit structure, specifically the size and shape of the collagen molecule and the arrangement of the molecules that form the fibril (Fig. 6.7). The collagen molecule (formerly called tropocollagen) measures about 300 nm long by 1.5 nm thick and has a head and a tail. Within each fibril, the collagen molecules align head to tail in overlapping rows with a gap between the molecules in each row and a one-quarter-molecule stagger between adjacent rows. These gaps are clearly visible with the AFM (see Fig. 6.6). The strength of the fibril is created by the covalent bonds between the collagen molecules of adjacent rows, not the head-to-tail attachment of the molecules in a row. The banding pattern observed with the TEM (see Fig. 6.5, inset) is caused largely by osmium deposition in the space between the heads and tails of the molecules in each row.
Figure 6.6 Collagen fibrils in dense irregular connective tissue. This atomic force microscopic image of…Figure 6.7 Diagram showing the molecular character of a type 1 collagen fibril in increasing order of…
Each collagen molecule is a triple helix composed of three intertwined polypeptide chains.

A single collagen molecule consists of three polypeptides known as α chains. The α chains intertwine, forming a right-handed triple helix (see Fig. 6.7d). Every third amino acid in the chain is a glycine molecule, except at the ends of the α chains. A hydroxyproline or hydroxylysine frequently precedes each glycine in the chain, and a proline frequently follows each glycine in the chain. Along with proline and hydroxyproline, the glycine is essential for the triple-helix conformation (see Fig. 6.7e). Associated with the helix are sugar groups that are joined to hydroxylysyl residues. Because of these sugar groups, collagen is properly described as a glycoprotein.

The α chains that constitute the helix are not all alike. They vary in size from 600 to 3,000 amino acids. To date, at least 42 types of α chains encoded by different genes have been identified and mapped to loci on several different chromosomes. As many as 28 different types of collagens have been categorized on the basis of the combinations of α chains they contain. These various collagens are classified by Roman numerals I to XXVIII according to the chronology of their discovery. A collagen molecule may be homotrimeric (consisting of three identical α chains) or heterotrimeric (consisting of two or even three genetically distinct α chains).

For example, type I collagen found in loose and dense connective tissue is heterotrimeric. Two of the α chains, identified as α1, are identical, and one, identified as α2, is different. Thus, in collagen nomenclature it is designated [α1(I)]2α2(I) (Table 6.2). Type II collagen is homotrimeric and present in hyaline and elastic cartilage, where it occurs as very fine fibrils. The collagen molecules of type II collagen are composed of three identical α chains. Because these α chains differ from those of other collagens, type II collagen is designated [α1(II)]3.

Connective tissue fibers are of three principal types.

Connective tissue fibers are present in varying amounts, depending on the structural needs or function of the connective tissue. Each type of fiber is produced by fibroblasts and is composed of protein consisting of long peptide chains. The types of connective tissue fibers are
•Collagen fibers
•Reticular fibers
•Elastic fibers

Collagen Fibers and Fibrils

Collagen fibers are the most abundant type of connective tissue fiber.

Collagen fibers are the most abundant structural components of the connective tissue. They are flexible and have a remarkably high tensile strength. In the light microscope, collagen fibers typically appear as wavy structures of variable width and indeterminate length. They stain readily with eosin and other acidic dyes. They can also be colored with the dye aniline blue used in Mallory’s connective tissue stain or with the dye light green used in Masson’s stain.
Figure 6.5 Collagen fibrils in dense irregular connective tissue. Electron micrograph of dense…
When examined with the TEM, collagen fibers appear as bundles of fine, threadlike subunits. These subunits are collagen fibrils (Fig. 6.5). Within an individual fiber, the collagen fibrils are relatively uniform in diameter. In different locations and at different stages of development, however, the fibrils differ in size. In developing or immature tissues, the fibrils may be as small as 15 or 20 nm in diameter. In dense, regular connective tissue of tendons or other tissues that are subject to considerable stress, they may measure up to 300 nm in diameter.

Collagen fibrils have a 68-nm banding pattern.

When collagen fibrils stained with osmium or other heavy metals are examined with the TEM, they exhibit a sequence of closely spaced transverse bands that repeat every 68 nm along the length of the fibril (Fig. 6.5, inset). This regular banding pattern can also be observed on the surface of the collagen fibrils when they are examined with the atomic force microscope (AFM; Fig. 6.6). This banding pattern reflects the fibril’s subunit structure, specifically the size and shape of the collagen molecule and the arrangement of the molecules that form the fibril (Fig. 6.7). The collagen molecule (formerly called tropocollagen) measures about 300 nm long by 1.5 nm thick and has a head and a tail. Within each fibril, the collagen molecules align head to tail in overlapping rows with a gap between the molecules in each row and a one-quarter-molecule stagger between adjacent rows. These gaps are clearly visible with the AFM (see Fig. 6.6). The strength of the fibril is created by the covalent bonds between the collagen molecules of adjacent rows, not the head-to-tail attachment of the molecules in a row. The banding pattern observed with the TEM (see Fig. 6.5, inset) is caused largely by osmium deposition in the space between the heads and tails of the molecules in each row.
Figure 6.6 Collagen fibrils in dense irregular connective tissue. This atomic force microscopic image of…Figure 6.7 Diagram showing the molecular character of a type 1 collagen fibril in increasing order of…
Each collagen molecule is a triple helix composed of three intertwined polypeptide chains.

