Endo-1,4-L-mannanase was purified to homogeneity from the culture supernatant of Bacillus subtilis KU-1 by ammonium
sulfate precipitation, DEAE-Toyopearl, phenyl-Sepharose and FPLC Mono Q column chromatography by 810-fold with 39%
yield. The molecular mass of the enzyme was estimated to be 39 kDa by SDS-PAGE and 40 kDa by gel filtration. It had a pI of
4.5 with maximum activity at pH 7.0 and 50^55³C. It was stable for 48 h between pH 4.5 and 9.0, and for 1 h up to 60³C. The
enzyme activity was strongly inhibited by Hg2, Ag2, Cu2, Mn2, and Cr2. The amino acid composition of the enzyme was
in the order AsxsGlxsLeusTrysSer.
supernatant
Endo-1 ,4-l-mannanase บริสุทธิ์เพื่อความเป็นเนื้อเดียวกันจากสารละลายวัฒนธรรมของแบคทีเรีย Bacillus subtilis ku-1 โดยแอมโมเนียมซัลเฟต
ฝน, DEAE-toyopearl, phenyl-Sepharose และร fplc โมโนคอลัมน์ Q โดย 810 เท่ากับ 39%
ผล มวลโมเลกุลของเอนไซม์ที่กำลังจะประเมิน 39 kDa โดยวิธี SDS-หน้าและ 40 kDa โดยการกรองเจล มันมี Pi จาก
4.5 กับกิจกรรมสูงสุดที่ pH 7.0 และ 50
³ C 55A มันเป็นมีเสถียรภาพเป็นเวลา 48 ชั่วโมงระหว่าง pH 4.5 และ 9.0 และเป็นเวลา 1 ชั่วโมงถึง 60A ³ค กิจกรรมของเอนไซม์
อย่างรุนแรงยับยั้งโดยhg2‡, ag2‡, cu2‡, mn2‡และ CR2A ‡ องค์ประกอบของกรดอะมิโนของเอนไซม์เป็น
asxsglxsleustrysser ในการสั่งซื้อสินค้า.
สารละลาย
การแปล กรุณารอสักครู่..
Endo-1,4-L-mannanase ที่บริสุทธิ์เพื่อ homogeneity จาก supernatant วัฒนธรรมของคัด subtilis KU-1 โดยแอมโมเนีย
ซัลเฟตฝน DEAE-Toyopearl, phenyl Sepharose และ chromatography คอลัมน์ Q FPLC ขาวดำโดย 810-fold 39%
อัตราผลตอบแทน มวลโมเลกุลของเอนไซม์ได้ประมาณจะ 39 kDa ทาง SDS-หน้า 40 kDa โดยเจลอาบน้ำ มันมีปี่ของ
4.5 กับกิจกรรมสูงสุดที่ pH 7.0 และ 50
55³C. มันมีเสถียรภาพ สำหรับ h 48 ระหว่าง pH 4.5 และ 9.0 และ 1 h ขึ้นไปค. 60³ ใน
เอนไซม์ถูกห้าม โดย Hg2, Ag2, Cu2, Mn2, Cr2 อย่างยิ่ง องค์ประกอบของกรดอะมิโนของเอนไซม์นี้ถูก
หมาย AsxsGlxsLeusTrysSer.
supernatant
การแปล กรุณารอสักครู่..