Most, if not all, L-lactamases repo

Most, if not all, L-lactamases reported to date are
irreversibly denatured at 60^70‡C. Here, we found that a halophilic
L-lactamase from the moderately halophilic bacterium
Chromohalobacter sp. 560 was highly stable against heat inactivation:
it retained V75% of its activity after boiling for 5 min
in the presence of 0.2 M NaCl, suggesting that the protein
either incompletely denatures during the boiling process or readily
renatures upon cooling to the assay temperature. Circular
dichroism showed a complete unfolding at 60‡C and a full reversibility,
indicating that the observed activity after boiling is
due to e⁄cient refolding following heat denaturation. The enzyme
showed optimal activity at 50^60‡C, indicating that an
increase in activity with temperature o¡sets the thermal denaturation.
The gene bla was cloned, and the primary structure of
the enzyme was deduced to be highly abundant in acidic amino
acid residues, one of the characteristics of halophilic proteins.
Despite its halophilic nature, the enzyme refolds in low salt
media after heat denaturation.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

มากที่สุดหากไม่ได้ทั้งหมด l lactamases รายงานวันนี้
เอทิลแอลกอฮอล์ irreversibly ที่ 60
70 ‡ค ที่นี่เราพบว่าชอบเกลือ
l-lactamase จากแบคทีเรียชอบเค็มปานกลาง
chromohalobacter SP 560 เป็นอย่างสูงที่มั่นคงกับพลังความร้อน:
มันไว้ v75% ของกิจกรรมหลังจากต้มสำหรับ
5 นาทีในการปรากฏตัวของโซเดียมคลอไรด์ 0.2 เมตรบอกว่าโปรตีน
อย่างใดอย่างหนึ่ง denatures ไม่สมบูรณ์ในระหว่างขั้นตอนการต้มหรืออย่างง่ายดาย renatures
เมื่อเย็นตัวลงที่อุณหภูมิทดสอบ วงกลม
dichroism แสดงให้เห็นว่าสมบูรณ์แฉที่ 60 ‡คและ reversibility เต็ม denaturation ความร้อน
แสดงให้เห็นว่ากิจกรรมการสังเกตหลังจากที่เดือดเป็น
เนื่องจากการทำ refolding e / เพียงพอต่อไปนี้
เอนไซม์แสดงให้เห็นว่ากิจกรรมที่เหมาะสมที่ 50
60 ‡คแสดงให้เห็นว่า
เพิ่มขึ้นในกิจกรรมที่มีอุณหภูมิ o ¡ชุด denaturation ความร้อน.
ยีน Bla เป็นโคลนและโครงสร้างหลักของเอนไซม์
ถูกอนุมานได้จะสูงมากในอะมิโนตกค้าง
กรดกรดหนึ่งในลักษณะของโปรตีนที่ชอบเกลือ.
แม้จะมี ชอบเกลือธรรมชาติของมัน refolds เอนไซม์ในเกลือต่ำสื่อ
หลังจาก denaturation ความร้อน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ที่สุด ทุก L-lactamases รายงานวัน
denatured สะท้อนที่ 60
70‡C ที่นี่ เราพบว่าที่ชอบเกลือ
L-lactamase จากแบคทีเรียชอบเกลือปานกลาง
Chromohalobacter sp. 560 มีเสถียรภาพสูงกับยกเลิกการเรียกความร้อน:
มันสะสม V75% มีการกิจกรรมหลังจากเดือดสำหรับ 5 นาที
ในต่อหน้าของ 0.2 M NaCl แนะนำที่โปรตีน
ใน ระหว่างกระบวนการเดือด หรือพร้อมทั้ง denatures สมบูรณ์
renatures เมื่อเย็นอุณหภูมิทดสอบ วงกลม
dichroism แสดงให้เห็นความสมบูรณ์แฉ 60‡C และ reversibility เต็ม,
เพื่อระบุว่า กิจกรรมการสังเกตหลังจากเดือด
เนื่องจาก e⁄cient refolding ต่อ denaturation ความร้อน เอนไซม์นี้
พบกิจกรรมสูงสุดที่ 50
60‡C เพื่อระบุว่า การ
เพิ่มกิจกรรม o¡sets อุณหภูมิความร้อน denaturation.
bla ยีนถูก cloned และโครงสร้างหลักของ
เอนไซม์นี้มี deduced จะอุดมสมบูรณ์สูงในกรดอะมิโน
ตกกรด ลักษณะของชอบเกลือโปรตีนหนึ่ง
แม้ มีลักษณะชอบเกลือ เอนไซม์ refolds ในเค็ม
สื่อหลัง denaturation ความร้อน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

มากที่สุดถ้าไม่ได้ทั้งหมด l - lactamases รายงานไปยังวันที่มี
irreversibly สำหรับจุดไฟที่ 60 ~ 70 ‡ C ณที่นี่เราพบว่า halophilic
L - lactamase จากแบคทีเรียปานกลาง halophilic ที่
chromohalobacter sp . 560 ก็มีความเสถียรสูงกับ inactivation ความร้อน:
มันยังคงอยู่ V 75% ของกิจกรรมได้หลังจากการต้มเป็นเวลา 5 นาที
ซึ่งจะช่วยในการมีอยู่ของ 0.2 ม. NaCl แนะนำว่าโปรตีนที่
ทั้งสองอย่างไม่สมบูรณ์หรือไม่? denatures ในระหว่างขั้นตอนการต้มได้หรือสามารถหาได้โดยง่าย
renatures เมื่อระบบระบายความร้อนในที่ที่มี อุณหภูมิ สอบได้ แบบกลม
dichroism แสดงให้เห็นอย่างสมบรูณ์แบบจับต้องที่ C 60 ‡และ reversibility เต็มที่
ระบุว่ากิจกรรมที่กำหนดหลังจากน้ำเดือดมี
เนื่องจาก refolding อี ⁄ cient denaturation ความร้อนต่อไปนี้: เอนไซม์
ซึ่งจะช่วยให้การทำงานมี ประสิทธิภาพ สูงสุดที่ 50 (~ 60 ‡ C ซึ่งแสดงว่าได้ตอบแทน
เพิ่มมากขึ้นในการทำงานพร้อมด้วย อุณหภูมิ O เปื้อน denaturation ชุดระบายความร้อนให้
BLA ยีนที่ถูกโคลนและมีโครงสร้างหลักของเอนไซม์
ซึ่งจะช่วยให้มีการนั่งส่วนบุคคลได้มากมายในเรื่องสารเคมีตกค้างกรดกรดอะมิโน
กรดหนึ่งในลักษณะของโปรตีน halophilic .
แม้ว่าจะมีธรรมชาติ halophilic ของเอนไซม์ที่ refolds ใน denaturation ต่ำเกลือ
สื่อหลังจากความร้อน.