A single collagen molecule consists of three polypeptides known as α chains. The α chains intertwine, forming a right-handed triple helix (see Fig. 6.7d). Every third amino acid in the chain is a glycine molecule, except at the ends of the α chains. A hydroxyproline or hydroxylysine frequently precedes each glycine in the chain, and a proline frequently follows each glycine in the chain. Along with proline and hydroxyproline, the glycine is essential for the triple-helix conformation (see Fig. 6.7e). Associated with the helix are sugar groups that are joined to hydroxylysyl residues. Because of these sugar groups, collagen is properly described as a glycoprotein.

The α chains that constitute the helix are not all alike. They vary in size from 600 to 3,000 amino acids. To date, at least 42 types of α chains encoded by different genes have been identified and mapped to loci on several different chromosomes. As many as 28 different types of collagens have been categorized on the basis of the combinations of α chains they contain. These various collagens are classified by Roman numerals I to XXVIII according to the chronology of their discovery. A collagen molecule may be homotrimeric (consisting of three identical α chains) or heterotrimeric (consisting of two or even three genetically distinct α chains).

For example, type I collagen found in loose and dense connective tissue is heterotrimeric. Two of the α chains, identified as α1, are identical, and one, identified as α2, is different. Thus, in collagen nomenclature it is designated [α1(I)]2α2(I) (Table 6.2). Type II collagen is homotrimeric and present in hyaline and elastic cartilage, where it occurs as very fine fibrils. The collagen molecules of type II collagen are composed of three identical α chains. Because these α chains differ from those of other collagens, type II collagen is designated [α1(II)]3.

0/5000

จาก: -

เป็น: -

ผลลัพธ์ (ไทย) 1: [สำเนา]

คัดลอก!

เส้นใยเนื้อเยื่อเกี่ยวพันเป็นสามประเภทหลัก.

เส้นใยเนื้อเยื่อเกี่ยวพันที่มีอยู่ในปริมาณที่แตกต่างกันขึ้นอยู่กับความต้องการของโครงสร้างหรือการทำงานของเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน ประเภทของเส้นใยแต่ละผลิตโดยรบราและประกอบด้วยโปรตีนประกอบด้วยโซ่ยาวเปปไทด์ ประเภทของเส้นใยเนื้อเยื่อเกี่ยวพันที่มี
•เส้นใยคอลลาเจนเส้นใย•

•ตาข่ายเส้นใยยืดหยุ่น

เส้นใยคอลลาเจนและเส้นใยซ่าน

คอลลาเจนเป็นชนิดที่อุดมสมบูรณ์ที่สุดของเส้นใยเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน. เส้นใยคอลลาเจน

เป็นส่วนประกอบโครงสร้างที่อุดมสมบูรณ์มากที่สุดของเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน พวกเขาจะมีความยืดหยุ่นและมีความต้านทานแรงดึงสูงอย่างน่าทึ่ง ในกล้องจุลทรรศน์เส้นใยคอลลาเจนปกติจะปรากฏเป็นโครงสร้างคลื่นของความกว้างของตัวแปรและระยะเวลาไม่แน่นอนพวกเขาได้อย่างง่ายดายด้วยคราบ eosin และสีย้อมที่เป็นกรดอื่น ๆ พวกเขายังสามารถสีกับสีฟ้าสวรรค์สีย้อมที่ใช้ในการย้อมสีเนื้อเยื่อเกี่ยวพันของ Mallory หรือมีสีเขียวอ่อนที่ใช้ในคราบของ masson.
คิด 6.5 ซ่านคอลลาเจนในเนื้อเยื่อเกี่ยวพันหนาแน่นผิดปกติ อิเล็กตรอน micrograph หนาแน่น ...
เมื่อตรวจสอบด้วย Tem เส้นใยคอลลาเจนจะปรากฏเป็นการรวมกลุ่มของดีหน่วยย่อยเส้นด้ายหน่วยย่อยเหล่านี้จะมีคอลลาเจนซ่าน (รูปที่ 6.5) ภายในเส้นใยแต่ละซ่านคอลลาเจนที่ค่อนข้างสม่ำเสมอในเส้นผ่าศูนย์กลาง ในสถานที่ที่แตกต่างกันและในแต่ละขั้นตอนของการพัฒนา แต่ซ่านแตกต่างกันในขนาด ในการพัฒนาหรือเนื้อเยื่ออ่อนซ่านอาจจะมีขนาดเล็กเป็น 15 หรือ 20 นาโนเมตรในเส้นผ่าศูนย์กลาง ในหนาแน่นเนื้อเยื่อเกี่ยวพันปกติของเส้นเอ็นหรือเนื้อเยื่ออื่น ๆ ที่อยู่ภายใต้ความเครียดมากพวกเขาอาจจะวัดได้ถึง 300 นาโนเมตรในเส้นผ่าศูนย์กลาง. ซ่าน

คอลลาเจนมีรูปแบบแถบ 68 นาโนเมตร.

เมื่อคอลลาเจนซ่านเปื้อนออสเมียมหรือโลหะหนักอื่น ๆ การตรวจสอบด้วย Tem ที่พวกเขาแสดงลำดับของวงขวางเว้นระยะอย่างใกล้ชิดที่ทำซ้ำทุก 68 นาโนเมตรตามความยาวของ fibril (รูปที่6.5 แทรก) รูปแบบแถบนี้ปกติยังสามารถสังเกตได้บนพื้นผิวของคอลลาเจนซ่านเมื่อพวกเขามีการตรวจสอบด้วยกล้องจุลทรรศน์แรงอะตอม (AFM. มะเดื่อ 6.6) รูปแบบแถบนี้สะท้อนให้เห็นถึงโครงสร้างของหน่วยย่อย fibril เฉพาะขนาดและรูปร่างของโมเลกุลคอลลาเจนและการจัดเรียงโมเลกุลที่ฟอร์ม fibril (รูปที่ 6.7)คอลลาเจนโมเลกุล (สมัยก่อนเรียกว่า tropocollagen) มาตรการประมาณ 300 นาโนเมตรยาว 1.5 นาโนเมตรหนาและมีหัวและหาง ในแต่ละ fibril, คอลลาเจนโมเลกุลจัดระดับหัวจรดหางที่ทับซ้อนกันในแถวที่มีช่องว่างระหว่างโมเลกุลในแต่ละแถวและเซหนึ่งในสี่โมเลกุลระหว่างแถวที่อยู่ใกล้เคียง ช่องว่างเหล่านี้อย่างชัดเจนมองเห็นได้ด้วย AFM (ดูมะเดื่อ. 6.6)ความแข็งแรงของ fibril ถูกสร้างขึ้นโดยพันธะโควาเลนระหว่างโมเลกุลคอลลาเจนของแถวติดกันไม่ได้สิ่งที่แนบหัวไปหางของโมเลกุลในแถว รูปแบบแถบพบกับ Tem (ดูมะเดื่อ. 6.5 แทรก) มีสาเหตุส่วนใหญ่โดยออสเมียมสะสมในช่องว่างระหว่างหัวและหางของโมเลกุลในแต่ละแถว.
รูปที่ 66 ซ่านคอลลาเจนในเนื้อเยื่อเกี่ยวพันหนาแน่นผิดปกติ นี้แรงอะตอมภาพกล้องจุลทรรศน์ ... รูปที่ 6.7 แผนภาพแสดงตัวโมเลกุลของคอลลาเจนชนิดที่ 1 fibril เพื่อที่เพิ่มขึ้นของ ...
แต่ละโมเลกุลคอลลาเจนเป็นเกลียวสามประกอบด้วยสาม polypeptide โซ่พัน.

คอลลาเจนโมเลกุลเดี่ยวประกอบด้วยสามปไทด์ ที่รู้จักกันเป็นโซ่α αโซ่สานรูปเกลียวสามขวามือ (ดูมะเดื่อ 6.7d.) กรดอะมิโนที่สามในทุกห่วงโซ่เป็นโมเลกุล glycine ยกเว้นที่ปลายโซ่α Hydroxyproline หรือ hydroxylysine บ่อยแจ๋วแต่ละ glycine ในห่วงโซ่และโพรลีนบ่อยดังนี้ glycine ในห่วงโซ่แต่ละ พร้อมกับโพรลีนและ Hydroxyproline, ไกลซีนเป็นสิ่งจำเป็นสำหรับโครงสร้างสามเกลียว (ดูมะเดื่อ6.7e) ที่เกี่ยวข้องกับใบหูเป็นกลุ่มน้ำตาลที่จะเข้าร่วมในการ hydroxylysyl ตกค้าง เพราะกลุ่มเหล่านี้น้ำตาล, คอลลาเจนจะอธิบายอย่างถูกต้องเป็นไกลโคโปรตีน.

αโซ่ที่เป็นเกลียวจะไม่เหมือนกัน พวกเขาแตกต่างกันในขนาดตั้งแต่ 600 ถึง 3,000 กรดอะมิโน ในวันที่อย่างน้อย 42 ชนิดของโซ่αเข้ารหัสโดยยีนที่แตกต่างกันได้รับการระบุและแมปไปยังตำแหน่งบนโครโมโซมที่แตกต่างกันหลาย มากที่สุดเท่าที่ 28 ชนิดที่แตกต่างกันของร่วงโรยได้รับการจัดหมวดหมู่บนพื้นฐานของการรวมกันของเครือข่ายαพวกเขามี ร่วงโรยต่างๆเหล่านี้จะถูกจำแนกตามเลขโรมันฉันจะ xxviii ตามลำดับเหตุการณ์ของการค้นพบของพวกเขาคอลลาเจนโมเลกุลอาจจะ homotrimeric (ประกอบด้วยสามโซ่เหมือนα) หรือ heterotrimeric (ประกอบด้วยสองหรือสามโซ่αแตกต่างทางพันธุกรรม).

ตัวอย่างเช่นพิมพ์ i คอลลาเจนที่พบในเนื้อเยื่อเกี่ยวพันหลวมและหนาแน่นเป็น heterotrimeric สองโซ่αระบุว่าเป็นα1เป็นเหมือนกันและหนึ่งระบุว่าเป็นα2เป็นที่แตกต่างกัน จึงคอลลาเจนในการตั้งชื่อมันถูกกำหนด [α1 (i)] 2α2 (i) (ตารางที่ 6.2) ประเภท ii คอลลาเจนเป็น homotrimeric และนำเสนอในไฮยะลินและกระดูกอ่อนยืดหยุ่นที่มันเกิดขึ้นซ่านเป็นที่ดีมาก คอลลาเจนโมเลกุลของคอลลาเจนประเภท ii จะประกอบด้วยสามโซ่αเหมือนกัน เพราะโซ่αเหล่านี้แตกต่างจากผู้ที่ร่วงโรยอื่น ๆ ประเภท ii คอลลาเจน [α1 (ii)] 3 กำหนด.

การแปล กรุณารอสักครู่..

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:[สำเนา]

คัดลอก!

มีเส้นใยเนื้อเยื่อเกี่ยวพันของสามหลักชนิด

เส้นใยเนื้อเยื่อเกี่ยวพันอยู่ในจำนวนที่แตกต่างกัน ขึ้นอยู่กับความต้องการโครงสร้างการทำงานของเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน แต่ละชนิดของเส้นใยผลิต โดย fibroblasts และประกอบด้วยโปรตีนที่ประกอบด้วยโซ่เพปไทด์ยาว ชนิดของเส้นใยเนื้อเยื่อเกี่ยวพันมี
เส้นใย •Collagen
•Reticular เส้นใย
เส้นใย •Elastic

เส้นใยคอลลาเจนและ Fibrils

เส้นใยคอลลาเจนเป็นชนิดอุดมสมบูรณ์ที่สุดของเส้นใยเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน

เส้นใยคอลลาเจนเป็นส่วนประกอบโครงสร้างมากที่สุดของเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน พวกเขาจะมีความยืดหยุ่น และมีความแข็งแรงสูงอย่างยิ่ง ในกล้องจุลทรรศน์แสง เส้นใยคอลลาเจนโดยทั่วไปจะปรากฏเป็นโครงสร้างหยักของตัวแปรความกว้างและความยาวที่ไม่ทราบแน่ชัด จะติดพร้อมกับ eosin และอื่น ๆ สีกรด พวกเขาสามารถยังสามารถสีน้ำเงิน aniline ย้อมใช้ในคราบของ Mallory เนื้อเยื่อเกี่ยวพัน หรือเขียวอ่อนย้อมใช้ในคราบของ Masson ได้
fibrils รูป 6.5 คอลลาเจนในเนื้อเยื่อเกี่ยวพันผิดปกติหนาแน่นได้ Micrograph อิเล็กตรอนของหนาแน่น...
เมื่อตรวจสอบกับยการ เส้นใยคอลลาเจนปรากฏเป็นการรวมกลุ่มของดี threadlike subunits Subunits เหล่านี้มีคอลลาเจน fibrils (Fig. 6.5) Fibrils คอลลาเจนจะไม่สม่ำเสมอค่อนข้างในเส้นผ่าศูนย์กลางภายในเส้นใยแต่ละตัว ในสถานต่าง ๆ และ ที่ระยะต่าง ๆ ของการพัฒนา อย่างไรก็ตาม fibrils ต่างขนาดกัน ในการพัฒนาเนื้อเยื่อ immature, fibrils อาจจะเป็นขนาด 15 หรือ 20 nm เส้นผ่านศูนย์กลาง ในหนาแน่น เนื้อเยื่อเกี่ยวพันทั่วไปเอ็นหรือเนื้อเยื่ออื่น ๆ ที่ มีความเครียดมาก พวกเขาสามารถวัดถึง 300 nm ในเส้นผ่าศูนย์กลาง

fibrils คอลลาเจนได้เป็น 68-nm banding รูป

เมื่อคอลลาเจน fibrils สีกับออสเมียม หรือโลหะหนักอื่น ๆ ตรวจสอบ มีการยการ พวกเขาแสดงลำดับของวง transverse ลที่อย่างใกล้ชิดที่ทำซ้ำทุก 68 nm ตามความยาวของ fibril (ฟิก แทรกภาพ 6.5 ) รูปนี้ banding ปกติยังจะสังเกตได้จากบนพื้นผิวของ fibrils คอลลาเจนเมื่อพวกเขาจะตรวจสอบ ด้วยกล้องจุลทรรศน์แรงอะตอม (AFM Fig. 6.6) รูปนี้ banding สะท้อนให้เห็นถึงโครงสร้างย่อยของ fibril โดยเฉพาะขนาดและรูปร่างของโมเลกุลคอลลาเจนและการจัดเรียงโมเลกุลที่เป็น fibril (Fig. 6.7) โมเลกุลคอลลาเจน (เดิมเรียกว่า tropocollagen) วัดประมาณ 300 nm โดย 1.5 ยาวหนา nm และมีหัวและหาง ภายในแต่ละ fibril คอลลาเจนโมเลกุลจัดหัวหางเป็นแถวทับซ้อนกันกับช่องว่างระหว่างโมเลกุลในแต่ละแถวและ stagger โมเลกุลหนึ่งไตรมาสระหว่างแถวที่อยู่ติดกัน ช่องว่างเหล่านี้จะมองเห็นได้ชัดเจน ด้วย AFM (ดู Fig. 6.6) สร้างความแข็งแรงของ fibril การ โดยพันธบัตรโคเวเลนต์ระหว่างโมเลกุลคอลลาเจนของแถวติดกัน ไม่แนบหัวหางของโมเลกุลในแถว รูป banding สังเกต ด้วยการยการ (ดู Fig. 6.5, inset) เกิดจากสะสมออสเมียมในช่องว่างระหว่างหัวและหางของโมเลกุลในแต่ละแถวส่วนใหญ่
รูปที่ 6Fibrils ระดับ 6 คอลลาเจนในเนื้อเยื่อเกี่ยวพันผิดปกติหนาแน่น แรงอะตอมกล้องจุลทรรศน์ภาพนี้ของ...รูป 6.7 ไดอะแกรมแสดงลักษณะโมเลกุลของ fibril การคอลลาเจนชนิด 1 ในการเพิ่มใบสั่งของ...
แต่ละโมเลกุลคอลลาเจนเป็นเกลียวสามที่ประกอบด้วยสาม polypeptide พันโซ่

ประกอบด้วยโมเลกุลเดียวคอลลาเจนเปปไทด์ที่สามเรียกว่าโซ่α โซ่α intertwine ขึ้นรูปเกลียวสามถนัด (ดู Fig. 6.7 d) กรดอะมิโนทุกสามสายคือ นโมเลกุล glycine ยกเว้นที่ปลายของโซ่α Hydroxyproline หรือ hydroxylysine บ่อยละ glycine ก่อนหน้าในสาย และ proline เป็นบ่อยตามแต่ละ glycine ในห่วงโซ่ Proline และ hydroxyproline, glycine จะเป็นสิ่งจำเป็นสำหรับ conformation ทริปเปิลเกลียว (ดูฟิก 6.7e) การเชื่อมโยงกับเกลียวเป็นกลุ่มน้ำตาลที่ตกค้าง hydroxylysyl รวม เนื่องจากกลุ่มน้ำตาล คอลลาเจนจะถูกอธิบายเป็นไกลโคโปรตีน

โซ่αที่เป็นเกลียวไม่เหมือนกันทั้งหมด พวกเขาแตกต่างกันในขนาด 600 3000 กรดอะมิโน วันที่ มีการระบุ และแม็ป loci บน chromosomes ต่างกันหลายชนิดน้อย 42 โซ่αที่เข้ารหัส โดยยีนแตกต่างกัน Collagens จำนวน 28 ชนิดต่าง ๆ ได้รับการจัดประเภทโดยใช้ชุดข้อมูลของโซ่αประกอบด้วย Collagens ต่าง ๆ เหล่านี้ตามตัวเลขโรมันเป็น XXVIII ตามลำดับของการค้นพบของพวกเขา โมเลกุลคอลลาเจนอาจ homotrimeric (ประกอบสามαเหมือนโซ่) หรือ heterotrimeric (ประกอบโซ่αแปลงพันธุกรรมที่แตกต่างกันสอง หรือสามได้)

ตัวอย่าง พิมพ์ฉันพบในหลวมคอลลาเจน และเนื้อเยื่อเกี่ยวพันที่หนาแน่นเป็น heterotrimeric สองโซ่α เป็น α1 ได้เหมือน และ เป็น α2 แตกต่างกัน ดังนั้น ในระบบการตั้งชื่อคอลลาเจน นั้นจะถูกกำหนด [α1(I)]2α2(I) (ตาราง 6.2) คอลลาเจนสองชนิดคือ homotrimeric และนำเสนอในกระดูก hyaline และยืดหยุ่นอ่อน ที่เกิดเป็น fibrils ดี โมเลกุลคอลลาเจนชนิด II สร้างคอลลาเจนจะประกอบด้วยสามโซ่αเหมือนกัน เนื่องจากโซ่αเหล่านี้แตกต่างจากผู้อื่น collagens คอลลาเจน II ชนิดกำหนด [α1(II)] 3.

การแปล กรุณารอสักครู่..

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:[สำเนา]

คัดลอก!

เส้นใยเนื้อเยื่อการเชื่อมต่อมีสาม ประเภท หลัก.

เส้นใยเนื้อเยื่อการเชื่อมต่อมีอยู่ในจำนวนที่หลากหลายขึ้นอยู่กับความต้องการใช้งานหรือโครงสร้างของเนื้อเยื่อการเชื่อมต่อได้ แต่ละ ประเภท ของเส้นใยจะได้รับการผลิตขึ้นโดย fibroblasts และประกอบด้วยโปรตีนประกอบด้วยโซ่ตรวน peptide ยาว ประเภท ของเส้นใยเนื้อเยื่อการเชื่อมต่อมีเส้นใย

•ยืดเส้นใย•ไขว้กันเหมือนแหเส้นใย
•

ผิวหน้าเส้นใย

ผิวหน้าผิวหน้าและไฟเบอร์ fibrils มากที่สุดจะอยู่ใน ประเภท ที่อุดมสมบูรณ์ของเส้นใยเนื้อเยื่อการเชื่อมต่อ.เส้นใย

ผิวหน้ามีส่วนประกอบโครงสร้างที่สุดของเนื้อเยื่อการเชื่อมต่อได้ ห้องพักมีความยืดหยุ่นสูงและมีความแข็งแรงทนแรงดึงสูงอย่างเห็นได้ชัดที่ ในกล้องจุลทรรศน์แสงเส้นใยผิวหน้าโดยทั่วไปจะปรากฏขึ้นเป็นโครงสร้างแบบขอบหยักของปรับความกว้างและความยาวไม่มีการจัดระดับพวกเขาทำให้เกิดรอยด่างได้อย่างรวดเร็วด้วยสารย้อม eosin เปรี้ยวของกรดและอื่นๆ พวกเขาสามารถยังมีสีด้วยสีย้อมครามใช้ในจับของการเชื่อมต่อเนื้อเยื่อทำให้เกิดรอยด่างหรือพร้อมด้วยที่สีย้อมสีเขียวอ่อนใช้ใน masson ของทำให้เกิดรอยด่าง.
รูปที่ 6.5 fibrils ผิวหน้าไม่เป็นไปตามปกติมีความหนาแน่นในการเชื่อมต่อเนื้อเยื่อ. micrograph อิเลคตรอนมีความหนาแน่นของ...
เมื่อตรวจสอบพร้อมด้วย(ประธาน)ชั่วคราวที่มีเส้นใยผิวหน้าจะปรากฏขึ้นเป็นกลุ่ม ผลิตภัณฑ์ ของ subunits threadlike ชั้นดีsubunits เหล่านี้มี fibrils ผิวหน้า(รูปที่ 6.5 ) ภายใน เส้นใย fibrils ผิวหน้าแบบเฉพาะรายที่มีเครื่องแบบค่อนข้างมากในเส้นผ่านศูนย์กลาง ในตำแหน่งที่ต่างออกไปและในขั้นตอนของการพัฒนาแต่ถึงอย่างไรก็ตาม fibrils ที่มีขนาดที่แตกต่างกัน ในเนื้อเยื่ออ่อนหรือการพัฒนา fibrils ที่อาจมีขนาดเล็กเท่ากับ 15 หรือ 20 นาโนเมตรในขนาดเส้นผ่านศูนย์กลาง ในความหนาแน่นสูงตามปกติการเชื่อมต่อเนื้อเยื่อของเส้นเอ็นหรือเนื้อเยื่ออื่นๆที่อาจมีการพิจารณาความเครียด,พวกเขาอาจวัดได้ถึง 300 นาโนเมตรในขนาดเส้นผ่านศูนย์กลาง.

fibrils ผิวหน้ามีที่ 68 - nm ,สายรัดรูปแบบ.

เมื่อผิวหน้า fibrils แต้มสีพร้อมด้วยออสเมียมหรืออื่นๆอย่างหนักเนื้อโลหะจะถูกตรวจสอบพร้อมด้วยที่(ประธาน)ชั่วคราว,ที่จัดแสดงนิทรรศการที่มีระยะอย่างใกล้ชิดตามลำดับของตั้งอยู่คนละข้างคลื่นความถี่ที่ทำซ้ำทุกๆ 68 nm ไปตามความยาวของ fibril (รูปที่6.5 ในสีสันที่หลกหลาย). สายรัดรูปแบบปกตินี้สามารถสังเกตอยู่บนพื้นผิวของผิวหน้า fibrils เมื่อพวกเขาจะถูกตรวจสอบด้วยกล้องจุลทรรศน์ปรมาณูมีผลใช้บังคับ( AFM รูปที่ยัง 6.6 ) สายรัดรูปแบบนี้สะท้อนถึงโครงสร้างของ fibril subunit โดยเฉพาะที่มีขนาดและรูปทรงของโมเลกุลผิวหน้าและการจัดของโมเลกุลที่ fibril (รูปที่ 6.7 )ผิวหน้าโมเลกุล(เมื่อก่อนนี้เรียกว่า tropocollagen )การดำเนินมาตรการระยะยาวประมาณ 300 เมตรโดยมีความหนา 1.5 เมตรและมีหัวและหาง ภายใน fibril แต่ละโมเลกุลของผิวหน้าที่จัดวางให้มุ่งหน้าไปยังหางแถวทับซ้อนกันพร้อมด้วยความแตกต่างกันระหว่างโมเลกุลของในแต่ละแถวและเดินโซเซหนึ่งในสี่ - โมเลกุลระหว่างแถวอยู่ใกล้กับ ช่องว่างเหล่านี้สามารถมองเห็นได้อย่างชัดเจนด้วย AFM (ดูรูปที่ 6.6 )ความเข้มของ fibril จะถูกสร้างขึ้นโดยพันธบัตร covalent ระหว่างโมเลกุลของผิวหน้าของแถวอยู่ใกล้ไม่ได้เอกสารแนบหัว - หางของโมเลกุลของในแถวที่ สายรัดรูปแบบที่เห็นด้วย(ประธาน)ชั่วคราว(โปรดดูรูปที่ 6.5 ในสีสันที่หลกหลาย)เป็นส่วนใหญ่เกิดจากการวางออสเมียมในพื้นที่ระหว่างหัวและหางของโมเลกุลของในแต่ละแถว.
รูปที่ 66 ผิวหน้า fibrils ในเนื้อเยื่อการเชื่อมต่อไม่เป็นไปตามปกติมีความหนาแน่นมาก โรงแรมแห่งนี้มีผลใช้บังคับปรมาณูขนาดเล็กซึ่ง ภาพ ของ...รูปที่ 6.7 แสดง ภาพ ที่ระดับโมเลกุลของผิวหน้าที่ 1 ประเภท fibril ในการสั่งซื้อของ...
แต่ละโมเลกุลผิวหน้าเป็นสาม Helix ประกอบด้วยสามย้ำ polypeptide โซ่ตรวน.

โมเลกุลผิวหน้าที่เดียวประกอบด้วยสาม polypeptides รู้จักกันในชื่อกล้องโซ่ตรวน. สานตัวกล้องโซ่ตรวนได้Helix ห้องพักสำหรับ 3 ท่านเป็นคนถนัดขวา(ดูรูปที่ 6.7 D ) กรดอะมิโนที่สามในทุกที่มีอณูถั่วเหลืองที่เว้นแต่ที่จะสิ้นสุดลงในกล้องโซ่ตรวนได้ hydroxylysine หรือ hydroxyproline ที่คำถามที่อยู่ด้านหน้าแต่ละถั่วเหลืองในห่วงโซ่และ proline บ่อยโดยมีรายละเอียดดังนี้ถั่วเหลืองแต่ละตัวในห่วงโซ่ที่ พร้อมด้วย hydroxyproline proline และถั่วเหลืองที่เป็นสิ่งจำเป็นสำหรับทำตามแบบวงก้นหอย(ดูรูปที่6.7 E ) ที่เกี่ยวข้องกับ Helix มีกลุ่มน้ำตาลที่เข้าร่วมในการ hydroxylysyl สารตกค้าง เพราะในกลุ่มน้ำตาลเหล่านี้ผิวหน้ามีใบอนุญาตตามที่อธิบายไว้ใน IIIa inhibitors .

กล้องโซ่ที่ถือเป็น Helix ไม่ได้ทั้งหมดด้วยเช่นเดียวกัน ห้องพักมีขนาดที่แตกต่างกันเริ่มจาก 600 ถึง 3 , 000 เป็นกรดอะมิโน วันที่อย่างน้อย 42 ประเภท ของกล้องโซ่ตรวนยีนเข้ารหัสแตกต่างกันโดยได้รับการระบุว่าและถูกแม็ปกับไคลเอ็นต์ สภาพ ในโครโมโซมที่แตกต่างและหลากหลาย เป็นจำนวนมากเป็น 28 ประเภท ที่แตกต่างกันไปของ collagens ได้รับการแบ่ง ประเภท บนพื้นฐานของการรวมตัวกันของโซนี่ที่มีโซ่ตรวน collagens ต่างๆเหล่านี้จะได้รับการจัด ประเภท โดยตัวเลขโรมัน I เพื่อยี่สิบแปดตามประวัติของการค้นพบของพวกเขาอณูผิวหน้าที่อาจเป็น homotrimeric (ประกอบไปด้วยสามเหมือนกับกล้องโซ่ตรวน)หรือ heterotrimeric (ประกอบไปด้วยสองหรือแม้แต่สามห่วงโซ่ยีนที่แตกต่างกันจากโซ)

ตัวอย่างเช่นผิวหน้าฉันพิมพ์พบในเนื้อเยื่อหลุดออกและมีความหนาแน่นมากการเชื่อมต่อเป็น heterotrimeric สองของกล้องโซ่ตรวนที่ระบุไว้ว่าเป็นกล้อง 1 มีลักษณะเหมือนกันและหนึ่งระบุว่าเป็นกล้อง 2 มีความแตกต่างกัน ดังนั้นในการกำหนดชื่อผิวหน้ามันได้รับการแต่งตั้งให้[กล้อง 1 ( i )] 2 กล้อง 2 ( i )(ตาราง 6.2 ) Type II มีผิวหน้า homotrimeric และปัจจุบันในกระดูกอ่อน hyaline และยืดหยุ่นได้ที่เกิดขึ้นเป็นอย่างมาก fibrils ชั้นดี โมเลกุลของผิวหน้าของผิวหน้า Type II มีประกอบด้วยสามเหมือนกับกล้องโซ่ตรวน เพราะกล้องโซ่ตรวนเหล่านี้แตกต่างจาก collagens อื่นๆผู้ที่ผิวหน้า Type II ได้รับการแต่งตั้งให้[กล้อง 1 ( ii )] 3 .

การแปล กรุณารอสักครู่..

ภาษาอื่น ๆ

การสนับสนุนเครื่องมือแปลภาษา: กรีก, กันนาดา, กาลิเชียน, คลิงออน, คอร์สิกา, คาซัค, คาตาลัน, คินยารวันดา, คีร์กิซ, คุชราต, จอร์เจีย, จีน, จีนดั้งเดิม, ชวา, ชิเชวา, ซามัว, ซีบัวโน, ซุนดา, ซูลู, ญี่ปุ่น, ดัตช์, ตรวจหาภาษา, ตุรกี, ทมิฬ, ทาจิก, ทาทาร์, นอร์เวย์, บอสเนีย, บัลแกเรีย, บาสก์, ปัญจาป, ฝรั่งเศส, พาชตู, ฟริเชียน, ฟินแลนด์, ฟิลิปปินส์, ภาษาอินโดนีเซี, มองโกเลีย, มัลทีส, มาซีโดเนีย, มาราฐี, มาลากาซี, มาลายาลัม, มาเลย์, ม้ง, ยิดดิช, ยูเครน, รัสเซีย, ละติน, ลักเซมเบิร์ก, ลัตเวีย, ลาว, ลิทัวเนีย, สวาฮิลี, สวีเดน, สิงหล, สินธี, สเปน, สโลวัก, สโลวีเนีย, อังกฤษ, อัมฮาริก, อาร์เซอร์ไบจัน, อาร์เมเนีย, อาหรับ, อิกโบ, อิตาลี, อุยกูร์, อุสเบกิสถาน, อูรดู, ฮังการี, ฮัวซา, ฮาวาย, ฮินดี, ฮีบรู, เกลิกสกอต, เกาหลี, เขมร, เคิร์ด, เช็ก, เซอร์เบียน, เซโซโท, เดนมาร์ก, เตลูกู, เติร์กเมน, เนปาล, เบงกอล, เบลารุส, เปอร์เซีย, เมารี, เมียนมา (พม่า), เยอรมัน, เวลส์, เวียดนาม, เอสเปอแรนโต, เอสโทเนีย, เฮติครีโอล, แอฟริกา, แอลเบเนีย, โคซา, โครเอเชีย, โชนา, โซมาลี, โปรตุเกส, โปแลนด์, โยรูบา, โรมาเนีย, โอเดีย (โอริยา), ไทย, ไอซ์แลนด์, ไอร์แลนด์, การแปลภาษา.